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万見
- PDB-8vb4: C12 portal and adaptor complex of the mature bacteriophage PhiM1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8vb4
タイトルC12 portal and adaptor complex of the mature bacteriophage PhiM1 particle
要素
  • Adaptor protein (gp52)
  • Portal protein (gp35)
キーワードVIRAL PROTEIN / portal / bacteriophage / phage / phage portal / portal complex / adaptor protein / portal adaptor complex / podophage / autographiviridae
機能・相同性Tail tubular protein Gp11 / Tail tubular protein / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / virion component / Putative tail tubular protein A / Putative head-tail connector protein
機能・相同性情報
生物種Pectobacterium phage PhiM1 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Hodgkinson-Bean, J. / Eruera, A.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Other private ニュージーランド
引用ジャーナル: PNAS Nexus / 年: 2024
タイトル: Ejectosome of bacteriophage ΦM1.
著者: Alice-Roza Eruera / James Hodgkinson-Bean / Georgia L Rutter / Francesca R Hills / Rosheny Kumaran / Alexander J M Crowe / Nickhil Jadav / Fangfang Chang / Klemens McJarrow-Keller / Fátima ...著者: Alice-Roza Eruera / James Hodgkinson-Bean / Georgia L Rutter / Francesca R Hills / Rosheny Kumaran / Alexander J M Crowe / Nickhil Jadav / Fangfang Chang / Klemens McJarrow-Keller / Fátima Jorge / Jaekyung Hyun / Hyejin Kim / Bumhan Ryu / Mihnea Bostina /
要旨: Podophages that infect gram-negative bacteria, such as pathogen ΦM1, encode tail assemblies too short to extend across the complex gram-negative cell wall. To overcome this, podophages encode a ...Podophages that infect gram-negative bacteria, such as pathogen ΦM1, encode tail assemblies too short to extend across the complex gram-negative cell wall. To overcome this, podophages encode a large protein complex (ejectosome) packaged inside the viral capsid and correspondingly ejected during infection to form a transient channel that spans the periplasmic space. Here, we describe the ejectosome of bacteriophage ΦM1 to a resolution of 3.32 Å by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). The core consists of tetrameric and octameric ejection proteins which form a ∼1.5-MDa ejectosome that must transition through the ∼30 Å aperture created by the short tail nozzle assembly that acts as the conduit for the passage of DNA during infection. The ejectosome forms several grooves into which coils of genomic DNA are fit before the DNA sharply turns and goes down the tunnel and into the portal. In addition, we reconstructed the icosahedral capsid and hybrid tail apparatus to resolutions between 3.04 and 3.23 Å, and note an uncommon fold adopted by the dimerized decoration proteins which further emphasize the structural diversity of podophages. These reconstructions have allowed the generation of a complete atomic model of the ΦM1, uncovering two distinct decoration proteins and highlighting the exquisite structural diversity of tailed bacteriophages.
履歴
登録2023年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein (gp35)
B: Portal protein (gp35)
C: Portal protein (gp35)
D: Portal protein (gp35)
E: Portal protein (gp35)
F: Portal protein (gp35)
G: Portal protein (gp35)
H: Portal protein (gp35)
I: Portal protein (gp35)
J: Portal protein (gp35)
K: Portal protein (gp35)
L: Portal protein (gp35)
M: Adaptor protein (gp52)
N: Adaptor protein (gp52)
O: Adaptor protein (gp52)
P: Adaptor protein (gp52)
Q: Adaptor protein (gp52)
R: Adaptor protein (gp52)
S: Adaptor protein (gp52)
T: Adaptor protein (gp52)
U: Adaptor protein (gp52)
V: Adaptor protein (gp52)
W: Adaptor protein (gp52)
X: Adaptor protein (gp52)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)920,93724
ポリマ－920,93724
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, In situ reconstruction of WT phage particles.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Portal protein (gp35)


分子量: 55668.926 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pectobacterium phage PhiM1 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A1P7WG10
#2: タンパク質
Adaptor protein (gp52)


分子量: 21075.852 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pectobacterium phage PhiM1 (ファージ) / 参照: UniProt: A0A1P7WG03
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pectobacterium phage PhiM1 / タイプ: VIRUS
詳細: Host Pectobacterium atrocepticum strain SCRI1043 bacteria were infected with WT Pectobacterium phage PhiM1. Sample was purified from overnight lysates.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Pectobacterium phage PhiM1 (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Pectobacterium atrocepticum / 株: SCRI1043
ウイルス殻名称: capsid / 直径: 635 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液pH: 7.4
詳細: 10 mM Tris HCl pH 7.4, 10 mM MgSO4 and 0.01% w/v gelatin
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Sample had a tendency to sit at the edges of holes, or where ice was slightly thicker.
試料支持詳細: Negative hydrophilicity. / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 64000 X / 倍率（補正後）: 36765 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Calibrated defocus min: 800 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2400 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 12.02 sec. / 電子線照射量: 53.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 4429

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.2.1粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.2.1CTF補正
7UCSF ChimeraX1.6モデルフィッティング
9cryoSPARC4.2.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.2.1最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.2.1分類
12cryoSPARC3.2.1３次元再構成
13ISOLDE1.6モデル精密化
14Coot0.9.5モデル精密化
CTF補正詳細: Patch based CTF correction. / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C12 (12回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17729 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initial models were developed using AlphaFold-2, and were docked into EM maps. Models were then flexibly fit using chimeraX, followed by manual refinement using a combination of ISOLDE ...詳細: Initial models were developed using AlphaFold-2, and were docked into EM maps. Models were then flexibly fit using chimeraX, followed by manual refinement using a combination of ISOLDE (ChimeraX) and coot. Automatic refinements were performed in PHENIX real space refine.
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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