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- PDB-8vxj: The crystal structure of human apolipoprotein A-I in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vxj
タイトルThe crystal structure of human apolipoprotein A-I in complex with Fab 55201
要素
  • Apolipoprotein A-I
  • Fab 55201 heavy chain
  • Fab 55201 light chain
キーワードLIPID TRANSPORT/IMMUNE SYSTEM / HDL / apolipoprotein / lipid binding / plasma / LIPID TRANSPORT / LIPID TRANSPORT-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport ...Defective ABCA1 causes TGD / high-density lipoprotein particle receptor binding / peptidyl-methionine modification / HDL clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Scavenging by Class B Receptors / negative regulation of response to cytokine stimulus / protein oxidation / regulation of intestinal cholesterol absorption / vitamin transport / blood vessel endothelial cell migration / cholesterol import / high-density lipoprotein particle binding / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / ABC transporters in lipid homeostasis / apolipoprotein A-I receptor binding / apolipoprotein receptor binding / negative regulation of cell adhesion molecule production / negative regulation of cytokine production involved in immune response / HDL assembly / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / phosphatidylcholine biosynthetic process / glucocorticoid metabolic process / acylglycerol homeostasis / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activator activity / positive regulation of phospholipid efflux / Chylomicron remodeling / cellular response to lipoprotein particle stimulus / Chylomicron assembly / high-density lipoprotein particle clearance / phospholipid efflux / chylomicron / high-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of cholesterol metabolic process / lipid storage / reverse cholesterol transport / phospholipid homeostasis / high-density lipoprotein particle assembly / chemorepellent activity / low-density lipoprotein particle / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transfer activity / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / very-low-density lipoprotein particle / endothelial cell proliferation / regulation of Cdc42 protein signal transduction / HDL remodeling / cholesterol efflux / triglyceride homeostasis / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of interleukin-1 beta production / adrenal gland development / negative chemotaxis / cholesterol binding / cholesterol biosynthetic process / positive regulation of Rho protein signal transduction / amyloid-beta formation / positive regulation of cholesterol efflux / endocytic vesicle / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Scavenging of heme from plasma / Retinoid metabolism and transport / cholesterol metabolic process / positive regulation of stress fiber assembly / heat shock protein binding / endocytic vesicle lumen / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / cholesterol homeostasis / integrin-mediated signaling pathway / Post-translational protein phosphorylation / Heme signaling / PPARA activates gene expression / phospholipid binding / negative regulation of inflammatory response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / extracellular vesicle / : / amyloid-beta binding / cytoplasmic vesicle / blood microparticle / secretory granule lumen / early endosome / protein stabilization / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein A/E / : / Apolipoprotein A1/A4/E domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein A-I
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Tou, H.I. / Metcalfe, R.D. / Khandokar, Y. / Griffin, M.D.W.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP170104046 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT140100544 オーストラリア
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2025
タイトル: The structure of the apolipoprotein A-I monomer provides insights into its oligomerisation and lipid-binding mechanisms.
著者: Tou, H.I. / Rosenes, Z. / Khandokar, Y. / Zlatic, C. / Metcalfe, R. / Mok, Y.F. / Morton, C.J. / Gooley, P.R. / Griffin, M.D.W.
履歴
登録2024年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Apolipoprotein A-I
H: Fab 55201 heavy chain
L: Fab 55201 light chain
D: Apolipoprotein A-I
A: Fab 55201 heavy chain
B: Fab 55201 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,6906
ポリマ－147,6906
非ポリマー00
水66737
1
C: Apolipoprotein A-I
H: Fab 55201 heavy chain
L: Fab 55201 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8453
ポリマ－73,8453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Apolipoprotein A-I
A: Fab 55201 heavy chain
B: Fab 55201 light chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,8453
ポリマ－73,8453
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.530, 67.472, 167.123
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.742, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "H"
d_1ens_2chain "B"
d_2ens_2chain "L"
d_1ens_3chain "C"
d_2ens_3chain "D"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_1ens_1GLUGLUASPASPAE1 - 2241 - 224
d_2ens_1GLUGLUASPASPHB1 - 2241 - 224
d_1ens_2ASPASPGLUGLUBF1 - 2121 - 212
d_2ens_2ASPASPGLUGLULC1 - 2121 - 212
d_1ens_3SERSERGLUGLUCA6 - 1836 - 183
d_2ens_3SERSERGLUGLUDD6 - 1836 - 183

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2
ens_3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99908812084, -0.0363011995858, -0.022475535679), (-0.0384183904031, 0.994009775173, 0.102316147993), (0.018626703258, 0.103086321934, -0.994497992032)-5.63123431792, -14.6318998765, 136.117228236
2given(-0.997996515901, -0.0599268474507, -0.0202910621821), (-0.0618449684989, 0.99166320524, 0.113045509616), (0.0133474387515, 0.114073924836, -0.993382597769)-5.85649856283, -14.7705534094, 136.507227297
3given(-0.999983888777, -0.00228913225149, 0.0051944259283), (-0.0031488675268, 0.985078444907, -0.172077139716), (-0.00472300968536, -0.172090723902, -0.985069782262)-7.73574303803, 12.474903519, 136.06089943

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要素

#1: タンパク質 Apolipoprotein A-I / Apolipoprotein A-I(1-242)


分子量: 28120.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APOA1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P02647
#2: 抗体 Fab 55201 heavy chain


分子量: 23157.350 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 抗体 Fab 55201 light chain


分子量: 22567.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細The authors state that the sequence of Fab 55201 is unknown. Please see publication for details of ...The authors state that the sequence of Fab 55201 is unknown. Please see publication for details of the sequence assignment process.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 15% PEG 6000, 0.1 M trisodium citrate-citric acid, pH 5.5, 0.02% NaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→45.6 Å / Num. obs: 35513 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 76.67 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.145 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.171 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 2.358 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4641 / CC1/2: 0.569 / Rpim(I) all: 1.432 / Rrim(I) all: 2.764 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→45.6 Å / SU ML: 0.6348 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 40.2592
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2981 1805 5.1 %
Rwork0.2663 33571 -
obs0.2679 35376 98.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 103.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→45.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9238 0 0 37 9275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00149422
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.469512796
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03741444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00321656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.19133396
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2EAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.653346877399
ens_2d_2FBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.713570861881
ens_3d_2ACX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.87590766485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.770.53631330.52712541X-RAY DIFFRACTION97.66
2.77-2.850.45781450.46412534X-RAY DIFFRACTION98.42
2.85-2.950.46311520.42272549X-RAY DIFFRACTION97.23
2.95-3.050.46411310.36592566X-RAY DIFFRACTION98.76
3.05-3.170.36331260.33922539X-RAY DIFFRACTION97.98
3.17-3.320.3681420.3232567X-RAY DIFFRACTION97.87
3.32-3.490.3691350.32932571X-RAY DIFFRACTION98.26
3.49-3.710.29161420.27932580X-RAY DIFFRACTION98.48
3.71-40.35361400.26832587X-RAY DIFFRACTION98.8
4-4.40.24311360.23592589X-RAY DIFFRACTION98.73
4.4-5.040.26391450.22262601X-RAY DIFFRACTION98.53
5.04-6.340.2481440.2412634X-RAY DIFFRACTION99
6.35-45.60.23441340.20432713X-RAY DIFFRACTION98.96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.263228849960.1550259775390.1843552983370.6330759669960.5274714348530.4386873842410.09268185407890.00565985505448-0.2016631163-0.0108505282621-0.03699968605280.056357309015-0.02488869369940.1136152591618.57106710926E-60.958376022165-0.217901056689-0.1417082227441.997729903270.1699730676260.940186357617-10.63766578362.2407838247955.4316322082
21.107423101670.154220037499-0.4024469319810.560050328669-0.3064990685660.7017957230190.0457065044311-0.321968304054-0.02941026693790.143116975045-0.1688602642760.0408924204572-0.1748386157620.295433429819-0.05235673480270.3783352603050.0194421189234-0.01860693582510.04292311434080.01795615477360.514716105803-51.2139357445-4.256847826498.42891978699
30.86602033845-0.08027335720690.5094597269960.00634618756104-0.138517390970.754854478230.000706731861158-0.6907024543820.0284471364586-0.0164250193969-0.132636343840.06716807479190.0947141970014-0.555978525072-0.0105830874050.5979127881280.0216154078663-0.04683985040680.710975860274-0.1672406644480.703698395348-67.3367494541-7.5858671382614.7510659423
40.3067327918990.206814550416-0.06791792232450.158748811617-0.1564551119150.48553083497-0.3213197313290.4047551763280.3148133055560.04037248517730.171115225809-0.0778859441485-0.060285737484-0.2542291064650.0003843268779541.02242245843-0.144008964781-0.205299411441.879039720890.1398185427761.00249731933.185929890565.1775557693781.1201439013
50.0683015613333-0.02862807051990.1010853833310.136187971248-0.2252001799590.341140635034-0.1820053357560.8517580961420.276308281124-0.1999606963850.1180942292690.005317014736220.072000853920.5516406753240.004372774401160.5349224158160.04076568611210.02444048271130.8464550631480.08279403484940.59850657188842.7627359143-1.19472764985129.069456195
60.6407885616750.282723542429-0.3483179479640.3146310723340.3803965731881.4929524003-0.111313073580.7163556837150.395683514428-0.0193584945222-0.170802249032-0.2476131568950.6094056954081.37876354718-0.5013617052410.6058643395280.158236549485-0.08536962904691.510467399510.1988740699430.74637276712559.2880225765-3.08090220741123.011158066
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'C' and resid 6 through 183)CA6 - 1831 - 178
22(chain 'H' and resid 1 through 224)HB1 - 2241 - 224
33(chain 'L' and resid 1 through 212)LC1 - 2121 - 212
44(chain 'D' and resid 6 through 183)DD6 - 1831 - 178
55(chain 'A' and resid 1 through 224)AE1 - 2241 - 224
66(chain 'B' and resid 1 through 212)BF1 - 2121 - 212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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