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- PDB-8vwy: Complex structure of mouse C1ql3 with BAI3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vwy
タイトルComplex structure of mouse C1ql3 with BAI3
要素
  • Adhesion G protein-coupled receptor B3
  • Complement C1q-like protein 3
キーワードCELL ADHESION / adhesion GPCR / C1q like proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


motor learning / postsynaptic density assembly / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / regulation of synapse pruning / collagen trimer / myoblast fusion / regulation of synapse maturation / positive regulation of synapse assembly / regulation of dendrite morphogenesis ...motor learning / postsynaptic density assembly / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / maintenance of synapse structure / regulation of synapse pruning / collagen trimer / myoblast fusion / regulation of synapse maturation / positive regulation of synapse assembly / regulation of dendrite morphogenesis / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / neuron remodeling / regulation of synapse organization / synaptic cleft / GTPase activator activity / negative regulation of angiogenesis / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / G protein-coupled receptor activity / postsynaptic density membrane / cell surface receptor signaling pathway / postsynapse / glutamatergic synapse / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / : / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. ...GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / : / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / C1q domain / C1q domain / C1q domain profile. / Complement component C1q domain. / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesion G protein-coupled receptor B3 / Complement C1q-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Miao, Y. / Sudhof, T.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the complex of C1q-like 3 protein with adhesion-GPCR BAI3.
著者: Yi Miao / Haoqing Wang / Kevin M Jude / Jie Wang / Jinzhao Wang / Marius Wernig / Thomas C Südhof /
要旨: The adhesion-GPCR Brain-specific Angiogenesis Inhibitor-3 (BAI3) plays a crucial role in organizing synapses in the brain. However, how BAI3 engages one of its ligands, the C1q-like proteins (C1qls) ...The adhesion-GPCR Brain-specific Angiogenesis Inhibitor-3 (BAI3) plays a crucial role in organizing synapses in the brain. However, how BAI3 engages one of its ligands, the C1q-like proteins (C1qls), remains largely unexplored. Here, we present the single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the C1ql3-BAI3 complex at 2.8 Å resolution. The structure reveals a hexameric configuration, where C1ql3 forms a central homotrimer that effectively captures three BAI3 molecules. These BAI3 molecules fit snugly into the grooves between the trimeric C1q domains of the C1qls, employing calcium ion (Ca)-mediated interactions that differ from previously characterized structures of C1q-like domain-mediated complexes. Furthermore, we conducted mutant analysis and cell surface staining, which confirmed the essential contact residues involved in this interaction. This unique binding mechanism not only enhances our understanding of the C1ql-BAI3-mediated synaptic organization but also sheds light on the functional dynamics of BAI3 in the brain.
履歴
登録2024年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月5日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月5日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月5日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月5日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月5日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月5日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年8月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adhesion G protein-coupled receptor B3
E: Complement C1q-like protein 3
H: Complement C1q-like protein 3
I: Complement C1q-like protein 3
B: Adhesion G protein-coupled receptor B3
C: Adhesion G protein-coupled receptor B3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,41013
ポリマ－142,1296
非ポリマー2817
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Adhesion G protein-coupled receptor B3 / Brain-specific angiogenesis inhibitor 3


分子量: 31428.916 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adgrb3, Bai3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q80ZF8
#2: タンパク質 Complement C1q-like protein 3 / C1q and tumor necrosis factor-related protein 13 / C1q/TNF-related protein 13 / CTRP13 / Gliacolin


分子量: 15947.561 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: C1ql3, C1ql, Ctrp13 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9ESN4
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Protein complex of mouse C1ql3 with BAI3 adhesion GPCR
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 290 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4cryoSPARCCTF補正
8PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 167880 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0066438
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5348747
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.5782166
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042964
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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