+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8wbu | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The crystal structure of circular mannose with mutant H247F of the cellobiose 2-epimerase from Caldicellulosiruptor saccharolyticus | ||||||
要素 | Cellobiose 2-epimerase | ||||||
キーワード | ISOMERASE / cellobiose 2-epimerase / BIOSYNTHETIC PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellobiose epimerase / cellobiose epimerase activity / N-acylglucosamine 2-epimerase activity / sulfoquinovose isomerase activity / N-acetylmannosamine metabolic process / 6-sulfoquinovose(1-) catabolic process to glycerone phosphate and 3-sulfolactaldehyde / N-acetylglucosamine metabolic process / peptidase inhibitor activity / carbohydrate metabolic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Yang, R.J. / Feng, Y.H. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: The crystal structure of circular mannose with mutant H247F of the cellobiose 2-epimerase from Caldicellulosiruptor saccharolyticus 著者: Yang, R.J. / Feng, Y.H. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8wbu.cif.gz | 186 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb8wbu.ent.gz | 145.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8wbu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8wbu_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 8wbu_full_validation.pdf.gz | 1.8 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8wbu_validation.xml.gz | 17.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8wbu_validation.cif.gz | 25 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/8wbu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/8wbu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
---|
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46623.121 Da / 分子数: 1 / 変異: H247F / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Caldicellulosiruptor saccharolyticus (バクテリア) 株: ATCC 43494 / DSM 8903 / Tp8T 6331 / 遺伝子: Csac_0294 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A4XGA6 | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: 糖 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.25 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.8 M NaCl, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 32% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 42563 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 13.64 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.767 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / Num. unique obs: 3127 / CC1/2: 0.678 / % possible all: 99.6 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→34.851 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.29 / 立体化学のターゲット値: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→34.851 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 1.2909 Å / Origin y: -0.3951 Å / Origin z: -8.164 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ | Selection details: all |