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- PDB-8uaq: Crystal Structure of Human G Protein-Coupled Receptor Kinase 5 in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8uaq
タイトルCrystal Structure of Human G Protein-Coupled Receptor Kinase 5 in Complex with GRL018-21
要素G protein-coupled receptor kinase 5
キーワードSIGNALING PROTEIN/INHIBITOR / G protein-coupled receptor / GPCR G protein-coupled receptor kinase / GRK kinase / SIGNALING PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


G-protein-coupled receptor kinase / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / tachykinin receptor signaling pathway / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / fat cell differentiation / regulation of signal transduction / protein kinase C binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipid binding ...G-protein-coupled receptor kinase / beta-adrenergic receptor kinase activity / G protein-coupled receptor kinase activity / tachykinin receptor signaling pathway / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / fat cell differentiation / regulation of signal transduction / protein kinase C binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipid binding / Wnt signaling pathway / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / nuclear membrane / protein autophosphorylation / regulation of cell cycle / protein kinase activity / nuclear speck / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GPCR kinase / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. ...GPCR kinase / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-W3F / G protein-coupled receptor kinase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chen, Y. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL071818 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)CA023168 米国
引用ジャーナル: Eur.J.Med.Chem. / 年: 2023
タイトル: Development of a new class of potent and highly selective G protein-coupled receptor kinase 5 inhibitors and structural insight from crystal structures of inhibitor complexes.
著者: Chen, Y. / Sonawane, A. / Manda, R. / Gadi, R.K. / Tesmer, J.J.G. / Ghosh, A.K.
履歴
登録2023年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G protein-coupled receptor kinase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4742
ポリマ－68,9321
非ポリマー5431
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area24930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.248, 138.248, 71.059
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 G protein-coupled receptor kinase 5


分子量: 68931.727 Da / 分子数: 1 / 変異: D311N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRK5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P34947
#2: 化合物 ChemComp-W3F / (3Z)-N-[(1R)-1-(4-fluorophenyl)ethyl]-3-[(4-{[(2S)-2-(furan-2-yl)-2-hydroxyacetyl]amino}-3,5-dimethyl-1H-pyrrol-2-yl)methylidene]-2-oxo-2,3-dihydro-1H-indole-5-carboxamide


分子量: 542.558 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H27FN4O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.06 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 220 mM potassium citrate tribasic, 20% PEG3350, crystals soaked in 25% PEG3350, 10% glycerol, 1 mM inhibitor

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→63.2 Å / Num. obs: 22460 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 13.5 % / Biso Wilson estimate: 71.76 Å2 / CC1/2: 0.936 / Rmerge(I) obs: 0.188 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / Num. unique obs: 2187 / CC1/2: 0.936

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4459+SVN精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→24.77 Å / SU ML: 0.428 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.1038
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2765 1746 10 %
Rwork0.2271 15716 -
obs0.2319 17462 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→24.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4076 0 40 33 4149
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00224210
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52295668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0379586
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.08931615
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.880.41211430.3381283X-RAY DIFFRACTION99.93
2.88-2.980.32931410.30181272X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.080.35471430.29781283X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.20.44671430.34921294X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.350.35061430.29181282X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.530.32771440.2721303X-RAY DIFFRACTION100
3.53-3.750.30821440.26391296X-RAY DIFFRACTION100
3.75-4.030.23821430.21911289X-RAY DIFFRACTION100
4.03-4.440.23461480.19721322X-RAY DIFFRACTION100
4.44-5.080.22731480.18581329X-RAY DIFFRACTION100
5.08-6.380.23861480.21081338X-RAY DIFFRACTION100
6.38-24.770.25791580.17951425X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.0135100473 Å / Origin y: 6.11158317701 Å / Origin z: 6.70343038817 Å
111213212223313233
T0.524861459007 Å20.0402707798245 Å20.0167272152984 Å2-0.442272419398 Å20.048425315809 Å2--0.263746234361 Å2
L1.04871283128 °20.927803018337 °20.263809477343 °2-2.98213334004 °2-0.0439542128524 °2--1.34250120973 °2
S-0.119633950712 Å °0.131623614987 Å °0.0488541213737 Å °-0.300034779707 Å °0.0938801913344 Å °0.0291903323963 Å °-0.143962095545 Å °-0.0257412577549 Å °0.0166100924779 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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