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- PDB-8uf4: Crystal structure of wildtype dystroglycan proteolytic domain (ju... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uf4
タイトルCrystal structure of wildtype dystroglycan proteolytic domain (juxtamembrane domain)
要素
  • Beta-dystroglycan
  • a-dystroglycan
キーワードCELL ADHESION / SEA domain / mechanoreceptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / O-linked glycosylation ...Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / regulation of embryonic cell shape / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / positive regulation of basement membrane assembly involved in embryonic body morphogenesis / O-linked glycosylation / contractile ring / regulation of gastrulation / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / dystrophin-associated glycoprotein complex / microtubule anchoring / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / positive regulation of myelination / basement membrane organization / photoreceptor ribbon synapse / nerve development / dystroglycan binding / cellular response to cholesterol / regulation of epithelial to mesenchymal transition / vinculin binding / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / myelination in peripheral nervous system / branching involved in salivary gland morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / costamere / commissural neuron axon guidance / node of Ranvier / angiogenesis involved in wound healing / axon regeneration / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / response to muscle activity / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / regulation of synapse organization / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis / basement membrane / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Non-integrin membrane-ECM interactions / postsynaptic cytosol / plasma membrane raft / ECM proteoglycans / negative regulation of MAPK cascade / heart morphogenesis / laminin binding / tubulin binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / SH2 domain binding / nuclear periphery / axon guidance / negative regulation of cell migration / morphogenesis of an epithelium / GABA-ergic synapse / filopodium / adherens junction / sarcolemma / regulation of synaptic plasticity / response to peptide hormone / Golgi lumen / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cellular response to mechanical stimulus / protein transport / lamellipodium / actin binding / virus receptor activity / : / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / cytoskeleton / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain ...Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Anderson, M.J.M. / Shi, K. / Hayward, A.N. / Uhlens, C. / Evans III, R.L. / Grant, E. / Greenberg, L. / Aihara, H. / Gordon, W.R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM119483 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM118047 米国
引用ジャーナル: Structure / : 2024
タイトル: Molecular basis of proteolytic cleavage regulation by the extracellular matrix receptor dystroglycan.
著者: Anderson, M.J.M. / Hayward, A.N. / Smiley, A.T. / Shi, K. / Pawlak, M.R. / Aird, E.J. / Grant, E. / Greenberg, L. / Aihara, H. / Evans 3rd, R.L. / Ulens, C. / Gordon, W.R.
履歴
登録2023年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.22025年3月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: a-dystroglycan
B: Beta-dystroglycan
C: a-dystroglycan
D: Beta-dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0187
ポリマ-57,9074
非ポリマー1113
1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.945, 86.577, 128.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 494 or resid 496 through 499...
d_2ens_1(chain "C" and (resid 494 through 499 or (resid 500...
d_1ens_2(chain "B" and (resid 654 through 679 or (resid 680...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 654 through 679 or (resid 680...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ASNASNASNASNAA4944
d_12ens_1ARGARGPHEPHEAA496 - 5236 - 33
d_13ens_1HISHISTHRTHRAA526 - 53136 - 41
d_14ens_1LEULEULEULEUAA534 - 54044 - 50
d_15ens_1LYSLYSASPASPAA549 - 58159 - 91
d_16ens_1LEULEUVALVALAA585 - 61395 - 123
d_17ens_1ASPASPILEILEAA615 - 650125 - 160
d_21ens_1ASNASNPHEPHECC494 - 5234 - 33
d_22ens_1HISHISTHRTHRCC526 - 53136 - 41
d_23ens_1LEULEULEULEUCC534 - 54044 - 50
d_24ens_1LYSLYSASPASPCC549 - 58159 - 91
d_25ens_1LEULEUVALVALCC585 - 61395 - 123
d_26ens_1ASPASPILEILECC615 - 650125 - 160
d_11ens_2SERSERPROPROBB654 - 7201 - 67
d_21ens_2SERSERPROPRODD654 - 7201 - 67

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.294630294807, 0.955291864733, -0.0247071357539), (0.955480996401, -0.294918615832, -0.00889244354304), (-0.015781473252, -0.0209872154257, -0.999655181495)7.87663248496, -10.2318232472, -23.0431314254
2given(0.234662453626, 0.97168626849, -0.0275559156165), (0.971558493001, -0.235368736651, -0.0259933161673), (-0.0317431494382, -0.0206725284999, -0.999282251933)7.56471016559, -10.7903468338, -23.088647026

-
要素

#1: タンパク質 a-dystroglycan


分子量: 18549.994 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 491-653 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAG1 / プラスミド: pTD68 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q14118
#2: タンパク質 Beta-dystroglycan / Beta-DG


分子量: 10403.554 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 654-748 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAG1 / プラスミド: pTD68 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q14118
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / : Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3 / 詳細: 0.1 M Tris, 0.2 M lithium sulfate, 20% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→51.43 Å / Num. obs: 19288 / % possible obs: 98.92 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 38.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09652 / Rpim(I) all: 0.03876 / Rrim(I) all: 0.1043 / Net I/σ(I): 10.62
反射 シェル解像度: 2.432→2.519 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 1.799 / Mean I/σ(I) obs: 1.14 / Num. unique obs: 12051 / CC1/2: 0.656 / CC star: 0.89 / Rpim(I) all: 0.7412 / Rrim(I) all: 1.952 / % possible all: 94.33

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.43→51.43 Å / SU ML: 0.2826 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.8395
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2745 862 5.17 %
Rwork0.2246 15803 -
obs0.2272 16665 85.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.43→51.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3594 0 3 105 3702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00793677
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00344976
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0603547
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0107649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1216481
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.0234464384
ens_2d_2BBX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.632993192083
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.43-2.580.3073640.29491281X-RAY DIFFRACTION42.31
2.58-2.780.37251190.29612197X-RAY DIFFRACTION72.28
2.78-3.060.34781580.28282961X-RAY DIFFRACTION97.74
3.06-3.510.27621670.25793059X-RAY DIFFRACTION99.72
3.51-4.420.25581840.19793054X-RAY DIFFRACTION99.57
4.42-51.430.23651700.18493251X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.970996934183.05054358603-2.8733610477.28433694529-3.142624152257.11643837372-0.8216339240340.165754206077-0.881651100714-0.6745907960060.00129501740604-0.5134545200721.002826397890.7255500629360.801546082420.4961350842790.09779834032370.1366859394110.4563273326260.156917265860.32738971290719.0983449967-0.0816248725714-43.3897915452
23.38087797267-0.38192571045-1.835930979223.55098097471-0.7165074376453.26345670607-0.309400256404-0.0588544801025-0.280464745463-0.0452818328379-0.4013033312590.07916395299120.417031197540.09209685080550.2422881210880.3260823058260.07032378279720.04135735069280.48080714977-0.08373869906360.1241755973413.931679197251.18719477825-22.1605109789
30.6924262753010.279474424845-0.4982741126141.156514799570.6771153220251.10025590115-0.2298341883980.3107485162360.438272077095-0.158770739299-0.151719761792-0.7619109004870.1393506362280.7944813635920.208023349420.3132555058510.2077359174580.06811738680210.5558894865070.2644395086040.43980302022819.90518489043.72228031306-36.661101749
41.595540145482.166907002451.253246309482.956821377811.599972210241.714787123980.0519136367540.6665391480890.970408657071-0.634728852056-0.3101266699661.22297134759-0.556505376492-0.5494007627240.4571776426890.4985622908980.400530794737-0.05908086123131.071906902880.1021553300520.907943821512-1.5267849524915.4164142913-29.7892764383
52.81646747838-1.138961183720.1332084305131.090568454020.963489179812.04271056912-0.05335010640830.03652726788660.301556126012-0.040862834289-0.1566797046430.00767284301974-0.593392295994-0.90565109680.1537567950530.2971583674620.11195407636-0.05849047198580.47378399365-0.002433718382320.243050873157.04148728247.33042684719-31.3201384542
66.317886661274.03174168916-7.811456013643.95695603707-4.422006638479.91992794714-0.336012488583-0.10774155595-0.586871121395-0.561985451926-0.4487253973220.05442214094080.64500779513-0.4139792800940.5731215241440.2702351108190.0851349952177-0.01718863447110.521751727501-0.01265256149080.3867896815453.758729553040.257104134033-33.4936821895
70.736942994872-0.5041885238011.074351319492.51802821766-2.31447588885.33479064203-0.04657865781860.403640810805-0.178612452003-0.3379990178150.01933005436510.521366129950.384742704119-0.268802920870.06863376529310.688016263125-0.408723928080.1771828421160.912098471107-0.3633338906640.598055940432-8.80752474014-2.88235714407-11.7822787618
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93.33815967896-0.661139161847-0.6217730273676.90433776910.2942942601465.398641458860.194747407589-0.3139675345650.436091411863-0.00414444330405-0.569435027121-0.197679602753-0.242127390121-0.1995035909290.2517317906190.207745657063-0.1247600972460.06562416712970.601925939647-0.1832523000160.30437070378-0.2008713314287.21111209529-10.4545752564
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 491 through 504 )AA491 - 5041 - 14
22chain 'A' and (resid 505 through 517 )AA505 - 51715 - 27
33chain 'A' and (resid 518 through 539 )AA518 - 53928 - 49
44chain 'A' and (resid 540 through 551 )AA540 - 55150 - 59
55chain 'A' and (resid 552 through 585 )AA552 - 58560 - 93
66chain 'A' and (resid 586 through 596 )AA586 - 59694 - 104
77chain 'A' and (resid 597 through 606 )AA597 - 606105 - 114
88chain 'A' and (resid 607 through 637 )AA607 - 637115 - 145
99chain 'A' and (resid 638 through 652 )AA638 - 652146 - 160
1010chain 'B' and (resid 654 through 670 )BC654 - 6701 - 17
1111chain 'B' and (resid 671 through 689 )BC671 - 68918 - 36
1212chain 'B' and (resid 690 through 721 )BC690 - 72137 - 68
1313chain 'C' and (resid 493 through 504 )CD493 - 5041 - 11
1414chain 'C' and (resid 505 through 559 )CD505 - 55912 - 65
1515chain 'C' and (resid 560 through 637 )CD560 - 63766 - 143
1616chain 'C' and (resid 638 through 653 )CD638 - 653144 - 159
1717chain 'D' and (resid 654 through 681 )DE654 - 6811 - 28
1818chain 'D' and (resid 682 through 720 )DE682 - 72029 - 67

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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