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- PDB-8u8c: Crystal structure of the TREX-2 complex in complex with the N-ter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u8c
タイトルCrystal structure of the TREX-2 complex in complex with the N-terminal motif of Sub2
要素
  • 26S proteasome complex subunit SEM1
  • ATP-dependent RNA helicase SUB2
  • Nuclear mRNA export protein SAC3
  • Nuclear mRNA export protein THP1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / mRNA binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament-based process / transcription export complex / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth ...actin filament-based process / transcription export complex / cellular bud site selection / SAGA complex localization to transcription regulatory region / transcription export complex 2 / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear mRNA surveillance / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / maintenance of DNA trinucleotide repeats / filamentous growth / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / mRNA 3'-end processing / poly(A)+ mRNA export from nucleus / proteasome storage granule / proteasome assembly / subtelomeric heterochromatin formation / mRNA export from nucleus / transcription-coupled nucleotide-excision repair / protein folding chaperone / proteasome complex / protein export from nucleus / spliceosomal complex / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear envelope / mitotic cell cycle / ribosomal small subunit biogenesis / double-stranded DNA binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / regulation of cell cycle / RNA helicase / mRNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / Csn12 family / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 ...Nuclear mRNA export protein Sac3 / SAC3 helical domain / Leucine permease transcriptional regulator helical domain / Csn12 family / SAC3/GANP/THP3, conserved domain / SAC3/GANP/THP3 / SAC3/GANP family / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / PCI/PINT associated module / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome complex subunit SEM1 / Nuclear mRNA export protein SAC3 / ATP-dependent RNA helicase SUB2 / Nuclear mRNA export protein THP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Xie, Y. / Ren, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM133743 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural mechanism of mRNP remodeling
著者: Xie, Y. / Ren, Y.
履歴
登録2023年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear mRNA export protein SAC3
B: Nuclear mRNA export protein THP1
C: 26S proteasome complex subunit SEM1
D: ATP-dependent RNA helicase SUB2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,6094
ポリマ－126,6094
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13290 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area40560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.861, 87.001, 169.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Nuclear mRNA export protein SAC3


分子量: 57800.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SAC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46674
#2: タンパク質 Nuclear mRNA export protein THP1


分子量: 52734.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: THP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08231
#3: タンパク質 26S proteasome complex subunit SEM1


分子量: 10397.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SEM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O94742
#4: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase SUB2


分子量: 5676.751 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: SUB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07478
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES, pH 6.5, and 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0081 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0081 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→30 Å / Num. obs: 73285 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 32.17 Å2 / Rpim(I) all: 0.044 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / Num. unique obs: 2178 / Rpim(I) all: 0.218

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→29.36 Å / SU ML: 0.2601 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.003
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2305 3398 4.67 %
Rwork0.1912 69380 -
obs0.193 72778 82.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7806 0 0 75 7881
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00257976
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.463710790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03651193
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00411390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.19911029
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.430.2616970.25051934X-RAY DIFFRACTION55.45
2.43-2.470.3175970.24012030X-RAY DIFFRACTION58.35
2.47-2.510.30591100.23652131X-RAY DIFFRACTION60.85
2.51-2.550.29691160.23032333X-RAY DIFFRACTION65.18
2.55-2.590.29281230.22482325X-RAY DIFFRACTION68.67
2.59-2.640.28071220.22512583X-RAY DIFFRACTION72.77
2.64-2.690.24381370.22192684X-RAY DIFFRACTION76.51
2.69-2.750.27221350.21642822X-RAY DIFFRACTION80.62
2.75-2.810.28571400.21833004X-RAY DIFFRACTION85.13
2.81-2.870.25561460.22243029X-RAY DIFFRACTION87.15
2.87-2.940.2781480.24083129X-RAY DIFFRACTION88.78
2.94-3.020.32461560.23593152X-RAY DIFFRACTION89.87
3.02-3.110.25291580.23593162X-RAY DIFFRACTION90.49
3.11-3.210.29111580.22183142X-RAY DIFFRACTION90.63
3.21-3.330.23561550.20863232X-RAY DIFFRACTION91.64
3.33-3.460.24291650.20493227X-RAY DIFFRACTION91.48
3.46-3.620.23241540.19013201X-RAY DIFFRACTION91.49
3.62-3.810.25681550.17793173X-RAY DIFFRACTION91
3.81-4.050.22041500.16463117X-RAY DIFFRACTION89.07
4.05-4.360.15341500.15643137X-RAY DIFFRACTION88.65
4.36-4.790.19181600.15223190X-RAY DIFFRACTION92.31
4.79-5.480.17681500.16523256X-RAY DIFFRACTION92.4
5.48-6.890.21141550.19053216X-RAY DIFFRACTION91.65
6.9-29.360.17181610.14923171X-RAY DIFFRACTION90.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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