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- PDB-8u3s: Structure of human TIRR in complex with VHH4 nanobody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u3s
タイトルStructure of human TIRR in complex with VHH4 nanobody
要素
  • Nanobody
  • Tudor-interacting repair regulator protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / TIRR / nanobody / RNA / 53BP1 / p53 / NEAT1 / DNA damage response / DNA double-strand break repair / Cell cycle
機能・相同性: / U8 snoRNA-decapping enzyme-like / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / snoRNA binding / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / RNA binding / nucleus / Tudor-interacting repair regulator protein
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Botuyan, M.V. / Mer, G.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM136262 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA132878 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: NEAT1 modulates the TIRR/53BP1 complex to maintain genome integrity.
著者: Kilgas, S. / Syed, A. / Toolan-Kerr, P. / Swift, M.L. / Roychoudhury, S. / Sarkar, A. / Wilkins, S. / Quigley, M. / Poetsch, A.R. / Botuyan, M.V. / Cui, G. / Mer, G. / Ule, J. / Drane, P. / Chowdhury, D.
履歴
登録2023年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor-interacting repair regulator protein
B: Nanobody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7752
ポリマ－36,7752
非ポリマー00
水1,874104
1
A: Tudor-interacting repair regulator protein

A: Tudor-interacting repair regulator protein

B: Nanobody

B: Nanobody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,5504
ポリマ－73,5504
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation4_554y+1/2,-x+1/2,z-1/41
crystal symmetry operation5_555-x+1/2,y+1/2,-z+1/41
Buried area7080 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area26770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.076, 48.076, 238.906
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-321-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tudor-interacting repair regulator protein / NUDT16-like protein 1 / Protein syndesmos


分子量: 23038.943 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUDT16L1, SDOS, TIRR / プラスミド: pBB75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BRJ7
#2: 抗体 Nanobody


分子量: 13736.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / プラスミド: pHISPP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystals were produced by the hanging-drop vapor diffusion method by mixing 2 microliters of the protein (in 10 mM HEPES, 50 mM NaCl, 2 mM TCEP, pH 7.5) and 2 microliters of the reservoir ...詳細: Crystals were produced by the hanging-drop vapor diffusion method by mixing 2 microliters of the protein (in 10 mM HEPES, 50 mM NaCl, 2 mM TCEP, pH 7.5) and 2 microliters of the reservoir solution made up of 8% Tacsimate, pH 5, and 20% PEG 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 23137 / % possible obs: 85.4 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 33.86 Å2 / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.1288 / Rpim(I) all: 0.05998 / Rrim(I) all: 0.1433 / Net I/σ(I): 7.89
反射 シェル解像度: 1.85→1.916 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.9244 / Mean I/σ(I) obs: 0.82 / Num. unique obs: 2231 / CC1/2: 0.583 / CC star: 0.858 / Rpim(I) all: 0.4911 / Rrim(I) all: 1.056 / % possible all: 73.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→50 Å / SU ML: 0.2445 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.7687 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2708 1628 7.58 %
Rwork0.2144 19843 -
obs0.2187 21471 85.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2451 0 0 104 2555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072519
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9053406
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0505368
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053441
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.42061699
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.90.36931210.30861351X-RAY DIFFRACTION72.76
1.9-1.970.38331250.29461487X-RAY DIFFRACTION79.84
1.97-2.040.28481350.26381676X-RAY DIFFRACTION88.21
2.04-2.120.33661320.24711709X-RAY DIFFRACTION89.89
2.12-2.210.31651480.23191735X-RAY DIFFRACTION91.94
2.21-2.330.31521450.21641789X-RAY DIFFRACTION93.43
2.33-2.480.25821470.21681790X-RAY DIFFRACTION93.53
2.48-2.670.24481480.20691858X-RAY DIFFRACTION95.3
2.67-2.940.31571440.23181777X-RAY DIFFRACTION92.76
2.94-3.360.241400.21821695X-RAY DIFFRACTION85.83
3.36-4.230.25971180.19751442X-RAY DIFFRACTION72.06
4.23-47.150.2451250.19291534X-RAY DIFFRACTION71.17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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