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万見
- PDB-8uy4: Acinetobacter baumannii Tse15 Rhs effector -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uy4
タイトルAcinetobacter baumannii Tse15 Rhs effector
要素
  • (Tse15 toxin peptide (polyUNK)) x 4
  • Tse15
キーワードTOXIN / Rhs-effector / Rhs cargo effector / Type 6 secretion system effector / Acinetobacter baumannii toxin / Type VI secretion system / YD-repeat protein / T6SS.
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
RHS protein / RHS protein / RHS repeat / RHS Repeat / YD repeat / Rhs repeat-associated core / :
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Hayes, B.K. / Venugopal, H. / McGowan, S.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1165036 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1128981 オーストラリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure of a Rhs effector clade domain provides mechanistic insights into type VI secretion system toxin delivery.
著者: Brooke K Hayes / Marina Harper / Hariprasad Venugopal / Jessica M Lewis / Amy Wright / Han-Chung Lee / Joel R Steele / David L Steer / Ralf B Schittenhelm / John D Boyce / Sheena McGowan /
要旨: The type VI secretion system (T6SS) is a molecular machine utilised by many Gram-negative bacteria to deliver antibacterial toxins into adjacent cells. Here we present the structure of Tse15, a T6SS ...The type VI secretion system (T6SS) is a molecular machine utilised by many Gram-negative bacteria to deliver antibacterial toxins into adjacent cells. Here we present the structure of Tse15, a T6SS Rhs effector from the nosocomial pathogen Acinetobacter baumannii. Tse15 forms a triple layered β-cocoon Rhs domain with an N-terminal α-helical clade domain and an unfolded C-terminal toxin domain inside the Rhs cage. Tse15 is cleaved into three domains, through independent auto-cleavage events involving aspartyl protease activity for toxin self-cleavage and a nucleophilic glutamic acid for N-terminal clade cleavage. Proteomic analyses identified that significantly more peptides from the N-terminal clade and toxin domains were secreted than from the Rhs cage, suggesting toxin delivery often occurs without the cage. We propose the clade domain acts as an internal chaperone to mediate toxin tethering to the T6SS machinery. Conservation of the clade domain in other Gram-negative bacteria suggests this may be a common mechanism for delivery.
履歴
登録2023年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tse15
D: Tse15 toxin peptide (polyUNK)
C: Tse15 toxin peptide (polyUNK)
E: Tse15 toxin peptide (polyUNK)
B: Tse15 toxin peptide (polyUNK)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,0825
ポリマ－192,0825
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Tse15


分子量: 182818.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
遺伝子: ABBFA_02439 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5K6CSR3
#2: タンパク質・ペプチド Tse15 toxin peptide (polyUNK)


分子量: 2486.056 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド Tse15 toxin peptide (polyUNK)


分子量: 954.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#4: タンパク質・ペプチド Tse15 toxin peptide (polyUNK)


分子量: 3762.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
#5: タンパク質・ペプチド Tse15 toxin peptide (polyUNK)


分子量: 2060.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
Has protein modificationN
配列の詳細Tse15 toxin peptides are fragments unregistered to sample sequence due to poor density.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Recombinant Tse15 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.183 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Acinetobacter baumannii AB307-0294 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM Hepes pH 8.0; 300 mM NaCl
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 150000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Gautomatch0.53粒子像選択
4CTFFIND4.1.14CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
13PHENIX1.19.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 455508
3次元再構成解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 132696 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: Initial fitting with done using UCSF Chimera using fit map.
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00311710
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4715861
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2921594
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0391703
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032088

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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