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- PDB-8w15: HTT in complex with HAP40 in the apo state. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8w15
タイトルHTT in complex with HAP40 in the apo state.
要素
  • 40-kDa huntingtin-associated protein
  • Huntingtin
キーワードUNKNOWN FUNCTION / Huntington's Disease / neurodegenerative disease
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle cytoskeletal trafficking / regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mitophagy / profilin binding ...vesicle cytoskeletal trafficking / regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / microtubule-based transport / vocal learning / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of mitophagy / profilin binding / vesicle transport along microtubule / positive regulation of cilium assembly / presynaptic cytosol / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / positive regulation of aggrephagy / postsynaptic cytosol / positive regulation of lipophagy / dynein intermediate chain binding / beta-tubulin binding / Golgi organization / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / Regulation of MECP2 expression and activity / autophagosome / inclusion body / heat shock protein binding / centriole / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein destabilization / cytoplasmic vesicle membrane / kinase binding / p53 binding / late endosome / transmembrane transporter binding / early endosome / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / axon / apoptotic process / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 ...Factor VIII intron 22 protein / Huntingtin / Huntingtin, middle-repeat / Huntingtin family / : / : / : / Huntingtin, N-terminal HEAT / Huntingtin, bridge / Huntingtin, N-terminal HEAT 1 / Huntingtin, C-terminal HEAT / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
40-kDa huntingtin-associated protein / Huntingtin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Poweleit, N. / Boudet, J. / Doherty, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other private 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery of a Small Molecule Ligand to the Huntingtin/HAP40 complex
著者: Poweleit, N. / Boudet, J. / Doherty, E.
履歴
登録2024年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Huntingtin
B: 40-kDa huntingtin-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)394,8362
ポリマ－394,8362
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Huntingtin / Huntington disease protein / HD protein


分子量: 353493.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTT, HD, IT15 / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42858
#2: タンパク質 40-kDa huntingtin-associated protein / HAP40 / CpG island protein / Factor VIII intron 22 protein


分子量: 41342.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F8A1, F8A2, F8A3 / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23610

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HTT and HAP40 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293
緩衝液pH: 7.4
詳細: 25 mM Hepes, 300 mM NaCl, 0.025%CHAPS, 1mM DTT, 1% DMSO
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: Quantifoil R2/4
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1.4 sec. / 電子線照射量: 50.48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6788

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3粒子像選択
2Leginon画像取得
4cryoSPARC3.3CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9Cootモデル精密化
10PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC3.3初期オイラー角割当
12cryoSPARC4.2最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.3分類
14cryoSPARC3.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4700000
3次元再構成解像度: 2.72 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 352043 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00321617
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53429359
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.9062900
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0373496
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043709

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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