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万見
- PDB-8v5s: VZV glycoprotein E C-terminal domain (cleaved) in complex with hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8v5s
タイトルVZV glycoprotein E C-terminal domain (cleaved) in complex with human Fab 5A2
要素
  • 5A2 Fab Heavy Chain
  • 5A2 Fab Light Chain
  • Envelope glycoprotein E
キーワードVIRAL PROTEIN / varicella zoster / virus / antibody / immune / herpes
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell junction / host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / viral envelope / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein E, Fc-binding domain / Envelope glycoprotein E, N-terminal / Alphaherpesvirus glycoprotein E / Alphaherpesvirus glycoprotein E N-terminal / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Harshbarger, W. / Malito, E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Vaccines (Basel) / 年: 2024
タイトル: Structures of the Varicella Zoster Virus Glycoprotein E and Epitope Mapping of Vaccine-Elicited Antibodies.
著者: Harshbarger, W.D. / Holzapfel, G. / Seraj, N. / Tian, S. / Chesterman, C. / Fu, Z. / Pan, Y. / Harelson, C. / Peng, D. / Huang, Y. / Chandramouli, S. / Malito, E. / Bottomley, M.J. / Williams, J.
履歴
登録2023年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 5A2 Fab Heavy Chain
L: 5A2 Fab Light Chain
A: 5A2 Fab Heavy Chain
B: 5A2 Fab Light Chain
C: Envelope glycoprotein E
D: Envelope glycoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,0486
ポリマ－153,0486
非ポリマー00
水00
1
H: 5A2 Fab Heavy Chain
L: 5A2 Fab Light Chain
C: Envelope glycoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5243
ポリマ－76,5243
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 5A2 Fab Heavy Chain
B: 5A2 Fab Light Chain
D: Envelope glycoprotein E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5243
ポリマ－76,5243
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.077, 60.410, 114.667
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.890, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: 抗体 5A2 Fab Heavy Chain


分子量: 26039.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 5A2 Fab Light Chain


分子量: 22474.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質 Envelope glycoprotein E


分子量: 28010.818 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human alphaherpesvirus 3 (水痘・帯状疱疹ウイルス)
遺伝子: gE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A1B1JEP3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.02 M Sodium/potassium phosphate 0.1 M Bis-Tris propane 7.5 20 % w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.53→40.02 Å / Num. obs: 16382 / % possible obs: 90.73 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 53.04 Å2 / CC1/2: 0.96 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 3.53→3.66 Å / Num. unique obs: 1136 / CC1/2: 0.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHASER位相決定
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000データ削減
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.53→40.02 Å / SU ML: 0.5352 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.8766
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3074 805 4.91 %
Rwork0.2611 15577 -
obs0.2634 16382 90.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.53→40.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8421 0 0 0 8421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00268647
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.691111815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461348
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00461494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.04871179
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.53-3.750.3859970.33422006X-RAY DIFFRACTION70.57
3.75-4.040.33931330.30682510X-RAY DIFFRACTION88.22
4.04-4.440.33711240.26012602X-RAY DIFFRACTION92.09
4.44-5.090.28151590.23552782X-RAY DIFFRACTION98.2
5.09-6.40.28061440.24942831X-RAY DIFFRACTION98.58
6.4-40.020.28131480.23432846X-RAY DIFFRACTION96.08

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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