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- PDB-8usm: FmlH Lectin Domain UTI89 - AM4085 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8usm
タイトルFmlH Lectin Domain UTI89 - AM4085
要素Fimbrial protein (Fragment)
キーワードCELL ADHESION / Adhesin Inhibitor
機能・相同性FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / pilus / cell adhesion / : / Fimbrial protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Tamadonfar, K.O. / Pinkner, J.P. / Maddirala, A.R. / Janetka, J.W. / Hultgren, S.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK10884 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Discovery of Orally Bioavailable FmlH Lectin Antagonists as Treatment for Urinary Tract Infections.
著者: Maddirala, A.R. / Tamadonfar, K. / Pinkner, J.S. / Sanick, D. / Hultgren, S.J. / Janetka, J.W.
履歴
登録2023年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fimbrial protein (Fragment)
B: Fimbrial protein (Fragment)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7594
ポリマ－35,8402
非ポリマー9192
水1,29772
1
A: Fimbrial protein (Fragment)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3792
ポリマ－17,9201
非ポリマー4591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Fimbrial protein (Fragment)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3792
ポリマ－17,9201
非ポリマー4591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.245, 116.450, 50.955
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Fimbrial protein (Fragment)


分子量: 17920.088 Da / 分子数: 2 / 断片: Lectin Domain UTI89 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: G3W53_27805 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A8T6QH46
#2: 化合物 ChemComp-XC8 / 4'-fluoro-6-(trifluoromethyl)[1,1'-biphenyl]-2-yl 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranoside


分子量: 459.388 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21F4NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.01 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.7 M LiSO4 2% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2020年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→38.47 Å / Num. obs: 38858 / % possible obs: 99.57 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 15.11 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05884 / Rpim(I) all: 0.02366 / Rrim(I) all: 0.06349 / Net I/σ(I): 22.76
反射 シェル解像度: 1.63→1.688 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.3694 / Mean I/σ(I) obs: 4.89 / Num. unique obs: 3807 / CC1/2: 0.951 / CC star: 0.987 / Rpim(I) all: 0.1463 / Rrim(I) all: 0.3977 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.63→38.47 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2266 2007 -
Rwork0.2024 --
obs-38858 99.57 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→38.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2311 0 64 72 2447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052441
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9083352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7131370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005420
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.688 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2527 187 -
Rwork0.2017 3807 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.4945 Å / Origin y: 13.48 Å / Origin z: 6.8714 Å
111213212223313233
T0.1143 Å20.0113 Å2-0.0001 Å2-0.0959 Å20.0134 Å2--0.1001 Å2
L1.2263 °2-0.2123 °20.0389 °2-0.5384 °2-0.0504 °2--0.0432 °2
S-0.0446 Å °-0.0384 Å °0.0494 Å °0.0385 Å °0.0396 Å °0.0032 Å °-0.0421 Å °-0.0188 Å °-0.0015 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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