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- PDB-8vxf: Structure of Casein kinase I isoform delta (CK1d) complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vxf
タイトルStructure of Casein kinase I isoform delta (CK1d) complexed with inhibitor 15
要素(Casein kinase I isoform delta) x 2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / CK1D / KINASE / TRANSFERASE / inhibitor / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport ...positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / midbrain dopaminergic neuron differentiation / COPII vesicle coating / microtubule nucleation / tau-protein kinase / non-motile cilium assembly / protein localization to cilium / protein localization to centrosome / COPII-mediated vesicle transport / tau-protein kinase activity / Golgi organization / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / AURKA Activation by TPX2 / cellular response to nerve growth factor stimulus / ciliary basal body / circadian regulation of gene expression / spindle microtubule / regulation of circadian rhythm / Wnt signaling pathway / spindle / endocytosis / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Circadian Clock / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Thompson, A.A. / Milligan, C.M. / Sharma, S.
資金援助1件
組織認可番号国
Other private
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2024
タイトル: Structure-Based Optimization of Selective and Brain Penetrant CK1 delta Inhibitors for the Treatment of Circadian Disruptions.
著者: McCarver, S. / Hanna, L. / Samant, A. / Thompson, A.A. / Seierstad, M. / Saha, A. / Wu, D. / Lord, B. / Sutton, S.W. / Shah, V. / Milligan, C.M. / Wennerholm, M. / Shelton, J. / Lebold, T.P. / Shireman, B.T.
履歴
登録2024年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase I isoform delta
B: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3114
ポリマ－69,5822
非ポリマー7292
水1448
1
A: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 35.2 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1642
ポリマ－34,7991
非ポリマー3641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase I isoform delta
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 35.1 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1482
ポリマ－34,7831
非ポリマー3641
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.127, 100.891, 65.958
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKI-delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34799.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#2: タンパク質 Casein kinase I isoform delta / CKI-delta / CKId / Tau-protein kinase CSNK1D


分子量: 34783.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK1D, HCKID / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P48730, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-A1AD8 / (2P,3P,8S)-2-(5-fluoropyridin-2-yl)-6,6-dimethyl-3-(1H-pyrazolo[3,4-b]pyridin-4-yl)-6,7-dihydro-4H-pyrazolo[5,1-c][1,4]oxazine


分子量: 364.376 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H17FN6O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 12%-20% PEG 10 K, 0.1 M Bis Tris (pH 5.5), 0.1 M Ammonium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→54.38 Å / Num. obs: 29731 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 5.8 / Num. measured all: 97642
反射 シェル解像度: 2.28→2.32 Å / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 1.097 / Num. measured all: 4491 / Num. unique obs: 1331 / CC1/2: 0.523 / Rpim(I) all: 0.701 / Rrim(I) all: 1.305 / Net I/σ(I) obs: 1.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
xia2データスケーリング
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.28→44.18 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2707 1490 5.02 %
Rwork0.2255 --
obs0.2278 29691 99.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→44.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4584 0 54 8 4646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.515
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.129650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003837
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.28-2.350.39331170.37382419X-RAY DIFFRACTION94
2.35-2.440.34761340.33252587X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.540.35191350.31132536X-RAY DIFFRACTION99
2.54-2.650.33221430.27462558X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.790.29851470.25982545X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.970.33731240.26812591X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.190.32621340.24782575X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.520.26911410.22022574X-RAY DIFFRACTION100
3.52-4.020.23921430.20122593X-RAY DIFFRACTION100
4.02-5.070.22651400.16862592X-RAY DIFFRACTION100
5.07-44.180.22191320.20062631X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.6926 Å / Origin y: 23.4491 Å / Origin z: -43.2713 Å
111213212223313233
T0.3381 Å2-0.039 Å2-0.0433 Å2-0.2841 Å2-0.0389 Å2--0.4132 Å2
L0.1892 °2-0.168 °2-0.0851 °2-1.3257 °2-1.1937 °2--1.4065 °2
S-0.0569 Å °0.059 Å °-0.0284 Å °-0.0338 Å °0.0925 Å °-0.0608 Å °0.0897 Å °-0.202 Å °-0.0347 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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