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- PDB-8vi3: TehA from Haemophilus influenzae purified in GDN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vi3
タイトルTehA from Haemophilus influenzae purified in GDN
要素Tellurite resistance protein TehA homolog
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ANION CHANNEL / ALPHA HELICAL INTEGRAL MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


monoatomic cation efflux transmembrane transporter activity / response to tellurium ion / response to antibiotic / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tellurite resistance protein TehA/malic acid transport protein / Tellurite resistance protein TehA / : / Transporter protein SLAC1/Mae1/ Ssu1/TehA / Voltage-dependent anion channel superfamily / Voltage-dependent anion channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Tellurite resistance protein TehA homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Catalano, C. / Senko, S. / Tran, N.L. / Lucier, K.W. / Farwell, A.C. / Silva, M.S. / Dip, P.V. / Poweleit, N. / Scapin, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: High-Resolution Cryo-Electron Microscopy Structure Determination of Tellurite-Resistance Protein A via 200 kV Transmission Electron Microscopy.
著者: Nhi L Tran / Skerdi Senko / Kyle W Lucier / Ashlyn C Farwell / Sabrina M Silva / Phat V Dip / Nicole Poweleit / Giovanna Scapin / Claudio Catalano /
要旨: Membrane proteins constitute about 20% of the human proteome and play crucial roles in cellular functions. However, a complete understanding of their structure and function is limited by their ...Membrane proteins constitute about 20% of the human proteome and play crucial roles in cellular functions. However, a complete understanding of their structure and function is limited by their hydrophobic nature, which poses significant challenges in purification and stabilization. Detergents, essential in the isolation process, risk destabilizing or altering the proteins' native conformations, thus affecting stability and functionality. This study leverages single-particle cryo-electron microscopy to elucidate the structural nuances of membrane proteins, focusing on the SLAC1 bacterial homolog from (TehA) purified with diverse detergents, including n-dodecyl β-D-maltopyranoside (DDM), glycodiosgenin (GDN), β-D-octyl-glucoside (OG), and lauryl maltose neopentyl glycol (LMNG). This research not only contributes to the understanding of membrane protein structures but also addresses detergent effects on protein purification. By showcasing that the overall structural integrity of the channel is preserved, our study underscores the intricate interplay between proteins and detergents, offering insightful implications for drug design and membrane biology.
履歴
登録2024年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tellurite resistance protein TehA homolog
B: Tellurite resistance protein TehA homolog
C: Tellurite resistance protein TehA homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,7583
ポリマ－105,7583
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Tellurite resistance protein TehA homolog


分子量: 35252.547 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: tehA, HI_0511
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P44741

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TELLURITE RESISTANCE PROTEIN TEHA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.108 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 240000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 36.43 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 7352

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4粒子像選択
2Leginon3.6画像取得
4cryoSPARC4CTF補正
7UCSF ChimeraX1.2.5モデルフィッティング
9PHENIX1.19.2モデル精密化
10Coot0.9.6モデル精密化
11cryoSPARC4初期オイラー角割当
12cryoSPARC最終オイラー角割当
14cryoSPARC4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 227571
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40701 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 3M7C

3m7c


Accession code: 3M7C / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0027603
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.42110372
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.372992
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0361171
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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