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- PDB-8u8s: Y229F/S292F Streptomyces coelicolor Laccase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u8s
タイトルY229F/S292F Streptomyces coelicolor Laccase
要素Copper oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Laccase / Copper
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
BORIC ACID / COPPER (II) ION / GLYCINE / HYDROXIDE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Copper oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces coelicolor (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Wang, J.-X. / Lu, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2023
タイトル: Increasing Reduction Potentials of Type 1 Copper Center and Catalytic Efficiency of Small Laccase from Streptomyces coelicolor through Secondary Coordination Sphere Mutations.
著者: Wang, J.X. / Vilbert, A.C. / Cui, C. / Mirts, E.N. / Williams, L.H. / Kim, W. / Jessie Zhang, Y. / Lu, Y.
履歴
登録2023年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper oxidase
B: Copper oxidase
C: Copper oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,07746
ポリマ－114,1423
非ポリマー3,93643
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17540 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area26870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.351, 176.351, 176.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Copper oxidase / Laccase


分子量: 38047.242 Da / 分子数: 3 / 変異: Y229F, S292F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces coelicolor (バクテリア)
遺伝子: SCO6712 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9XAL8

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非ポリマー , 8種, 278分子

#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物
ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-BO3 / BORIC ACID / ほう酸


分子量: 61.833 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: BH3O3
#8: 化合物 ChemComp-OH / HYDROXIDE ION / ヒドロキシド


分子量: 17.007 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: HO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystals were prepared using hanging drop vapor-diffusion technique at room temperature (~296 K). Protein is at a concentration of 18.5 mg/ml in 50 mM H3BO3, 0.1 M NaCl, pH 9.0 buffer. The ...詳細: Crystals were prepared using hanging drop vapor-diffusion technique at room temperature (~296 K). Protein is at a concentration of 18.5 mg/ml in 50 mM H3BO3, 0.1 M NaCl, pH 9.0 buffer. The well buffer contains 0.1 M glycine, 0.3-0.6 M NaCl, pH 9.0, and 37-39% (v/v) PEG (polyethylene glycol) monomethyl ether 550. 500 uL of well buffer is added to each well and protein is mixed with well buffer at a 1.5 uL:1.5 uL ratio. The crystal growth time was ca. 1-2 weeks

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→78.87 Å / Num. obs: 82693 / % possible obs: 99.98 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 46.73 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.1839 / Net I/σ(I): 12.37
反射 シェル解像度: 2.63→2.724 Å / Rmerge(I) obs: 1.204 / Num. unique obs: 8103 / CC1/2: 0.744

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
xia2データスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.63→78.87 Å / SU ML: 0.2824 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.5344
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1988 7979 5.06 %
Rwork0.1679 149694 -
obs0.1694 82685 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→78.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6454 0 223 235 6912
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00696823
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9039181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0553928
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00771208
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1729989
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.63-2.660.40122550.30854951X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.690.29382580.28444949X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.720.29152650.26815010X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.760.27132720.25515026X-RAY DIFFRACTION100
2.76-2.790.23473560.22954895X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.830.2932560.22285027X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.870.27732580.20634957X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.920.22852420.20785012X-RAY DIFFRACTION100
2.92-2.960.23512870.20254995X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.010.28822420.19584978X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.060.23183080.18444983X-RAY DIFFRACTION100
3.06-3.120.18262180.18215005X-RAY DIFFRACTION100
3.12-3.180.23352670.18415014X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.240.18142780.18465023X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.310.21892440.16655007X-RAY DIFFRACTION100
3.31-3.390.22242220.16245020X-RAY DIFFRACTION99.94
3.39-3.480.18012790.16044944X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.570.17173210.15134993X-RAY DIFFRACTION99.96
3.57-3.670.21713250.17144916X-RAY DIFFRACTION99.98
3.67-3.790.21762180.16325046X-RAY DIFFRACTION100
3.79-3.930.16512920.17334936X-RAY DIFFRACTION100
3.93-4.090.1812280.14895030X-RAY DIFFRACTION100
4.09-4.270.18852260.13185026X-RAY DIFFRACTION100
4.27-4.50.13551910.12695118X-RAY DIFFRACTION100
4.5-4.780.18182730.13314966X-RAY DIFFRACTION100
4.78-5.150.15142820.13084941X-RAY DIFFRACTION100
5.15-5.670.13552590.13845034X-RAY DIFFRACTION100
5.67-6.480.19932770.15654959X-RAY DIFFRACTION100
6.49-8.170.21123030.17594958X-RAY DIFFRACTION100
8.17-78.870.16882770.17474975X-RAY DIFFRACTION99.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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