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- PDB-8w6a: Crystal structure of TAX1BP1 LIR region in complex with GABARAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w6a
タイトルCrystal structure of TAX1BP1 LIR region in complex with GABARAP
要素
  • Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
  • Tax1-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / ATG8 / autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to phagocytic vesicle / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / phagophore assembly site / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation ...protein localization to phagocytic vesicle / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of Rac protein signal transduction / GABA receptor binding / phosphatidylethanolamine binding / phagophore assembly site / TBC/RABGAPs / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Macroautophagy / beta-tubulin binding / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / autophagosome membrane / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / smooth endoplasmic reticulum / protein targeting / mitophagy / sperm midpiece / autophagosome / GABA-ergic synapse / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / autophagy / microtubule cytoskeleton organization / kinase binding / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / chemical synaptic transmission / microtubule / lysosome / Golgi membrane / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium binding and coiled-coil domain-like / Calcium binding and coiled-coil domain (CALCOCO1) like / Autophagy receptor zinc finger-C2H2 domain / SKICH domain / : / SKICH domain / CALCOCO1/2, zinc finger UBZ1-type / Zinc finger UBZ1-type profile. / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein / Tax1-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Zhang, M.F. / Pan, L.F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Mechanistic insights into the interactions of TAX1BP1 with RB1CC1 and mammalian ATG8 family proteins.
著者: Zhang, M. / Wang, Y. / Gong, X. / Wang, Y. / Zhang, Y. / Tang, Y. / Zhou, X. / Liu, H. / Huang, Y. / Zhang, J. / Pan, L.
履歴
登録2023年8月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
B: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
C: Tax1-binding protein 1
D: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
E: Tax1-binding protein 1
F: Tax1-binding protein 1
G: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
H: Tax1-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2068
ポリマ－68,2068
非ポリマー00
水11,061614
1
A: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
C: Tax1-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0522
ポリマ－17,0522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
2
B: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
E: Tax1-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0522
ポリマ－17,0522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
3
D: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
F: Tax1-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0522
ポリマ－17,0522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8150 Å2
手法PISA
4
G: Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein
H: Tax1-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0522
ポリマ－17,0522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.160, 141.160, 86.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Space group name HallR3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

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要素

#1: タンパク質
Gamma-aminobutyric acid receptor-associated protein


分子量: 13942.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GABARAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95166
#2: タンパク質・ペプチド
Tax1-binding protein 1 / TRAF6-binding protein


分子量: 3109.457 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAX1BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86VP1
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2.8 M Sodium acetate trihydrate and 0.1 M BIS-TRIS propane at pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2020年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→79.58 Å / Num. obs: 95523 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 18.34 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 1.53→1.57 Å / Num. unique obs: 95523 / CC1/2: 0.813

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.53→26.68 Å / SU ML: 0.1459 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 18.613
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1868 4898 5.13 %
Rwork0.174 90604 -
obs0.1746 95502 99.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→26.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4688 0 0 614 5302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01265087
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39216904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1746
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0132894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.35422023
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.53-1.550.20161400.22472765X-RAY DIFFRACTION89.17
1.55-1.570.2441680.22482822X-RAY DIFFRACTION93.35
1.57-1.590.20611530.20472889X-RAY DIFFRACTION95.54
1.59-1.610.20551680.2082958X-RAY DIFFRACTION98.3
1.61-1.630.29311560.21083056X-RAY DIFFRACTION99.23
1.63-1.650.1991520.21342979X-RAY DIFFRACTION99.59
1.65-1.670.28852000.22223112X-RAY DIFFRACTION99.91
1.68-1.70.24092040.2052955X-RAY DIFFRACTION99.97
1.7-1.730.22111640.20063081X-RAY DIFFRACTION99.82
1.73-1.750.24181000.20163064X-RAY DIFFRACTION99.87
1.75-1.780.19861720.19323056X-RAY DIFFRACTION99.91
1.79-1.820.19931640.19163024X-RAY DIFFRACTION99.87
1.82-1.850.21851760.18863069X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.890.24261040.19243085X-RAY DIFFRACTION99.97
1.89-1.930.20022000.18152966X-RAY DIFFRACTION99.91
1.93-1.980.19212140.1833040X-RAY DIFFRACTION99.88
1.98-2.020.19761480.17723063X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.080.2143960.17823107X-RAY DIFFRACTION99.94
2.08-2.140.19741840.17743074X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.210.16681400.17643048X-RAY DIFFRACTION99.91
2.21-2.290.16612520.17032940X-RAY DIFFRACTION99.97
2.29-2.380.21471920.18463035X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.490.20331520.17763044X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.620.17531280.18243128X-RAY DIFFRACTION99.91
2.62-2.780.15541760.17493044X-RAY DIFFRACTION100
2.79-30.21631720.17992970X-RAY DIFFRACTION99.97
3-3.30.17231240.16373094X-RAY DIFFRACTION99.97
3.3-3.770.18491720.1553028X-RAY DIFFRACTION99.94
3.78-4.750.14262160.13433021X-RAY DIFFRACTION99.88
4.76-26.680.17161110.16933087X-RAY DIFFRACTION99.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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