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- PDB-8ufj: Structure of M. mazei GS(R167L-A168G) apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ufj
タイトルStructure of M. mazei GS(R167L-A168G) apo form
要素Glutamine synthetase
キーワードLIGASE / glutamine synthetase / Methanosarcina mazei / GS / GlnK / dodecamer
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine catabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanosarcina mazei Go1 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM130290 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: M. mazei glutamine synthetase and glutamine synthetase-GlnK1 structures reveal enzyme regulation by oligomer modulation.
著者: Maria A Schumacher / Raul Salinas / Brady A Travis / Rajiv Ranjan Singh / Nicholas Lent /
要旨: Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi- ...Glutamine synthetases (GS) play central roles in cellular nitrogen assimilation. Although GS active-site formation requires the oligomerization of just two GS subunits, all GS form large, multi-oligomeric machines. Here we describe a structural dissection of the archaeal Methanosarcina mazei (Mm) GS and its regulation. We show that Mm GS forms unstable dodecamers. Strikingly, we show this Mm GS oligomerization property is leveraged for a unique mode of regulation whereby labile Mm GS hexamers are stabilized by binding the nitrogen regulatory protein, GlnK1. Our GS-GlnK1 structure shows that GlnK1 functions as molecular glue to affix GS hexamers together, stabilizing formation of GS active-sites. These data, therefore, reveal the structural basis for a unique form of enzyme regulation by oligomer modulation.
履歴
登録2023年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,4559
ポリマ－158,3103
非ポリマー1466
水4,882271
1
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
ヘテロ分子

A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 634 kDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)633,82236
ポリマ－633,23812
非ポリマー58324
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+11
crystal symmetry operation4_556x,-y,-z+11
Buried area58550 Å2
ΔGint-513 kcal/mol
Surface area180240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.264, 167.546, 176.922
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Glutamine synthetase


分子量: 52769.863 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Methanosarcina mazei Go1 (古細菌) / 遺伝子: glnA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8PY99
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 35% Peg 200, 0.1 M Na Citrate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→45.52 Å / Num. obs: 67432 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.075 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 1717 / CC1/2: 0.257 / Rpim(I) all: 0.88 / Rsym value: 0.908

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
SCALAデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.45→45.52 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2215 1993 2.96 %
Rwork0.19 --
obs0.1909 67432 90.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→45.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10422 0 6 271 10699
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.634
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4953908
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061894
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.510.4428420.35991717X-RAY DIFFRACTION33
2.51-2.580.33521110.31833452X-RAY DIFFRACTION67
2.58-2.660.32881140.28624081X-RAY DIFFRACTION80
2.66-2.740.33761550.27824493X-RAY DIFFRACTION88
2.74-2.840.34651430.26894882X-RAY DIFFRACTION95
2.84-2.960.27911480.23815148X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.090.28141620.22025141X-RAY DIFFRACTION100
3.09-3.250.25151630.21325167X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.460.24241550.19915123X-RAY DIFFRACTION100
3.46-3.720.21741570.17555193X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.10.19751570.16565190X-RAY DIFFRACTION100
4.1-4.690.16861620.14955209X-RAY DIFFRACTION100
4.69-5.910.19341590.16765232X-RAY DIFFRACTION100
5.91-100.17671650.1655411X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.3951 Å / Origin y: 24.0144 Å / Origin z: 63.6155 Å
111213212223313233
T0.3727 Å2-0.0031 Å20.0388 Å2-0.2819 Å20.023 Å2--0.3494 Å2
L0.5686 °20.0544 °20.2678 °2-0.1688 °20.0003 °2--0.4932 °2
S0.0049 Å °0.0833 Å °0.0954 Å °-0.0454 Å °-0.0225 Å °-0.0186 Å °-0.104 Å °0.1188 Å °0.0142 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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