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- PDB-8wct: The crystal structure of the CHASE4 domain of iron-sensetive memb... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8wct
タイトルThe crystal structure of the CHASE4 domain of iron-sensetive membrane protein (IsmP,Uniprot ID:Q9I243)
要素Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
キーワードMEMBRANE PROTEIN / CHEASE4 domain / iron-sensetive
機能・相同性
機能・相同性情報


CHASE4 / CHASE4 domain / : / Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / Diguanylate cyclase, GGDEF domain / diguanylate cyclase ...CHASE4 / CHASE4 domain / : / Putative diguanylate phosphodiesterase / EAL domain / EAL domain superfamily / EAL domain profile. / EAL domain / Diguanylate cyclase, GGDEF domain / diguanylate cyclase / GGDEF domain profile. / GGDEF domain / Nucleotide cyclase / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wang, C.C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A c-di-GMP signaling module controls responses to iron in Pseudomonas aeruginosa.
著者: Xueliang Zhan / Kuo Zhang / Chenchen Wang / Qiao Fan / Xiujia Tang / Xi Zhang / Ke Wang / Yang Fu / Haihua Liang /
要旨: Cyclic dimeric guanosine monophosphate (c-di-GMP) serves as a bacterial second messenger that modulates various processes including biofilm formation, motility, and host-microbe symbiosis. Numerous ...Cyclic dimeric guanosine monophosphate (c-di-GMP) serves as a bacterial second messenger that modulates various processes including biofilm formation, motility, and host-microbe symbiosis. Numerous studies have conducted comprehensive analysis of c-di-GMP. However, the mechanisms by which certain environmental signals such as iron control intracellular c-di-GMP levels are unclear. Here, we show that iron regulates c-di-GMP levels in Pseudomonas aeruginosa by modulating the interaction between an iron-sensing protein, IsmP, and a diguanylate cyclase, ImcA. Binding of iron to the CHASE4 domain of IsmP inhibits the IsmP-ImcA interaction, which leads to increased c-di-GMP synthesis by ImcA, thus promoting biofilm formation and reducing bacterial motility. Structural characterization of the apo-CHASE4 domain and its binding to iron allows us to pinpoint residues defining its specificity. In addition, the cryo-electron microscopy structure of ImcA in complex with a c-di-GMP analog (GMPCPP) suggests a unique conformation in which the compound binds to the catalytic pockets and to the membrane-proximal side located at the cytoplasm. Thus, our results indicate that a CHASE4 domain directly senses iron and modulates the crosstalk between c-di-GMP metabolic enzymes.
履歴
登録2023年9月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
B: Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3423
ポリマ－54,2502
非ポリマー921
水6,990388
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.431, 75.205, 104.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional diguanylate cyclase/phosphodiesterase / Iron-sensetive membrane protein


分子量: 27125.186 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PA2072 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9I243
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.08 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium acetate lithium, 20% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris propane, pH 7.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 40453 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 23.24 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rrim(I) all: 0.125 / Net I/σ(I): 13.84
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
1.9-2.020.55464750.980.581
2.02-2.150.3960860.9870.4091
2.15-2.330.28356500.9920.2971
2.33-2.550.21452390.9950.2241
2.55-2.850.15547630.9970.1621
2.85-3.290.10942230.9980.1151
3.29-4.020.07836070.9980.0821
4.02-5.670.06428370.9980.0671
1.9-1.950.0616760.9980.0641

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_4788モデル構築
PHENIXdev_4788精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→42.79 Å / SU ML: 0.2299 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.1576
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2634 1973 4.88 %
Rwork0.2252 38480 -
obs0.2271 40453 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→42.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3276 0 6 388 3670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00663345
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94294537
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0544500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.06591192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.950.37531480.28552695X-RAY DIFFRACTION99.13
1.95-20.29661290.25082707X-RAY DIFFRACTION99.72
2-2.060.27811380.23782701X-RAY DIFFRACTION99.68
2.06-2.130.25611270.23392712X-RAY DIFFRACTION99.89
2.13-2.20.3081510.22652718X-RAY DIFFRACTION99.62
2.2-2.290.29191310.2272714X-RAY DIFFRACTION99.68
2.29-2.390.26431100.22362770X-RAY DIFFRACTION99.62
2.39-2.520.2771320.23252736X-RAY DIFFRACTION99.69
2.52-2.680.25421500.23892745X-RAY DIFFRACTION99.79
2.68-2.880.2711190.22842747X-RAY DIFFRACTION99.79
2.88-3.170.30611550.2262750X-RAY DIFFRACTION99.93
3.18-3.630.20741540.21352764X-RAY DIFFRACTION99.83
3.63-4.580.25071590.20742798X-RAY DIFFRACTION99.66
4.58-42.790.25861700.22312923X-RAY DIFFRACTION99.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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