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- PDB-8vmg: Crystal structure of GSK-3 26-383 bound to Axin 383-435 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vmg
タイトルCrystal structure of GSK-3 26-383 bound to Axin 383-435
要素
  • Axin-1
  • Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / GSK-3 / kinase / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of protein localization to centrosome / beta-catenin destruction complex assembly / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of neuron maturation / Beta-catenin phosphorylation cascade / CRMPs in Sema3A signaling / re-entry into mitotic cell cycle / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / armadillo repeat domain binding ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of protein localization to centrosome / beta-catenin destruction complex assembly / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of neuron maturation / Beta-catenin phosphorylation cascade / CRMPs in Sema3A signaling / re-entry into mitotic cell cycle / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / armadillo repeat domain binding / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / myotube differentiation / head development / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / cell development / protein localization to microtubule / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / positive regulation of stem cell differentiation / negative regulation of TORC2 signaling / autosome genomic imprinting / positive regulation of cilium assembly / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / meiosis I / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / tau-protein kinase / myoblast fusion / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / cellular response to interleukin-3 / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / phosphorylation / Wnt signalosome / axon extension / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of TOR signaling / meiotic spindle / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / nucleocytoplasmic transport / negative regulation of protein metabolic process / tau-protein kinase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / cellular response to glucocorticoid stimulus / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / ER overload response / glycogen metabolic process / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of neuron projection development / dynein complex binding / fat cell differentiation / R-SMAD binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / epithelial to mesenchymal transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / canonical Wnt signaling pathway / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / positive regulation of axon extension / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein ubiquitination / signaling adaptor activity / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of autophagy / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / TCF dependent signaling in response to WNT / axonogenesis / protein serine/threonine kinase binding / protein export from nucleus / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / protein serine/threonine kinase activator activity / Degradation of AXIN / animal organ morphogenesis / positive regulation of protein export from nucleus / dendritic shaft
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NITRATE ION / Axin-1 / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Enos, M.D. / Gavagan, M. / Jameson, N. / Zalatan, J.G. / Weis, W.I.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131747 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM119156 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM007276 米国
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2024
タイトル: Structural and functional effects of phosphopriming and scaffolding in the kinase GSK-3 beta.
著者: Enos, M.D. / Gavagan, M. / Jameson, N. / Zalatan, J.G. / Weis, W.I.
履歴
登録2024年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年9月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
C: Axin-1
D: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,72082
ポリマ－96,3924
非ポリマー5,32878
水2,846158
1
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
C: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,67450
ポリマ－48,1962
非ポリマー3,47848
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6410 Å2
ΔGint-173 kcal/mol
Surface area19880 Å2
手法PISA
2
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
D: Axin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,04632
ポリマ－48,1962
非ポリマー1,85030
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area18540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)195.585, 195.585, 152.204
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 41538.695 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gsk3b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9WV60, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Axin-1 / Axis inhibition protein 1 / hAxin


分子量: 6657.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AXIN1, AXIN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O15169

-
非ポリマー , 9種, 236分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.8 % / 解説: Hexagonal bipyramidal
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100 mM MES, pH 5.5, 1.9 M ammonium sulfate, 200 mM sodium chloride, cryoprotectant: 25% ethylene glycol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→39.76 Å / Num. obs: 63244 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 41.1 % / Biso Wilson estimate: 66.97 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.222 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.225 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / 冗長度: 42.2 % / Rmerge(I) obs: 8.11 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 4331 / CC1/2: 0.414 / Rpim(I) all: 1.258 / Rrim(I) all: 8.208 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
pointless1.12.2データスケーリング
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
Coot0.9.8.1モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4NM0

4nm0


解像度: 2.45→39.76 Å / SU ML: 0.4315 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.6462
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2301 1997 3.16 %
Rwork0.1947 61158 -
obs0.1953 63154 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 79.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→39.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6116 0 312 158 6586
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00616602
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84138925
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0466990
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00751141
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2372460
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.510.49281380.44564269X-RAY DIFFRACTION99.44
2.51-2.580.38911410.36264305X-RAY DIFFRACTION99.84
2.58-2.660.37311400.32034291X-RAY DIFFRACTION99.98
2.66-2.740.32871410.27854312X-RAY DIFFRACTION99.98
2.74-2.840.30891410.24024309X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.950.26111410.23844325X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.090.30181410.25124327X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.250.29751420.23434349X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.450.25571420.20424343X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.720.22881430.18174367X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.090.19181430.16784380X-RAY DIFFRACTION100
4.09-4.680.15681440.14644421X-RAY DIFFRACTION100
4.68-5.90.21151470.16714471X-RAY DIFFRACTION100
5.9-39.760.20891530.17524689X-RAY DIFFRACTION99.92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.329357397591.89557138904-1.134714771156.35893155912-1.484653060183.798180123180.207150441686-0.228314817965-0.1445839587190.2982807443940.007184136764960.439573742165-0.191132777612-0.0702902472889-0.2228811348930.704056051387-0.003726685133340.02062137437060.3772547003970.08369142877460.406814598169-98.43810.333-5.333
21.556727201520.416237355022-0.08003113257961.64568301044-0.0224721708762.203641905510.122032091025-0.0467942179504-0.0847823100520.154253789610.00951514701015-0.0727996409176-0.229082534020.204821543899-0.1227761101120.558567857908-0.06795996540360.007608480265510.353071625515-0.04119384827970.413058479292-81.52125.184-23.771
36.500528468914.78716853446-0.09360558330593.82755526747-0.4632968148532.799426992070.02598722493540.73911680778-0.89732372540.04596044112020.125075721517-0.5225499384650.1361264664520.0845275175826-0.1874491047860.678804623983-0.207394343349-0.06848975041550.813683466816-0.1466330351480.706460944371-39.80861.968-28.806
44.635345894571.578696141530.9065565754383.123681312960.2845905046011.626534070910.263201011549-0.1533153367490.1746300786260.162190176321-0.08290876318920.0852073382117-0.1963584013540.197884411652-0.1950278556370.684077635183-0.1870237614370.1119558083020.505750334632-0.1427465336440.530727724928-65.47950.788-27.794
57.42951959806-3.547990734213.277756652876.68018989428-5.181696968378.803106516710.3139905973520.5916015495290.13399478418-0.9106752131770.1469054982140.2012408452180.0595381862724-0.0428231090136-0.4158346680210.685599420802-0.05213931409910.06846153517060.465974359378-0.1157760525660.451919471141-84.19619.944-51.78
68.84237797187-0.816114267371-0.7118863818145.6860735568-0.6916910740264.708689425850.2439914409050.4223208883311.56487470309-0.913688062576-0.1780995493031.25091199928-1.29157239090.0543673319763-0.1232628797841.010480052730.0560407111949-0.01639773363930.7291368457940.02774044857471.73559504764-84.33967.83-34.813
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 26:136 )A26 - 136
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 137:384 )A137 - 384
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 35:136 )B35 - 136
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 137:384 )B137 - 384
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND ( RESID 382:416 OR RESID 502:504 ) )C382 - 416
6X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND ( RESID 382:416 OR RESID 502:504 ) )C502 - 504
7X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID 378:411 ) OR ( CHAIN B AND RESID 420:420 )D378 - 411
8X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID 378:411 ) OR ( CHAIN B AND RESID 420:420 )B420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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