[日本語] English
万見
- PDB-8ue1: Crystal Structure of Human Fructosamine-3-kinase (FN3K) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ue1
タイトルCrystal Structure of Human Fructosamine-3-kinase (FN3K)
要素Fructosamine-3-kinase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / FN3K / ATP-binding protein / kinase / deglycation protein / transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-fructosamine 3-kinase / fructoselysine metabolic process / protein-fructosamine 3-kinase activity / protein-ribulosamine 3-kinase / protein deglycation / protein-ribulosamine 3-kinase activity / fructosamine metabolic process / Gamma carboxylation, hypusinylation, hydroxylation, and arylsulfatase activation / epithelial cell differentiation / post-translational protein modification ...protein-fructosamine 3-kinase / fructoselysine metabolic process / protein-fructosamine 3-kinase activity / protein-ribulosamine 3-kinase / protein deglycation / protein-ribulosamine 3-kinase activity / fructosamine metabolic process / Gamma carboxylation, hypusinylation, hydroxylation, and arylsulfatase activation / epithelial cell differentiation / post-translational protein modification / kinase activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructosamine/Ketosamine-3-kinase / Fructosamine kinase / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructosamine-3-kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Lokhandwala, J. / Matlack, J.K. / Smalley, T.B. / Miner, R.E. / Tran, T.H. / Binning, J.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2024
タイトル: Crystal Structure of Human Fructosamine-3-kinase (FN3K)
著者: Lokhandwala, J. / Matlack, J.K. / Smalley, T.B. / Miner, R.E. / Tran, T.H. / Binning, J.M.
履歴
登録2023年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fructosamine-3-kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6532
ポリマ－35,4141
非ポリマー2381
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.484, 50.241, 65.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Fructosamine-3-kinase


分子量: 35414.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN3K / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H479
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100 mM HEPES, pH 7.5, 300 mM NaCl, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→46.18 Å / Num. obs: 7721 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 3.41 % / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Rrim(I) all: 0.156 / Net I/σ(I): 6.41
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID
2.85-2.920.8710550.4831.2011
2.92-30.78210550.5031.0831
3-3.090.65210160.620.9021
3.09-3.190.5149870.6990.711
3.19-3.290.369870.8210.4981
3.29-3.410.2939020.880.4041
3.41-3.540.1959010.9460.271
3.54-3.680.168420.960.2221
3.68-3.840.1398430.9640.1921
3.84-4.030.1127530.9740.1551
4.03-4.250.0837190.9840.1151
4.25-4.510.076990.9860.0971
4.51-4.820.0656670.9890.0911
4.82-5.20.066300.990.0831
5.2-5.70.0635650.9890.0871
5.7-6.370.0665350.9870.0921
6.37-7.360.0534490.990.0731
7.36-9.010.0313640.9980.0441
9.01-12.750.0313040.9960.0431
2.85-2.950.0251570.9970.0351

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.2精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→46.18 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2575 --
Rwork0.1983 --
obs-7721 95.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→46.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2412 0 15 0 2427
LS精密化 シェル解像度: 2.85→3.03 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3491 --
Rwork0.3221 752 -
obs--98 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る