[日本語] English
万見
- PDB-8w7d: Crystal structure of EcPPAT-FR901483 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w7d
タイトルCrystal structure of EcPPAT-FR901483 complex
要素Amidophosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / PPAT / FR901483 / immunosuppressant / self-resistance enzyme / molecular targeted drug
機能・相同性
機能・相同性情報


amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / glutamine metabolic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding ...amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / glutamine metabolic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7TG / Amidophosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Hara, K. / Hashimoto, H. / Nakahara, M. / Sato, M. / Watanabe, K.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Uncommon Arrangement of Self-resistance Allows Biosynthesis of de novo Purine Biosynthesis Inhibitor that Acts as an Immunosuppressor.
著者: Sato, M. / Sakano, S. / Nakahara, M. / Tamura, Y. / Hara, K. / Hashimoto, H. / Tang, Y. / Watanabe, K.
履歴
登録2023年8月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Amidophosphoribosyltransferase
B: Amidophosphoribosyltransferase
C: Amidophosphoribosyltransferase
D: Amidophosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)233,0598
ポリマ－231,3534
非ポリマー1,7064
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12260 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area69320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.181, 114.743, 203.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
Amidophosphoribosyltransferase


分子量: 57838.289 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: purF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG16
#2: 化合物
ChemComp-7TG / [(1S,3S,6S,7S,8R,9S)-6-[(4-methoxyphenyl)methyl]-3-(methylamino)-7-oxidanyl-5-azatricyclo[6.3.1.0^1,5]dodecan-9-yl] dihydrogen phosphate / FR-901483


分子量: 426.444 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H31N2O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M potassium thiocyanate, 0.1 M Bis-Tris propane pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→48.854 Å / Num. obs: 53956 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 10.81
反射 シェル解像度: 2.81→2.91 Å / Num. unique obs: 5329 / CC1/2: 0.791

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.81→48.854 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2633 1998 3.71 %
Rwork0.2033 --
obs0.2055 53885 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→48.854 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14697 0 116 0 14813
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00215084
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54920437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0455585
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0232287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022691
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8101-2.88030.37441400.27833657X-RAY DIFFRACTION100
2.8803-2.95820.3411420.26823676X-RAY DIFFRACTION100
2.9582-3.04530.38211400.26613636X-RAY DIFFRACTION100
3.0453-3.14350.33711420.25173677X-RAY DIFFRACTION100
3.1435-3.25590.34841400.23983646X-RAY DIFFRACTION100
3.2559-3.38620.27241420.23043679X-RAY DIFFRACTION100
3.3862-3.54030.3071410.22373656X-RAY DIFFRACTION99
3.5403-3.72680.28191420.21743702X-RAY DIFFRACTION100
3.7268-3.96020.23441420.18813699X-RAY DIFFRACTION100
3.9602-4.26590.2391440.17193726X-RAY DIFFRACTION100
4.2659-4.69480.19961430.15963713X-RAY DIFFRACTION100
4.6948-5.37340.21351420.17363754X-RAY DIFFRACTION100
5.3734-6.76710.26921460.20033784X-RAY DIFFRACTION99
6.7671-48.8540.19611520.17253882X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る