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万見
- PDB-8vwc: CryoEM Structure of a FtsH Helical Assembly in the Aged State -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vwc
タイトルCryoEM Structure of a FtsH Helical Assembly in the Aged State
要素ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
キーワードHYDROLASE / nucleotide binding / protease / cytoplasmic domain / helical assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Li, Y. / Zhu, J. / Zhang, Z. / Wang, F. / Egelman, E.H. / Tezcan, F.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-2004558 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0003844 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0019288 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Transforming an ATP-dependent enzyme into a dissipative, self-assembling system.
著者: Yiying Li / Jie Zhu / Zhiyin Zhang / Jiapeng Wei / Fengbin Wang / Georg Meisl / Tuomas P J Knowles / Edward H Egelman / F Akif Tezcan /
要旨: Nucleoside triphosphate (NTP)-dependent protein assemblies such as microtubules and actin filaments have inspired the development of diverse chemically fueled molecular machines and active materials ...Nucleoside triphosphate (NTP)-dependent protein assemblies such as microtubules and actin filaments have inspired the development of diverse chemically fueled molecular machines and active materials but their functional sophistication has yet to be matched by design. Given this challenge, we asked whether it is possible to transform a natural adenosine 5'-triphosphate (ATP)-dependent enzyme into a dissipative self-assembling system, thereby altering the structural and functional mode in which chemical energy is used. Here we report that FtsH (filamentous temperature-sensitive protease H), a hexameric ATPase involved in membrane protein degradation, can be readily engineered to form one-dimensional helical nanotubes. FtsH nanotubes require constant energy input to maintain their integrity and degrade over time with the concomitant hydrolysis of ATP, analogous to natural NTP-dependent cytoskeletal assemblies. Yet, in contrast to natural dissipative systems, ATP hydrolysis is catalyzed by free FtsH protomers and FtsH nanotubes serve to conserve ATP, leading to transient assemblies whose lifetimes can be tuned from days to minutes through the inclusion of external ATPases in solution.
履歴
登録2024年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年6月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,0914
ポリマ－51,4941
非ポリマー5973
水00
1
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
ヘテロ分子
x 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,041,81580
ポリマ－1,029,87720
非ポリマー11,93860
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
helical symmetry operation19
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 2 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 10 / Rise per n subunits: 16.1 Å / Rotation per n subunits: -41.2 °)

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH


分子量: 51493.832 Da / 分子数: 1 / 変異: C255S, C513S, C564S, K410L, K415A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: ftsH, TM_0580 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WZ49, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM Structure of FtsH Helical Assembly in the Aged State
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2PHENIX1.14_3260:モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: -41.2 ° / 軸方向距離/サブユニット: 16.1 Å / らせん対称軸の対称性: C2
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 579201 / 対称性のタイプ: HELICAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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