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- PDB-8ujl: Crystal structure of human CTDNEP1-NEP1R1 protein phosphatase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ujl
タイトルCrystal structure of human CTDNEP1-NEP1R1 protein phosphatase complex
要素CTD nuclear envelope phosphatase 1,Nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1
キーワードHYDROLASE / phosphatase / nuclear envelope
機能・相同性
機能・相同性情報


Nem1-Spo7 phosphatase complex / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / mitotic nuclear membrane disassembly / gamete generation / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / mesoderm development ...Nem1-Spo7 phosphatase complex / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / positive regulation of triglyceride biosynthetic process / mitotic nuclear membrane disassembly / gamete generation / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / mesoderm development / protein localization to nucleus / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein dephosphorylation / lipid droplet / protein dephosphorylation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear envelope / nuclear membrane / endoplasmic reticulum membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1 / Transmembrane protein 188 / Dullard phosphatase domain, eukaryotic / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1 / CTD nuclear envelope phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Gao, S. / Airola, M.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128666 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2024
タイトル: Structure and mechanism of the human CTDNEP1-NEP1R1 membrane protein phosphatase complex necessary to maintain ER membrane morphology.
著者: Gao, S. / Carrasquillo Rodriguez, J.W. / Bahmanyar, S. / Airola, M.V.
履歴
登録2023年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CTD nuclear envelope phosphatase 1,Nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6971
ポリマ－31,6971
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.151, 98.849, 103.101
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 CTD nuclear envelope phosphatase 1,Nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1 / Transmembrane protein 188


分子量: 31697.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion of human CTD nuclear envelope phosphatase 1 and human nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1,Fusion of human CTD nuclear envelope phosphatase 1 and human nuclear envelope ...詳細: Fusion of human CTD nuclear envelope phosphatase 1 and human nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1,Fusion of human CTD nuclear envelope phosphatase 1 and human nuclear envelope phosphatase-regulatory subunit 1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTDNEP1, CNEP1R1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95476, UniProt: H3BUT5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 6% PEG 3350, 0.2 M lithium citrate, 0.4% CHAPS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月26日 / 詳細: KB bimorph mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.908→29.08 Å / Num. obs: 23447 / % possible obs: 99.74 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 32.92 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.05073 / Rpim(I) all: 0.05073 / Rrim(I) all: 0.07175 / Net I/σ(I): 7.92
反射 シェル解像度: 1.908→1.976 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.7953 / Mean I/σ(I) obs: 0.83 / Num. unique obs: 2260 / CC1/2: 0.412 / CC star: 0.764 / Rpim(I) all: 0.7953 / Rrim(I) all: 1.125 / % possible all: 98.01

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.91→29.08 Å / SU ML: 0.2646 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.4717
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2119 1109 4.73 %
Rwork0.1908 22337 -
obs0.1917 23446 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→29.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1747 0 0 179 1926
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051789
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56262426
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0426278
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0045309
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.6068239
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.91-1.990.33211590.31172674X-RAY DIFFRACTION98.3
1.99-2.10.27851390.26492757X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.230.2751280.22872791X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.40.20721290.19362768X-RAY DIFFRACTION99.97
2.4-2.650.20361700.17492759X-RAY DIFFRACTION100
2.65-3.030.22041480.17812792X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.810.18211330.16742826X-RAY DIFFRACTION99.97
3.81-29.080.18871030.18422970X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.1150173489 Å / Origin y: -13.3384256528 Å / Origin z: -5.92299529952 Å
111213212223313233
T0.212243473525 Å2-0.00213260303297 Å2-0.0252226983073 Å2-0.149489525272 Å20.000257323762686 Å2--0.194064106352 Å2
L1.7632513504 °20.238262496034 °2-0.216219019194 °2-1.42232752022 °2-0.0347933644403 °2--2.22838713734 °2
S-0.0532772357126 Å °0.0366301830906 Å °0.0468373654582 Å °0.0697633086256 Å °0.00654316978426 Å °0.022787905089 Å °0.0429794950276 Å °-0.0517221812048 Å °0.0354788949305 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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