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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8vq8 | ||||||
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Title | Immune receptor complex | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / peptide HLA complex / IMMUNE SYSTEM-VIRAL peptide complex | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / protein antigen binding / positive regulation of T cell differentiation / helical viral capsid / antigen processing and presentation / response to type II interferon ...positive regulation of antigen processing and presentation / positive regulation of alpha-beta T cell activation / positive regulation of T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation of peptide antigen / B cell affinity maturation / protein antigen binding / positive regulation of T cell differentiation / helical viral capsid / antigen processing and presentation / response to type II interferon / toxic substance binding / multivesicular body / MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / cellular response to type II interferon / viral penetration into host nucleus / host cell / viral nucleocapsid / adaptive immune response / early endosome / lysosome / immune response / ribonucleoprotein complex / external side of plasma membrane / ubiquitin protein ligase binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / Golgi apparatus / RNA binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chaurasia, P. / Littler, D.R. / La Gruta, N. / Rossjohn, J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: LCK-co-receptor association ensures T cell lineage fidelity and maximizes epitope-specific TCR diversity. Authors: Zhang, J.B. / Chaurasia, P. / Nguyen, A. / Huang, Z. / Nguyen, T.T. / Xu, H. / Tran, M.T. / Reid, H.H. / Jones, C.M. / Schattgen, S.A. / Thiele, D. / Thomas, P.G. / Rientjes, J. / Good- ...Authors: Zhang, J.B. / Chaurasia, P. / Nguyen, A. / Huang, Z. / Nguyen, T.T. / Xu, H. / Tran, M.T. / Reid, H.H. / Jones, C.M. / Schattgen, S.A. / Thiele, D. / Thomas, P.G. / Rientjes, J. / Good-Jacobson, K.L. / Ruscher, R. / Littler, D.R. / Rossjohn, J. / Zareie, P. / La Gruta, N.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 51.7 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 9audC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-T cell receptor - LCK1-1 ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 22889.146 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 27806.279 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Protein , 2 types, 2 molecules CD
#3: Protein | Mass: 21204.674 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Expression tag on C terminal residue 181-188 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#4: Protein | Mass: 26266.168 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: 311-325 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residue -25 to -11 (1-15 aligned sequence) QVYSLIRPNENPAHK- NP311-325, Flu peptide sequence. Residue GSGGSIEGRGGSGASGDS (16-34 aligned sequence) is unique peptide linker sequence from ...Details: Residue -25 to -11 (1-15 aligned sequence) QVYSLIRPNENPAHK- NP311-325, Flu peptide sequence. Residue GSGGSIEGRGGSGASGDS (16-34 aligned sequence) is unique peptide linker sequence from construct, not present in electron density.,Residue -25 to -11 (1-15 aligned sequence) QVYSLIRPNENPAHK- NP311-325, Flu peptide sequence. Residue GSGGSIEGRGGSGASGDS (16-34 aligned sequence) is unique peptide linker sequence from construct, not present in electron density. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() Gene: NP, H2-Ab1, H2-iabeta / Production host: ![]() |
-Sugars , 1 types, 1 molecules 
#6: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 2 types, 374 molecules 


#5: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.22 Å3/Da / Density % sol: 61.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.2 / Details: 0.1 M SPG pH 8.2, 5.0 %w/v PEG 1500 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 25, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95373 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.01→49.4 Å / Num. obs: 76994 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 40.37 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1159 / Rpim(I) all: 0.04327 / Rrim(I) all: 0.1238 / Net I/σ(I): 11 |
Reflection shell | Resolution: 2.01→2.05 Å / Redundancy: 8 % / Rmerge(I) obs: 1.296 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 4527 / CC1/2: 0.609 / Rpim(I) all: 0.454 / % possible all: 98.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 57.82 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.01→49.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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