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Yorodumi- PDB-8vqr: Crystal structure of chimeric SARS-CoV-2 RBD complexed with chime... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vqr | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of chimeric SARS-CoV-2 RBD complexed with chimeric raccoon dog ACE2 | ||||||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/VIRAL PROTEIN / SARS2 / CELL INVASION / HYDROLASE-VIRAL PROTEIN complex / HYDROLASE | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / positive regulation of amino acid transport / angiotensin-converting enzyme 2 / positive regulation of L-proline import across plasma membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metallocarboxypeptidases / angiotensin-mediated drinking behavior / tryptophan transport / positive regulation of gap junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / regulation of vasoconstriction ...Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) / positive regulation of amino acid transport / angiotensin-converting enzyme 2 / positive regulation of L-proline import across plasma membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Metallocarboxypeptidases / angiotensin-mediated drinking behavior / tryptophan transport / positive regulation of gap junction assembly / regulation of systemic arterial blood pressure by renin-angiotensin / regulation of vasoconstriction / regulation of cardiac conduction / peptidyl-dipeptidase activity / angiotensin maturation / maternal process involved in female pregnancy / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / metallocarboxypeptidase activity / Attachment and Entry / carboxypeptidase activity / negative regulation of signaling receptor activity / positive regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cytokine production / viral life cycle / blood vessel diameter maintenance / regulation of transmembrane transporter activity / brush border membrane / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / cilium / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / endocytic vesicle membrane / metallopeptidase activity / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / virus receptor activity / regulation of cell population proliferation / regulation of inflammatory response / Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / endopeptidase activity / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / Potential therapeutics for SARS / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / membrane fusion / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / host cell surface receptor binding / symbiont entry into host cell / membrane raft / apical plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / membrane / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Nyctereutes procyonoides (raccoon dog) Homo sapiens (human) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.565 Å | ||||||||||||
Authors | Hsueh, F.-C. / Shi, K. / Aihara, H. / Li, F. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Structural basis for raccoon dog receptor recognition by SARS-CoV-2 Authors: Hsueh, F. / Shi, K. / Mendoza, A. / Bu, F. / Zhang, W. / Aihara, H. / Li, F. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8vqr.cif.gz | 672.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8vqr.ent.gz | 555.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8vqr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vq/8vqr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vq/8vqr | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABEF
#1: Protein | Mass: 70028.492 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Nyctereutes procyonoides (raccoon dog), (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: ACE2, NYPRO_LOCUS14582, ACE2, UNQ868/PRO1885 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: B4XEP4, UniProt: Q9BYF1, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases) #2: Protein | Mass: 26154.381 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: receptor-binding domain Mutation: Q321V, T323S, E324G, S325D, I326V, A348P, N354E, R357K, A372T, S373F, P384A, T393S, I402V, R403K, E406D, K417V, T430M, I434L, S438T, N439R, L441I, S443A, V445S, G446T, L452K, H519N, K529L, N532D, V534I, N536S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Gene: S, 2 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: P0DTC2 |
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-Sugars , 7 types, 9 molecules
#3: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||||
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#4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Type: oligosaccharide / Mass: 894.823 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||||||||
#5: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #7: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #8: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #11: Sugar | |
-Non-polymers , 4 types, 22 molecules
#9: Chemical | #10: Chemical | #12: Chemical | #13: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 mM Tris (pH 8-8.5), 18-22% PEG 6000, 100 mM NaCl and ethylene glycol (0.5-2%) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS-II / Beamline: 17-ID-1 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 16, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.565→112.091 Å / Num. obs: 42428 / % possible obs: 62.8 % / Redundancy: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 166083 |
Reflection shell | Resolution: 2.565→2.838 Å / % possible obs: 12.1 % / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.733 / Num. measured all: 8531 / Num. unique obs: 2121 / Rpim(I) all: 0.42 / Rrim(I) all: 0.847 / Net I/σ(I) obs: 1.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.565→58.41 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 36.25 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.565→58.41 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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