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- PDB-8v7u: PanDDA analysis -- Crystal Structure of Zika virus NS3 Helicase i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v7u
タイトルPanDDA analysis -- Crystal Structure of Zika virus NS3 Helicase in complex with Z729726784
要素Zika virus NS3 helicase domain
キーワードHYDROLASE / zika virus helicase / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host interferon-mediated signaling pathway / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway ...symbiont-mediated suppression of host interferon-mediated signaling pathway / flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of TBK1 activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / protein-macromolecule adaptor activity / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / lipid binding / viral envelope / GTP binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-YDU / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Godoy, A.S. / Noske, G.D. / Fairhead, M. / Lithgo, R.M. / Koekemoer, L. / Aschenbrenner, J.C. / Balcomb, B.H. / Marples, P.G. / Ni, X. / Tomlinson, C.W.E. ...Godoy, A.S. / Noske, G.D. / Fairhead, M. / Lithgo, R.M. / Koekemoer, L. / Aschenbrenner, J.C. / Balcomb, B.H. / Marples, P.G. / Ni, X. / Tomlinson, C.W.E. / Wild, C. / Mesquita, N.C.M.R. / Oliva, G. / Fearon, D. / Walsh, M.A. / von Delft, F.
資金援助 米国, ブラジル, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP) ブラジル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PanDDA analysis -- Crystal Structure of Zika virus NS3 Helicase in complex with Z729726784
著者: Godoy, A.S. / Noske, G.D. / Fairhead, M. / Lithgo, R.M. / Koekemoer, L. / Aschenbrenner, J.C. / Balcomb, B.H. / Marples, P.G. / Ni, X. / Tomlinson, C.W.E. / Wild, C. / Mesquita, N.C.M.R. / ...著者: Godoy, A.S. / Noske, G.D. / Fairhead, M. / Lithgo, R.M. / Koekemoer, L. / Aschenbrenner, J.C. / Balcomb, B.H. / Marples, P.G. / Ni, X. / Tomlinson, C.W.E. / Wild, C. / Mesquita, N.C.M.R. / Oliva, G. / Fearon, D. / Walsh, M.A. / von Delft, F.
履歴
登録2023年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月13日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zika virus NS3 helicase domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,03613
ポリマ－48,9501
非ポリマー1,08612
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.600, 69.550, 56.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Zika virus NS3 helicase domain


分子量: 48950.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zika virus (ジカ熱ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q32ZE1, RNA helicase

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非ポリマー , 5種, 332分子

#2: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C2H6OS / 参照: RNA helicase / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-YDU / 2-cyclopentyl-N-(3-methyl-1,2,4-oxadiazol-5-yl)acetamide


分子量: 209.245 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 11.5% PEG 1000 11.5% PEG 3350 11.5% MPD 0.09 M NPS 0.1 M MES-imidazole pH 6.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→56.901 Å / Num. obs: 36759 / % possible obs: 97.79 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.82→1.885 Å / Num. unique obs: 6540 / CC1/2: 0.346

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.82→56.901 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2155 1676 4.56 %
Rwork0.1858 --
obs0.1872 36753 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→56.901 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3439 0 47 320 3806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043578
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6264843
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.462977
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047529
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004626
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.82-1.87360.33341340.30222962X-RAY DIFFRACTION99
1.8736-1.9340.32821380.28582906X-RAY DIFFRACTION98
1.934-2.00320.30121350.26962927X-RAY DIFFRACTION98
2.0032-2.08340.28721130.272884X-RAY DIFFRACTION96
2.0834-2.17820.32641330.26052815X-RAY DIFFRACTION95
2.1782-2.2930.2641310.24812811X-RAY DIFFRACTION94
2.293-2.43670.25821340.20892854X-RAY DIFFRACTION95
2.4367-2.62490.22171720.18662914X-RAY DIFFRACTION99
2.6249-2.8890.23411700.18812963X-RAY DIFFRACTION100
2.889-3.3070.20741460.17162994X-RAY DIFFRACTION100
3.307-4.16630.18181140.14423023X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.951-0.54220.16443.2419-0.73776.11110.313-0.336-0.090.6122-0.233-0.4503-0.2162-0.0044-0.14490.4775-0.08-0.0970.40870.00080.42374.27124.4515-10.8941
25.46711.95370.22883.3611.26721.48640.3213-0.93640.32050.3802-0.32210.05850.0094-0.1613-0.06410.3369-0.06690.01340.3789-0.07740.2425-2.075615.9357-10.839
33.5071.02221.26574.28761.07432.71010.028-0.14370.55710.2444-0.19140.2727-0.2838-0.21560.11340.23910.00880.01320.2439-0.02950.2656-6.101615.1844-20.4353
41.05460.3681-0.16371.3196-0.42791.03110.0124-0.0837-0.06840.0981-0.0229-0.0912-0.00580.01570.05380.19180.0173-0.01340.2009-0.05550.1999-9.9981-7.0653-12.1007
53.0580.8209-0.56833.2216-0.35782.26990.0757-0.23190.27210.1359-0.12970.2842-0.2504-0.06870.05140.25460.03880.00880.2695-0.03910.2794-23.7196-2.1278-8.1918
60.76350.25870.04561.2701-0.96362.45510.0298-0.0005-0.0343-0.0362-0.0265-0.07060.03260.02950.00870.19940.02270.0130.1829-0.02160.2334-9.5335-6.4896-20.9937
73.4505-1.15930.68812.3385-0.43561.07710.08420.1427-0.1543-0.1588-0.03050.20570.1341-0.0207-0.04560.2411-0.004-0.01540.2074-0.01390.1919-24.69152.6493-36.9657
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 183 through 203 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 204 through 243 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 244 through 291 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 292 through 365 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 366 through 421 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 422 through 511 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 512 through 617 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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