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万見
- PDB-8ulj: Prefusion RSV F bound by neutralizing antibody 2E08 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ulj
タイトルPrefusion RSV F bound by neutralizing antibody 2E08
要素
  • 2E08 Fab Heavy Chain
  • 2E08 Fab Light Chain
  • Fusion glycoprotein F0,Fibritin
  • Fusion glycoprotein F2
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / RSV / antibody / neutralizing / prefusion / antiviral / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated induction of syncytium formation / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / virion component / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell ...Translation of respiratory syncytial virus mRNAs / symbiont-mediated induction of syncytium formation / RSV-host interactions / Maturation of hRSV A proteins / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / host cell Golgi membrane / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / virion component / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / Fibritin C-terminal / Fibritin C-terminal region
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0 / Fibritin
類似検索 - 構成要素
生物種Respiratory syncytial virus A2 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Harshbarger, W.D. / Andreano, E. / Malito, E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural and functional properties of monoclonal and vaccine-induced antibodies targeting epitopes of emerging RSV variants
著者: Xian, Y. / Andreano, E. / Tian, S. / Phung, E. / Garbinski, L. / Biancucci, M. / Lofano, G. / Mallett, C.P. / Balsaraf, A. / Huang, Y. / Buricchi, F. / Finco, O. / Rappuoli, R. / Bottomley, M. ...著者: Xian, Y. / Andreano, E. / Tian, S. / Phung, E. / Garbinski, L. / Biancucci, M. / Lofano, G. / Mallett, C.P. / Balsaraf, A. / Huang, Y. / Buricchi, F. / Finco, O. / Rappuoli, R. / Bottomley, M.J. / Chandramouli, S. / Warter, L. / Williams, J. / Malito, E. / Harshbarger, W.D.
履歴
登録2023年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F2
L: 2E08 Fab Light Chain
H: 2E08 Fab Heavy Chain
B: Fusion glycoprotein F0,Fibritin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7384
ポリマ－103,7384
非ポリマー00
水00
1
A: Fusion glycoprotein F2
L: 2E08 Fab Light Chain
H: 2E08 Fab Heavy Chain
B: Fusion glycoprotein F0,Fibritin

A: Fusion glycoprotein F2
L: 2E08 Fab Light Chain
H: 2E08 Fab Heavy Chain
B: Fusion glycoprotein F0,Fibritin

A: Fusion glycoprotein F2
L: 2E08 Fab Light Chain
H: 2E08 Fab Heavy Chain
B: Fusion glycoprotein F0,Fibritin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)311,21412
ポリマ－311,21412
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)164.715, 164.715, 146.157
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z

-
要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F2 / F2


分子量: 8873.036 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Respiratory syncytial virus A2 (ウイルス)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P03420
#2: 抗体 2E08 Fab Light Chain


分子量: 23336.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 2E08 Fab Heavy Chain


分子量: 25919.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal TEV cleavage site and 6 x His tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: タンパク質 Fusion glycoprotein F0,Fibritin / Collar protein / Whisker antigen control protein


分子量: 45609.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fibritin trimerization domain fused to C terminus of RSV glycoprotein F1 domain,Fibritin trimerization domain fused to C terminus of RSV glycoprotein F1 domain
由来: (組換発現) Respiratory syncytial virus A2 (ウイルス)
遺伝子: wac
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: A0A088S9A7, UniProt: P10104
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.71 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 23.64%w/v PEG 1500, 0.1 M MMT buffer (DL-malic acid:MES:Tris base at a molar ratio of 1:2:2) with pH 4.36

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→43.39 Å / Num. obs: 45920 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 68.2 Å2 / CC1/2: 0.98 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 3→3.108 Å / Num. unique obs: 4550 / CC1/2: 0.952

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→43.39 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2635 1982 4.36 %
Rwork0.237 --
obs0.2382 45465 98.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→43.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6894 0 0 0 6894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.24969
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431130
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051218
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.080.3841390.31293063X-RAY DIFFRACTION99
3.08-3.160.33881400.29013082X-RAY DIFFRACTION99
3.16-3.250.31631370.27833078X-RAY DIFFRACTION98
3.25-3.360.29751410.28743062X-RAY DIFFRACTION98
3.36-3.480.28051420.26423048X-RAY DIFFRACTION98
3.48-3.620.30581320.25873047X-RAY DIFFRACTION97
3.62-3.780.28151310.25892903X-RAY DIFFRACTION93
3.78-3.980.29471440.2573087X-RAY DIFFRACTION99
3.98-4.230.23391420.22483167X-RAY DIFFRACTION100
4.23-4.560.20971420.20183151X-RAY DIFFRACTION100
4.56-5.010.19431460.2063167X-RAY DIFFRACTION100
5.01-5.740.28781480.22853148X-RAY DIFFRACTION100
5.74-7.220.28531470.25373169X-RAY DIFFRACTION99
7.23-43.390.2441510.20663311X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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