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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ukx
タイトルCrystal structure the extracellular region of the epidermal growth factor receptor variant III (EGFRvIII) at pH 7.0
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / cell surface receptor / glycoprotein / extracellular / glioblastoma / oncogenic variant
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / positive regulation of prolactin secretion / Shc-EGFR complex / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma ...positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / positive regulation of prolactin secretion / Shc-EGFR complex / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / epidermal growth factor binding / tongue development / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / response to cobalamin / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / positive regulation of bone resorption / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of mitotic cell cycle / positive regulation of phosphorylation / placental growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / boss receptor activity / stem cell factor receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / hair follicle development / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / MAP kinase kinase kinase activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / transmembrane-ephrin receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / embryonic placenta development / vascular endothelial growth factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / salivary gland morphogenesis / positive regulation of vasoconstriction / fibroblast growth factor receptor activity / insulin receptor activity / Signaling by ERBB2 / positive regulation of glial cell proliferation / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / cellular response to dexamethasone stimulus / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SHC1 events in ERBB2 signaling / ossification / basal plasma membrane / positive regulation of DNA repair / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / neuron projection morphogenesis / Signal transduction by L1 / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / astrocyte activation / liver regeneration / cellular response to amino acid stimulus / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to estradiol stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lung development / EGFR downregulation / synaptic membrane / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.301 Å
データ登録者Stayrook, S.E. / Ferguson, K.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA198164 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA112552 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Structural insights into the role and targeting of EGFRvIII.
著者: Bagchi, A. / Stayrook, S.E. / Xenaki, K.T. / Starbird, C.A. / Doulkeridou, S. / El Khoulati, R. / Roovers, R.C. / Schmitz, K.R. / van Bergen En Henegouwen, P.M.P. / Ferguson, K.M.
履歴
登録2023年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年9月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年9月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_last
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0204
ポリマ－39,2101
非ポリマー8103
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.579, 97.127, 115.323
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 39210.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1 / Variant: VAR_066493 / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7mg/ml protein, 27.5% PEG 3350, 5% glycerol, 100 mM HEPES, pH 7.0, +5% glycerol for cryo

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0722 Å
検出器タイプ: MAR CCD 300 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0722 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→49.58 Å / Num. obs: 7669 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 30394
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.733 / Num. measured all: 4405 / Num. unique obs: 1089 / CC1/2: 0.85 / Rpim(I) all: 0.403 / Rrim(I) all: 0.841 / Net I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (14-JUN-2023)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.301→49.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.869 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.588
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3197 384 5.02 %RANDOM
Rwork0.2861 ---
obs0.2878 7646 97.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 147.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--34.6208 Å20 Å20 Å2
2---32.0747 Å20 Å2
3---66.6955 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.62 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.301→49.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2278 0 52 0 2330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0072395HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.023280HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d778SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes424HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2395HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.82
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion346SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1729SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.301→3.36 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.527 -4.22 %
Rwork0.4218 386 -
obs--93.26 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.9386 Å / Origin y: 8.3636 Å / Origin z: -22.4919 Å
111213212223313233
T-0.1158 Å20.1069 Å2-0.152 Å2-0.185 Å2-0.152 Å2--0.0136 Å2
L0 °2-0.3444 °2-0.4243 °2-1.7844 °22.9104 °2--4.5289 °2
S-0.07 Å °-0.1554 Å °-0.2554 Å °0.5442 Å °0.32 Å °0.0723 Å °0.0169 Å °0.5442 Å °-0.25 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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