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- PDB-8uqs: Crystal structure of the Opossum p53 tetramerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uqs
タイトルCrystal structure of the Opossum p53 tetramerization domain
要素Cellular tumor antigen p53 (Fragment)
キーワードTRANSCRIPTION / Opossum p53 tetramerization domain stability
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tetramerization / PML body / rhythmic process / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / mitochondrial matrix / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Monodelphis domestica (ハイイロジネズミオポッサム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Wahba, H.M. / Sakaguchi, S. / Nakagawa, N. / Wada, J. / Kamada, R. / Sakaguchi, K. / Omichinski, J.G.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2023-03837 カナダ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Highly Similar Tetramerization Domains from the p53 Protein of Different Mammalian Species Possess Varying Biophysical, Functional and Structural Properties.
著者: Sakaguchi, S. / Nakagawa, N. / Wahba, H.M. / Wada, J. / Kamada, R. / Omichinski, J.G. / Sakaguchi, K.
履歴
登録2023年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cellular tumor antigen p53 (Fragment)
B: Cellular tumor antigen p53 (Fragment)
C: Cellular tumor antigen p53 (Fragment)
D: Cellular tumor antigen p53 (Fragment)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0544
ポリマ－16,0544
非ポリマー00
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6670 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area8160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.275, 50.887, 60.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Cellular tumor antigen p53 (Fragment)


分子量: 4013.499 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Monodelphis domestica (ハイイロジネズミオポッサム)
遺伝子: p53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8HY32
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.68 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 20% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: 7B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→32.31 Å / Num. obs: 24100 / % possible obs: 90.51 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.46
反射 シェル解像度: 1.35→1.398 Å / Num. unique obs: 1080 / CC1/2: 0.662

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→32.31 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2018 1992 8.3 %
Rwork0.1688 --
obs0.1716 24002 90.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→32.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1087 0 0 133 1220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011122
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0691498
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.988454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.35-1.380.4303470.3976551X-RAY DIFFRACTION32
1.38-1.420.3628960.33551044X-RAY DIFFRACTION61
1.42-1.460.33191250.25251363X-RAY DIFFRACTION80
1.46-1.510.28411440.19621598X-RAY DIFFRACTION93
1.51-1.560.21591520.18441677X-RAY DIFFRACTION99
1.56-1.630.21751560.17731722X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.70.24091560.15921722X-RAY DIFFRACTION100
1.7-1.790.17851560.14471729X-RAY DIFFRACTION100
1.79-1.90.20271550.1441717X-RAY DIFFRACTION100
1.9-2.050.17961580.14821743X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.260.19011590.13831752X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.580.17741570.15171743X-RAY DIFFRACTION100
2.58-3.250.18741610.16631777X-RAY DIFFRACTION100
3.25-32.310.20341700.1851872X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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