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- PDB-8vdc: SaPI1 portal structure in mature capsids without DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vdc
タイトルSaPI1 portal structure in mature capsids without DNA
要素
  • Connector
  • Portal protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / portal / phage / sapi
生物種Dubowvirus dv80alpha (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Mukherjee, A. / Kizziah, J.L. / Dokland, T.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD024978 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA013148 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116789 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI083255 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Structure of the Portal Complex from Staphylococcus aureus Pathogenicity Island 1 Transducing Particles In Situ and In Isolation.
著者: Amarshi Mukherjee / James L Kizziah / N'Toia C Hawkins / Mohamed O Nasef / Laura K Parker / Terje Dokland /
要旨: Staphylococcus aureus is an important human pathogen, and the prevalence of antibiotic resistance is a major public health concern. The evolution of pathogenicity and resistance in S. aureus often ...Staphylococcus aureus is an important human pathogen, and the prevalence of antibiotic resistance is a major public health concern. The evolution of pathogenicity and resistance in S. aureus often involves acquisition of mobile genetic elements (MGEs). Bacteriophages play an especially important role, since transduction represents the main mechanism for horizontal gene transfer. S. aureus pathogenicity islands (SaPIs), including SaPI1, are MGEs that carry genes encoding virulence factors, and are mobilized at high frequency through interactions with specific "helper" bacteriophages, such as 80α, leading to packaging of the SaPI genomes into virions made from structural proteins supplied by the helper. Among these structural proteins is the portal protein, which forms a ring-like portal at a fivefold vertex of the capsid, through which the DNA is packaged during virion assembly and ejected upon infection of the host. We have used high-resolution cryo-electron microscopy to determine structures of the S. aureus bacteriophage 80α portal itself, produced by overexpression, and in situ in the empty and full SaPI1 virions, and show how the portal interacts with the capsid. These structures provide a basis for understanding portal and capsid assembly and the conformational changes that occur upon DNA packaging and ejection.
履歴
登録2023年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Connector


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3612
ポリマ－72,3612
非ポリマー00
水00
1
A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector

A: Portal protein
B: Connector


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)868,33724
ポリマ－868,33724
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11

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要素

#1: タンパク質 Portal protein


分子量: 59551.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Dubowvirus dv80alpha (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 Connector


分子量: 12809.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Dubowvirus dv80alpha (ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dubowvirus dv80alpha / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Dubowvirus dv80alpha (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: SATELLITE
緩衝液pH: 7.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
撮影電子線照射量: 35.26 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7423 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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