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万見
- PDB-8u7c: Engineered NEMO minimal IKK-binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u7c
タイトルEngineered NEMO minimal IKK-binding domain
要素Engineered NEMO minimal IKK-binding domain
キーワードIMMUNE SYSTEM / coiled-coil / scaffold protein
機能・相同性pentane-1,5-diol / ERBIUM (III) ION / PROLINE / TERBIUM(III) ION / YTTRIUM (III) ION
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Kennedy, A.E. / Pellegrini, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01GM133844-01 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: The structure of a NEMO construct engineered for screening reveals novel determinants of inhibition.
著者: Kennedy, A.E. / Barczewski, A.H. / Arnoldy, C.R. / Pennington, J.P. / Tiernan, K.A. / Hidalgo, M.B. / Reilly, C.C. / Wongsri, T. / Ragusa, M.J. / Grigoryan, G. / Mierke, D.F. / Pellegrini, M.
履歴
登録2023年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22025年4月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Engineered NEMO minimal IKK-binding domain
B: Engineered NEMO minimal IKK-binding domain
C: Engineered NEMO minimal IKK-binding domain
D: Engineered NEMO minimal IKK-binding domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,64824
ポリマ－32,6404
非ポリマー3,00720
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, Crosslinking experiments with different lengths of linkers produced mostly dimers with some tetramers and monomers.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13120 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area16180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.514, 40.892, 50.150
Angle α, β, γ (deg.)92.620, 106.140, 98.870
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Engineered NEMO minimal IKK-binding domain


分子量: 8160.082 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 8種, 159分子

#2: 化合物 ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Tb
#3: 化合物
ChemComp-9JE / pentane-1,5-diol / 1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 104.148 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O2
#4: 化合物
ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#6: 化合物 ChemComp-YT3 / YTTRIUM (III) ION


分子量: 88.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Y
#7: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-ER3 / ERBIUM (III) ION / エルビウムトリカチオン


分子量: 167.259 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Er
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.77 % / 解説: irregular rectangular prism
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Morpheus Buffer System 4 pH 6.5 (MOPSO, bis-tris), Morpheus Precipitant Mix (1,5-pentanediol, PEG 8000), lanthanides mix (erbium (III) chloride hexahydrate, terbium (III) chloride ...詳細: Morpheus Buffer System 4 pH 6.5 (MOPSO, bis-tris), Morpheus Precipitant Mix (1,5-pentanediol, PEG 8000), lanthanides mix (erbium (III) chloride hexahydrate, terbium (III) chloride hexahydrate, ytterbium (III) chloride hexahydrate, yttrium (III) chloride hexahydrate), L-proline

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream (LN2) / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月5日
放射モノクロメーター: horizontal bounce Si(111) double crysta
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→47.96 Å / Num. obs: 31670 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 13.01 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.172 / Rpim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.44→1.61 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 1584 / CC1/2: 0.426 / % possible all: 58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Coot9.7モデル構築
autoPROCデータ削減
STARANISOデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.44→40.23 Å / SU ML: 0.1203 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.6643
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.202 2000 6.32 %
Rwork0.1727 29669 -
obs0.1746 31669 61.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 24.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→40.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2103 0 150 139 2392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01172407
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.50263199
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0777314
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0119422
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.98951026
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.470.701130.327145X-RAY DIFFRACTION1.31
1.47-1.510.3617130.2452189X-RAY DIFFRACTION5.48
1.51-1.560.3205280.2578402X-RAY DIFFRACTION11.79
1.56-1.610.3504480.2559719X-RAY DIFFRACTION21.05
1.61-1.660.2732780.22811167X-RAY DIFFRACTION33.91
1.66-1.730.26241080.22271605X-RAY DIFFRACTION46.61
1.73-1.810.2521470.21882172X-RAY DIFFRACTION63.08
1.81-1.90.25371900.20792829X-RAY DIFFRACTION82.58
1.91-2.020.20932260.19573350X-RAY DIFFRACTION97.44
2.02-2.180.19852330.16533447X-RAY DIFFRACTION99.97
2.18-2.40.18912320.14663436X-RAY DIFFRACTION99.89
2.4-2.750.19022310.15713434X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.460.18062320.16093437X-RAY DIFFRACTION99.97
3.46-40.230.19142310.16933437X-RAY DIFFRACTION99.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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