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万見
- PDB-8viv: Crystal structure of FBF-2 RBD in complex with gld-1 FBEa* RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8viv
タイトルCrystal structure of FBF-2 RBD in complex with gld-1 FBEa* RNA
要素
  • Fem-3 mRNA-binding factor 2
  • RNA (5'-R(*CP*AP*UP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*AP*U)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN / PUF protein
機能・相同性
機能・相同性情報


sex differentiation / P granule / post-transcriptional regulation of gene expression / mRNA 3'-UTR binding / cell differentiation / negative regulation of translation / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Fem-3 mRNA-binding factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Qiu, C. / Hall, T.M.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: A higher order PUF complex is central to regulation of C. elegans germline stem cells.
著者: Chen Qiu / Sarah L Crittenden / Brian H Carrick / Lucas B Dillard / Stephany J Costa Dos Santos / Venkata P Dandey / Robert C Dutcher / Elizabeth G Viverette / Robert N Wine / Jennifer ...著者: Chen Qiu / Sarah L Crittenden / Brian H Carrick / Lucas B Dillard / Stephany J Costa Dos Santos / Venkata P Dandey / Robert C Dutcher / Elizabeth G Viverette / Robert N Wine / Jennifer Woodworth / Zachary T Campbell / Marvin Wickens / Mario J Borgnia / Judith Kimble / Traci M Tanaka Hall /
要旨: PUF RNA-binding proteins are broadly conserved stem cell regulators. Nematode PUF proteins maintain germline stem cells (GSCs) and, with key partner proteins, repress differentiation mRNAs, including ...PUF RNA-binding proteins are broadly conserved stem cell regulators. Nematode PUF proteins maintain germline stem cells (GSCs) and, with key partner proteins, repress differentiation mRNAs, including gld-1. Here we report that PUF protein FBF-2 and its partner LST-1 form a ternary complex that represses gld-1 via a pair of adjacent FBF binding elements (FBEs) in its 3'UTR. One LST-1 molecule links two FBF-2 molecules via motifs in the LST-1 intrinsically-disordered region; the gld-1 FBE pair includes a well-established 'canonical' FBE and a newly-identified noncanonical FBE. Remarkably, this FBE pair drives both full RNA repression in GSCs and full RNA activation upon differentiation. Discoveries of the LST-1-FBF-2 ternary complex, the gld-1 adjacent FBEs, and their in vivo significance predict an expanded regulatory repertoire of different assemblies of PUF-partner-RNA higher order complexes in nematode GSCs. This also suggests analogous PUF controls may await discovery in other biological contexts and organisms.
履歴
登録2024年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fem-3 mRNA-binding factor 2
B: RNA (5'-R(*CP*AP*UP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*AP*U)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4632
ポリマ－50,4632
非ポリマー00
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.569, 98.569, 107.140
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Fem-3 mRNA-binding factor 2


分子量: 47019.055 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 164-575 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: fbf-2, F21H12.5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q09312
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*CP*AP*UP*GP*UP*UP*GP*CP*CP*AP*U)-3')


分子量: 3444.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10% PEG 20000, 2% (v/v) dioxane, 0.1 M bicine, pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 29170 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 51.8 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.99 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 4.7 % / Num. unique obs: 1511 / CC1/2: 0.5 / CC star: 0.816 / Rpim(I) all: 0.56 / Rrim(I) all: 1.24 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
SERGUIデータ収集
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→36.27 Å / SU ML: 0.323 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.814
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 2185 7.49 %
Rwork0.1966 26985 -
obs0.1992 29170 97.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→36.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3189 212 0 92 3493
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00193487
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.40484749
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0314554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0025572
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.33961366
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.250.37121340.34191616X-RAY DIFFRACTION94.19
2.25-2.30.30951270.31571609X-RAY DIFFRACTION93.89
2.3-2.360.32731300.28411669X-RAY DIFFRACTION96.1
2.36-2.420.30241350.27281653X-RAY DIFFRACTION96.18
2.42-2.490.29011360.23991658X-RAY DIFFRACTION96.19
2.49-2.570.25941290.23271667X-RAY DIFFRACTION96.46
2.57-2.670.26191400.23241684X-RAY DIFFRACTION97.49
2.67-2.770.25021420.24011684X-RAY DIFFRACTION98.12
2.77-2.90.22761320.20971717X-RAY DIFFRACTION98.14
2.9-3.050.2621440.22291693X-RAY DIFFRACTION98.66
3.05-3.240.24961290.21421684X-RAY DIFFRACTION97.16
3.24-3.490.2631420.21081721X-RAY DIFFRACTION99.68
3.49-3.840.23471420.1841734X-RAY DIFFRACTION99.89
3.85-4.40.20021440.16711740X-RAY DIFFRACTION99.58
4.4-5.540.2051380.1641729X-RAY DIFFRACTION99.41
5.54-36.270.19931410.17191727X-RAY DIFFRACTION97.55
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.130191711472.981342135461.913411796073.532135143882.027433966611.338372395410.410667447716-0.233292635313-0.2953097151850.513585222727-0.119684697812-0.2952133003490.341412073596-0.095371782429-0.2829182921420.433021446193-0.0527593116922-0.0122421366370.4252076956250.04713462265470.438385122612-20.4964911336.778903073416.7611664808
24.60500575328-0.439559918517-1.86685870595.886908472541.880301288454.71060607860.1589279370790.2961374528690.1227983481430.0595403428159-0.06164628603080.173861445251-0.259320404725-0.156341611779-0.0878345096460.335633627432-0.02743208152590.02598512774690.352511188689-0.02781108421160.406431978243-7.2480572168663.157113618518.0679752158
30.5898675071031.47439537031.75082003313.510099910714.209360660095.035416203770.475735267158-0.4609576603580.01994032672510.777429331978-0.6941740253120.765719261140.805708924199-0.5063111638190.1714819280430.48941193976-0.08070935843620.02934717324680.624586084272-0.1697264075970.762063908465-7.8330595053841.55876467982.50846081848
42.773027243191.422644080891.531454464424.330786969353.214657108535.555158308180.1440307980020.258548970809-0.545777740727-0.02756862020150.392305701977-0.2809756493830.6001453442170.376750358704-0.4601632078360.538930176565-0.00222344541424-0.1459163774680.435946543509-0.04434636572790.783738770439-28.053457745910.7909425292-11.238284404
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 308 through 476 )AA308 - 476142 - 310
22chain 'A' and (resid 477 through 567 )AA477 - 567311 - 401
33chain 'B' and (resid 1 through 11 )BB1 - 11
44chain 'A' and (resid 167 through 307 )AA167 - 3071 - 141

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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