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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 8vq8 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Immune receptor complex | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / peptide HLA complex / IMMUNE SYSTEM-VIRAL peptide complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationpositive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / protein antigen binding / positive regulation of T cell differentiation / helical viral capsid / antigen processing and presentation / response to type II interferon ...positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / protein antigen binding / positive regulation of T cell differentiation / helical viral capsid / antigen processing and presentation / response to type II interferon / toxic substance binding / multivesicular body / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / cellular response to type II interferon / viral penetration into host nucleus / host cell / viral nucleocapsid / adaptive immune response / early endosome / lysosome / immune response / ribonucleoprotein complex / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / Golgi apparatus / RNA binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | ![]() ![]() Influenza A virus | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.01 Å | ||||||
Authors | Chaurasia, P. / Littler, D.R. / La Gruta, N. / Rossjohn, J. | ||||||
| Funding support | Australia, 1items
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Citation | Journal: Sci Immunol / Year: 2025Title: LCK-co-receptor association ensures T cell lineage fidelity and maximizes epitope-specific TCR diversity. Authors: Zhang, J.B. / Chaurasia, P. / Nguyen, A. / Huang, Z. / Nguyen, T.T. / Xu, H. / Tran, M.T. / Reid, H.H. / Jones, C.M. / Schattgen, S.A. / Thiele, D. / Thomas, P.G. / Rientjes, J. / Good- ...Authors: Zhang, J.B. / Chaurasia, P. / Nguyen, A. / Huang, Z. / Nguyen, T.T. / Xu, H. / Tran, M.T. / Reid, H.H. / Jones, C.M. / Schattgen, S.A. / Thiele, D. / Thomas, P.G. / Rientjes, J. / Good-Jacobson, K.L. / Ruscher, R. / Littler, D.R. / Rossjohn, J. / Zareie, P. / La Gruta, N.L. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 8vq8.cif.gz | 405.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb8vq8.ent.gz | 275.2 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 8vq8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 8vq8_validation.pdf.gz | 489.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 8vq8_full_validation.pdf.gz | 497.8 KB | Display | |
| Data in XML | 8vq8_validation.xml.gz | 38.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 8vq8_validation.cif.gz | 51.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vq/8vq8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vq/8vq8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 9audC C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-T cell receptor - LCK1-1 ... , 2 types, 2 molecules AB
| #1: Protein | Mass: 22889.146 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 27806.279 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Protein , 2 types, 2 molecules CD
| #3: Protein | Mass: 21204.674 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Expression tag on C terminal residue 181-188 / Source: (gene. exp.) ![]() Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: P14434 |
|---|---|
| #4: Protein | Mass: 26266.168 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: 311-325 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residue -25 to -11 (1-15 aligned sequence) QVYSLIRPNENPAHK- NP311-325, Flu peptide sequence. Residue GSGGSIEGRGGSGASGDS (16-34 aligned sequence) is unique peptide linker sequence from ...Details: Residue -25 to -11 (1-15 aligned sequence) QVYSLIRPNENPAHK- NP311-325, Flu peptide sequence. Residue GSGGSIEGRGGSGASGDS (16-34 aligned sequence) is unique peptide linker sequence from construct, not present in electron density.,Residue -25 to -11 (1-15 aligned sequence) QVYSLIRPNENPAHK- NP311-325, Flu peptide sequence. Residue GSGGSIEGRGGSGASGDS (16-34 aligned sequence) is unique peptide linker sequence from construct, not present in electron density. Source: (gene. exp.) ![]() Influenza A virus, (gene. exp.) ![]() Gene: NP, H2-Ab1, H2-iabeta / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: P69296, UniProt: P14483 |
-Sugars , 1 types, 1 molecules 
| #6: Sugar | ChemComp-NAG / |
|---|
-Non-polymers , 2 types, 374 molecules 


| #5: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.76 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.2 / Details: 0.1 M SPG pH 8.2, 5.0 %w/v PEG 1500 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95373 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 25, 2022 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.95373 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.01→49.4 Å / Num. obs: 76994 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 40.37 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1159 / Rpim(I) all: 0.04327 / Rrim(I) all: 0.1238 / Net I/σ(I): 11 |
| Reflection shell | Resolution: 2.01→2.05 Å / Redundancy: 8 % / Rmerge(I) obs: 1.296 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4527 / CC1/2: 0.609 / Rpim(I) all: 0.454 / % possible all: 98.5 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.01→49.4 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 23.5118 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 57.82 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.01→49.4 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Influenza A virus
X-RAY DIFFRACTION
Australia, 1items
Citation
PDBj





Trichoplusia ni (cabbage looper)