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- PDB-8ur1: Crystal structure N-acetylneuraminate lyase (NanA) from Klebsiell... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ur1
タイトルCrystal structure N-acetylneuraminate lyase (NanA) from Klebsiella aerogenes (pyruvate bound halide free active site)
要素N-acetylneuraminate lyase
キーワードLIPID TRANSPORT / SSGCID / STRUCTURAL GENOMICS / SEATTLE STRUCTURAL GENOMICS CENTER FOR INFECTIOUS DISEASE / N-acetylneuraminate lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / carbohydrate metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella aerogenes KCTC 2190 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)75N93022C00036 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure N-acetylneuraminate lyase (NanA) from Klebsiella aerogenes (pyruvate bound halide free active site)
著者: Lovell, S. / Liu, L. / Seibold, S. / Mian, M.R.
履歴
登録2023年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,99119
ポリマ－33,7391
非ポリマー1,25318
水3,117173
1
A: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子

A: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子

A: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子

A: N-acetylneuraminate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,96576
ポリマ－134,9544
非ポリマー5,01072
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z1
Buried area20770 Å2
ΔGint-351 kcal/mol
Surface area38410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.400, 96.400, 205.596
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-307-

CL

21A-309-

SO4

31A-316-

NO3

41A-316-

NO3

51A-401-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 N-acetylneuraminate lyase


分子量: 33738.566 Da / 分子数: 1 / 変異: V93A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Klebsiella aerogenes KCTC 2190 (バクテリア)
遺伝子: nanA / プラスミド: KlaeA.01563.a.B1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0H3FJT8

-
非ポリマー , 7種, 191分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#7: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Morpheus C11: 20%(v/v) Glycerol, 10% w/v PEG 4000, 100 mM Tris/BICINE, pH 8.5, 30 mM NaNO3, 30 mM Na2HPO4 and 30 mM (NH4)2SO4 KlaeA.01563.a.B1.PW39186 at 18.6 mg/mL. 2mM pyruvate added to the ...詳細: Morpheus C11: 20%(v/v) Glycerol, 10% w/v PEG 4000, 100 mM Tris/BICINE, pH 8.5, 30 mM NaNO3, 30 mM Na2HPO4 and 30 mM (NH4)2SO4 KlaeA.01563.a.B1.PW39186 at 18.6 mg/mL. 2mM pyruvate added to the protein prior to crystallization. Cryo: direct. This structure has no halides near KPI 165 in the active which resulted in movement of a nearby loop is the previous structures.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年9月26日
放射モノクロメーター: HELIOS MULTILAYER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.93 Å / Num. obs: 33838 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 42.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.229 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.232 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 30.7 % / Rmerge(I) obs: 1.93 / Num. measured all: 82554 / Num. unique obs: 2690 / CC1/2: 0.789 / Rpim(I) all: 0.354 / Rrim(I) all: 1.963 / Χ2: 0.77 / Net I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21rc1_5127: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→46.93 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 1649 4.88 %
Rwork0.1827 --
obs0.1843 33767 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2283 0 67 173 2523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092387
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8943227
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.254869
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047361
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008417
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.160.31151440.2512581X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.230.29131540.23482603X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.310.30181320.21852617X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.40.25191210.20542638X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.510.25381460.19022614X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.650.19021350.17932650X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.810.24951430.1852632X-RAY DIFFRACTION100
2.81-3.030.20241140.18562708X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.330.21281330.17742676X-RAY DIFFRACTION100
3.33-3.820.17931380.16182708X-RAY DIFFRACTION100
3.82-4.810.15121380.14252755X-RAY DIFFRACTION100
4.81-46.930.2281510.20192936X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0015-0.1291-0.43980.87310.19441.54560.0117-0.18140.03810.1958-0.0843-0.1149-0.09420.22020.07140.3037-0.0283-0.04950.24790.04020.2318-31.5126-1.064428.4575
21.63780.2439-0.05160.42560.17681.11530.1427-0.1034-0.02050.1847-0.0355-0.0442-0.09950.0159-0.02370.3138-0.01230.00640.1743-0.01490.2416-41.66447.405220.0397
36.97880.74343.2522.7463-0.34895.9803-0.01060.08920.95590.0107-0.1978-0.2486-0.87850.30020.30910.35260.00220.05010.12950.00030.3154-41.36916.46720.1989
41.066-0.4995-0.29570.79120.63622.0220.06890.04780.04930.146-0.1474-0.1184-0.13510.10620.07050.2574-0.0426-0.00430.2030.03520.2658-30.86388.162510.2605
55.33950.5494-3.87083.2738-1.517.83090.0632-0.3138-0.18050.1036-0.2368-0.4827-0.04620.81390.16720.1920.0103-0.05620.29170.09240.3019-17.633-5.747611.8062
63.09443.1925-3.24124.6846-2.52524.504-0.1148-0.019-0.778-0.2255-0.1739-0.52270.51910.25390.26010.29580.0888-0.03250.23850.02230.2752-24.0321-12.74725.9863
73.2776-1.4396-0.06331.2981-0.43911.24640.1106-0.1317-0.25360.1117-0.17940.00580.1370.17820.06830.27610.0107-0.04880.1730.05630.2116-34.6506-16.967422.5315
87.25592.6980.20413.63970.85211.8822-0.08160.057-0.46320.01420.0104-0.06210.45940.44050.04310.3650.1581-0.03570.28540.03310.3037-25.2901-22.439316.4263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 98 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 99 through 114 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 115 through 129 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 130 through 208 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 209 through 228 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 229 through 249 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 250 through 278 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 279 through 296 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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