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- PDB-8wd2: The Crystal Structure of p53 from Biortus. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wd2
タイトルThe Crystal Structure of p53 from Biortus.
要素Cellular tumor antigen p53
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-binding / Cell cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / positive regulation of execution phase of apoptosis / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / viral process / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / glial cell proliferation / hematopoietic progenitor cell differentiation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / mitophagy / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / gastrulation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / response to salt stress / 14-3-3 protein binding / negative regulation of proteolysis / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription repressor complex
類似検索 - 分子機能
Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family ...Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Qi, J. / Lu, Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The Crystal Structure of p53 from Biortus.
著者: Wang, F. / Cheng, W. / Yuan, Z. / Sun, N. / Qi, J. / Lu, Y.
履歴
登録2023年9月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53
B: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5078
ポリマ－49,0622
非ポリマー4456
水7,800433
1
A: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7534
ポリマ－24,5311
非ポリマー2223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10530 Å2
手法PISA
2
B: Cellular tumor antigen p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7534
ポリマ－24,5311
非ポリマー2223
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.195, 70.889, 105.406
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 96 - 291 / Label seq-ID: 3 - 198

Dom-ID
1
2

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

-
要素

#1: タンパク質 Cellular tumor antigen p53


分子量: 24530.811 Da / 分子数: 2 / 変異: M133L,V203A,Y220C,N239Y,N268D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.04M Potassium phosphate monobasic, 16% w/v PEG 8000, 20% v/v Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→47.99 Å / Num. obs: 42141 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.651 / Num. unique obs: 2548

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→43.712 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.882 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.118 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2081 2117 5.028 %
Rwork0.1745 39984 -
all0.176 --
obs-42101 99.225 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 19.347 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.453 Å20 Å2-0 Å2
2---1.509 Å20 Å2
3---0.056 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→43.712 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3108 0 20 433 3561
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0123259
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0162877
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.571.6764432
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.531.5646760
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.955418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg7.888536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.91510552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg12.969106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg14.70110148
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023776
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2506
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.190.22679
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1690.21575
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0860.21769
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.210.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2390.225
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1960.226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1071.941606
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0981.9411606
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1972.8942010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1982.8972011
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2122.2971653
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2122.2981654
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9723.2742410
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.9713.2742411
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.12835.73651
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.00332.4983524
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0860.056190
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.085530.0501
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.085530.0501
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.85-1.8980.3051420.27329300.27530800.9430.94899.74030.241
1.898-1.950.2621460.23828510.23930070.9550.96399.66740.205
1.95-2.0060.2761540.22427680.22629350.9560.96899.55710.189
2.006-2.0680.2291310.20726950.20828610.9660.97298.77660.174
2.068-2.1360.261410.18826050.19127460.9590.9771000.156
2.136-2.210.2321350.17825400.18126770.970.98199.92530.152
2.21-2.2940.2111210.17124850.17326100.9740.98399.84670.145
2.294-2.3870.1771220.16423490.16524780.9810.98599.71750.141
2.387-2.4930.2191070.16622680.16923830.9740.98499.66430.145
2.493-2.6140.2281220.1721560.17323090.9650.98398.65740.15
2.614-2.7550.2141410.16420280.16721870.9720.98499.1770.147
2.755-2.9210.21170.16419380.16620620.9740.98599.66050.149
2.921-3.1220.1781040.15118500.15219640.980.98799.49080.142
3.122-3.3710.172920.15517380.15618370.9820.98699.61890.149
3.371-3.690.177730.15215840.15316790.9820.98798.68970.154
3.69-4.1220.193810.15414170.15615470.980.98696.83260.159
4.122-4.7530.189760.1512860.15213810.980.98898.62420.16
4.753-5.8040.167500.15910980.15911690.9890.98898.20360.171
5.804-8.1360.209370.1848680.1859380.9860.98496.48190.193
8.136-43.7120.186250.2075300.2065760.9810.97496.35420.217

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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