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万見
- PDB-8uhf: Cryo-EM of Vibrio cholerae toxin co-regulated pilus - asymmetric ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uhf
タイトルCryo-EM of Vibrio cholerae toxin co-regulated pilus - asymmetric reconstruction
要素Toxin co-regulated pilin
キーワードCELL ADHESION / Toxin / Cholera / Type IV pilus
機能・相同性
機能・相同性情報


extracellular organelle / pilus / membrane
類似検索 - 分子機能
Toxin-coregulated pilus subunit TcpA / Toxin-coregulated pilus subunit TcpA / Prokaryotic N-terminal methylation site. / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Toxin co-regulated pilin
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Sonani, R.R. / Kundra, S. / Craig, L. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122510 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Tad and toxin-coregulated pilus structures reveal unexpected diversity in bacterial type IV pili.
著者: Ravi R Sonani / Juan Carlos Sanchez / Joseph K Baumgardt / Shivani Kundra / Elizabeth R Wright / Lisa Craig / Edward H Egelman /
要旨: Type IV pili (T4P) are ubiquitous in both bacteria and archaea. They are polymers of the major pilin protein, which has an extended and protruding N-terminal helix, α1, and a globular C-terminal ...Type IV pili (T4P) are ubiquitous in both bacteria and archaea. They are polymers of the major pilin protein, which has an extended and protruding N-terminal helix, α1, and a globular C-terminal domain. Cryo-EM structures have revealed key differences between the bacterial and archaeal T4P in their C-terminal domain structure and in the packing and continuity of α1. This segment forms a continuous α-helix in archaeal T4P but is partially melted in all published bacterial T4P structures due to a conserved helix breaking proline at position 22. The tad (tight adhesion) T4P are found in both bacteria and archaea and are thought to have been acquired by bacteria through horizontal transfer from archaea. Tad pilins are unique among the T4 pilins, being only 40 to 60 residues in length and entirely lacking a C-terminal domain. They also lack the Pro22 found in all high-resolution bacterial T4P structures. We show using cryo-EM that the bacterial tad pilus from is composed of continuous helical subunits that, like the archaeal pilins, lack the melted portion seen in other bacterial T4P and share the packing arrangement of the archaeal T4P. We further show that a bacterial T4P, the toxin coregulated pilus, which lacks Pro22 but is not in the tad family, has a continuous N-terminal α-helix, yet its α1 s are arranged similar to those in other bacterial T4P. Our results highlight the role of Pro22 in helix melting and support an evolutionary relationship between tad and archaeal T4P.
履歴
登録2023年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年12月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: em_admin / pdbx_database_related / Item: _em_admin.last_update
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / pdbx_database_related / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toxin co-regulated pilin
B: Toxin co-regulated pilin
C: Toxin co-regulated pilin
D: Toxin co-regulated pilin
E: Toxin co-regulated pilin
F: Toxin co-regulated pilin
G: Toxin co-regulated pilin
H: Toxin co-regulated pilin
I: Toxin co-regulated pilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,4779
ポリマ－182,4779
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Filament visible in EM microgrphs
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Toxin co-regulated pilin


分子量: 20275.205 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 参照: UniProt: Q93TT5
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Toxin co-regulated pilus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 115603 / 詳細: Model-to-map FSC, threshold 0.5 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212542
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.49817011
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d2.3157577
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0382143
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0032179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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