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- PDB-8uvw: Crystal structure of RAD51-BRCA2 Cter complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uvw
タイトルCrystal structure of RAD51-BRCA2 Cter complex
要素
  • Breast cancer type 2 susceptibility protein, DNA repair protein RAD51 homolog 1 fusion
  • DNA repair protein RAD51 homolog 1,Breast cancer type 2 susceptibility protein
キーワードRECOMBINATION / Homologous recombination / DNA repair / DSB repair
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / cellular response to camptothecin / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / female gonad development / mitotic recombination / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / DNA strand exchange activity / histone H4 acetyltransferase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / histone H3 acetyltransferase activity / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / male meiosis I / telomere maintenance via recombination / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / reciprocal meiotic recombination / single-stranded DNA helicase activity / oocyte maturation / DNA repair complex / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / ATP-dependent DNA damage sensor activity / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hematopoietic stem cell proliferation / Transcriptional Regulation by E2F6 / replication fork processing / centrosome duplication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / cellular response to ionizing radiation / positive regulation of mitotic cell cycle / secretory granule / regulation of cytokinesis / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / male germ cell nucleus / double-strand break repair via homologous recombination / response to gamma radiation / nucleotide-excision repair / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / HDR through Homologous Recombination (HRR) / cellular response to gamma radiation / PML body / brain development / Meiotic recombination / response to toxic substance / cellular senescence / site of double-strand break / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / protease binding / spermatogenesis / DNA recombination / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 ...BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / Breast cancer type 2 susceptibility protein / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Longo, M.A. / Perera, R. / Tsai, C.-L. / Tainer, J.A.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R35CA220430 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP180813 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)F31CA142313 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Molecular Recognition of RAD51 by the BRCA2 Carboxy Terminal Domain
著者: Longo, M.A. / Syed, M.A.
履歴
登録2023年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Breast cancer type 2 susceptibility protein, DNA repair protein RAD51 homolog 1 fusion
D: DNA repair protein RAD51 homolog 1,Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5398
ポリマ－63,4282
非ポリマー1,1116
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4910 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area22710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.463, 98.551, 128.324
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BD

#1: タンパク質 Breast cancer type 2 susceptibility protein, DNA repair protein RAD51 homolog 1 fusion / Fanconi anemia group D1 protein / HsRAD51 / hRAD51 / RAD51 homolog A


分子量: 32212.562 Da / 分子数: 1 / 変異: C319S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA2, FACD, FANCD1, RAD51, RAD51A, RECA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51587, UniProt: Q06609
#2: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 1,Breast cancer type 2 susceptibility protein / Fanconi anemia group D1 protein


分子量: 31215.408 Da / 分子数: 1 / 変異: S208E,A209D,C3287A,C3304A,C391S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51, BRCA2, FACD, FANCD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06609, UniProt: P51587

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非ポリマー , 4種, 39分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% v/v 1,4-Dioxane 0.05 M MOPS pH 7.0 0.005 M Magnesium chloride hexahydrate 0.001 M Spermine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→39.24 Å / Num. obs: 17974 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.73→2.86 Å / 冗長度: 13.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 2352 / CC1/2: 0.34 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21rc1_4924:000)精密化
HKL-2000データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.73→31.82 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2821 881 4.98 %
Rwork0.2479 --
obs0.2496 17681 98.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→31.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3919 0 70 34 4023
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4675495
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1731517
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038625
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003702
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.73-2.90.39621360.39292670X-RAY DIFFRACTION96
2.9-3.120.34881370.34232775X-RAY DIFFRACTION100
3.13-3.440.33461360.31912795X-RAY DIFFRACTION98
3.44-3.930.34351660.31782716X-RAY DIFFRACTION97
3.94-4.960.29661430.21512852X-RAY DIFFRACTION100
4.96-31.820.22621630.20732992X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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