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- PDB-8uqh: X-ray crystal structure of PRMT4 bound to compound YD-1130 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uqh
タイトルX-ray crystal structure of PRMT4 bound to compound YD-1130
要素Histone-arginine methyltransferase CARM1
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of dendrite development / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone arginine N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity ...negative regulation of dendrite development / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / histone arginine N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / histone H2AQ104 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nuclear replication fork / positive regulation of fat cell differentiation / response to cAMP / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / : / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / beta-catenin binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RMTs methylate histone arginines / : / DNA-binding transcription factor binding / methylation / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / PH-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Bush, M. / Noinaj, N. / Deng, Y. / Huang, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA236356 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA281024 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA26818 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: An Adenosine Analogue Library Reveals Insights into Active Sites of Protein Arginine Methyltransferases and Enables the Discovery of a Selective PRMT4 Inhibitor.
著者: Deng, Y. / Kim, E.J. / Song, X. / Kulkarni, A.S. / Zhu, R.X. / Wang, Y. / Bush, M. / Dong, A. / Noinaj, N. / Min, J. / Xu, W. / Huang, R.
履歴
登録2023年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,0788
ポリマ－155,0974
非ポリマー1,9824
水19,1501063
1
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子

A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,15616
ポリマ－310,1938
非ポリマー3,9638
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area23770 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area94030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.726, 98.728, 206.118
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z

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要素

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1


分子量: 38774.160 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CARM1 / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q86X55
#2: 化合物
ChemComp-X9L / 5'-S-(2-{[(3-bromophenyl)methyl]amino}ethyl)-5'-thioadenosine


分子量: 495.393 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H23BrN6O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1063 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 7.5% (w/v) PEG 20,000, 0.1M Tris, 0.08M sodium formate, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→74.81 Å / Num. obs: 124972 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 29.93 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 4.9
反射 シェル解像度: 1.87→1.9 Å / 冗長度: 5.73 % / Num. unique obs: 5739 / CC1/2: 0.355 / % possible all: 92.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
DIALSデータ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→68.71 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 1999 1.69 %
Rwork0.214 --
obs0.215 118444 93.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→68.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10748 0 120 1063 11931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.598
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9434091
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461690
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051968
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.920.3837810.36444689X-RAY DIFFRACTION54
1.92-1.970.34281090.34716381X-RAY DIFFRACTION72
1.97-2.030.37991300.32797592X-RAY DIFFRACTION86
2.03-2.090.36411480.31058601X-RAY DIFFRACTION98
2.09-2.170.34841510.29728749X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.250.31461510.27998820X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.360.30691500.2668801X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.480.32571530.25538854X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.640.29831520.2368841X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.840.27391520.238861X-RAY DIFFRACTION100
2.84-3.120.27491530.22188922X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.580.24661540.18568959X-RAY DIFFRACTION100
3.58-4.510.17311550.15679031X-RAY DIFFRACTION100
4.51-68.710.18961600.16619344X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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