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- PDB-8u77: Crystal structure of Taf14 in complex with Yng1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u77
タイトルCrystal structure of Taf14 in complex with Yng1
要素
  • Protein YNG1
  • Transcription initiation factor TFIID subunit 14
キーワードTRANSCRIPTION / Complex / Taf14 / Yng1 / transcription factor
機能・相同性
機能・相同性情報


PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / SUMOylation of transcription cofactors / transcription factor TFIIF complex / Ino80 complex / mediator complex / SWI/SNF complex / transcription factor TFIID complex ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / SUMOylation of transcription cofactors / transcription factor TFIIF complex / Ino80 complex / mediator complex / SWI/SNF complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / histone acetyltransferase complex / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / methylated histone binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin organization / histone binding / transcription by RNA polymerase II / chromatin remodeling / DNA repair / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
SAS complex subunit SAS5/transcription initiation factor TFIID subunit 14 / ING family / YEATS / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger ...SAS complex subunit SAS5/transcription initiation factor TFIID subunit 14 / ING family / YEATS / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Protein YNG1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Nguyen, M.C. / Wei, P.C. / Zhang, G.Y. / Kutateladze, T.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/Office of the Director 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2024
タイトル: Molecular insight into interactions between the Taf14, Yng1 and Sas3 subunits of the NuA3 complex.
著者: Nguyen, M.C. / Rostamian, H. / Raman, A. / Wei, P. / Becht, D.C. / Erbse, A.H. / Klein, B.J. / Gilbert, T.M. / Zhang, G. / Blanco, M.A. / Strahl, B.D. / Taverna, S.D. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2023年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
B: Protein YNG1
C: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
D: Protein YNG1
E: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
F: Protein YNG1
G: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
H: Protein YNG1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9768
ポリマ-37,9768
非ポリマー00
5,927329
1
A: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
B: Protein YNG1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4942
ポリマ-9,4942
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area5260 Å2
手法PISA
2
C: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
D: Protein YNG1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4942
ポリマ-9,4942
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area5310 Å2
手法PISA
3
E: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
F: Protein YNG1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4942
ポリマ-9,4942
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5020 Å2
手法PISA
4
G: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
H: Protein YNG1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4942
ポリマ-9,4942
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.780, 64.610, 64.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Actin non-complementing mutant 1 / Chromosome stability protein 10 / SWI/SNF chromatin-remodeling ...Actin non-complementing mutant 1 / Chromosome stability protein 10 / SWI/SNF chromatin-remodeling complex subunit TAF14 / SWI/SNF complex 29 kDa subunit / SWI/SNF complex subunit TAF14 / TBP-associated factor 14 / TBP-associated factor 30 kDa / Transcription factor G 30 kDa subunit / Transcription initiation factor TFIIF 30 kDa subunit


分子量: 8053.105 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TAF14, ANC1, CST10, SWP29, TAF30, TFG3, YPL129W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P35189
#2: タンパク質・ペプチド
Protein YNG1 / ING1 homolog 1


分子量: 1440.855 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 113-124 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08465
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 40% PEG 400, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M LiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2022年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→45.84 Å / Num. obs: 28287 / % possible obs: 99.78 % / 冗長度: 27.2 % / Biso Wilson estimate: 16.43 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.04643 / Rpim(I) all: 0.04643 / Rrim(I) all: 0.06566 / Net I/σ(I): 10.92
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / 冗長度: 26.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1498 / Mean I/σ(I) obs: 4.36 / Num. unique obs: 2781 / CC1/2: 0.851 / Rpim(I) all: 0.1498 / Rrim(I) all: 0.2119 / % possible all: 99.64

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
pointlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.93→45.84 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 19.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2209 2000 7.08 %
Rwork0.1824 --
obs0.1852 28235 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→45.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2529 0 0 329 2858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052583
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.823493
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.51324
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004438
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.93-1.980.28641390.21281835X-RAY DIFFRACTION99
1.98-2.030.25361440.19631881X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.090.22571420.18721860X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.160.22641420.19061865X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.240.22541440.17661886X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.330.20281430.16941871X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.440.20041400.17441843X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.560.23751430.17511882X-RAY DIFFRACTION100
2.56-2.720.20881430.18211864X-RAY DIFFRACTION100
2.72-2.930.22131450.18911904X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.230.22941420.19011868X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.70.20941440.17351879X-RAY DIFFRACTION100
3.7-4.660.20531440.16191908X-RAY DIFFRACTION100
4.66-45.840.22351450.20281889X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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