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- PDB-8u2y: Solution structure of the PHD6 finger of MLL4 bound to TET3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u2y
タイトルSolution structure of the PHD6 finger of MLL4 bound to TET3
要素
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2D
  • Methylcytosine dioxygenase TET3
キーワードGENE REGULATION / KMT2D / TET3 / chromatin / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of male pronucleus / : / beta-catenin-TCF complex assembly / : / 5-methylcytosine catabolic process / 5-methylcytosine dioxygenase activity / oocyte growth / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity ...epigenetic programing of male pronucleus / : / beta-catenin-TCF complex assembly / : / 5-methylcytosine catabolic process / 5-methylcytosine dioxygenase activity / oocyte growth / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / : / histone H3K4 trimethyltransferase activity / oxidative demethylation / protein O-linked glycosylation / MLL3/4 complex / methyl-CpG binding / male pronucleus / female pronucleus / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / heterochromatin formation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / chromosome / histone binding / methylation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D, ePHD1 domain / KMT2D, ePHD2 domain / : / : / Methylcytosine dioxygenase TET1/2/3 / Oxygenase domain of the 2OGFeDO superfamily / 2OGFeDO, oxygenase domain / Oxygenase domain of the 2OGFeDO superfamily / FY-rich, N-terminal ...Histone-lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D, ePHD1 domain / KMT2D, ePHD2 domain / : / : / Methylcytosine dioxygenase TET1/2/3 / Oxygenase domain of the 2OGFeDO superfamily / 2OGFeDO, oxygenase domain / Oxygenase domain of the 2OGFeDO superfamily / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PHD-zinc-finger like domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase 2D / Methylcytosine dioxygenase TET3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mohid, S.A. / Zandian, M. / Zhang, Y. / Kutateladze, T.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Structure / : 2024
タイトル: MLL4 binds TET3.
著者: Becht, D.C. / Mohid, S.A. / Lee, J.E. / Zandian, M. / Benz, C. / Biswas, S. / Sinha, V.K. / Ivarsson, Y. / Ge, K. / Zhang, Y. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2023年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylcytosine dioxygenase TET3
B: Histone-lysine N-methyltransferase 2D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8224
ポリマ-7,6922
非ポリマー1312
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR Distance Restraints, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Methylcytosine dioxygenase TET3


分子量: 864.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TET3, KIAA0401
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O43151, methylcytosine dioxygenase
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2D / Lysine N-methyltransferase 2D / ALL1-related protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 2


分子量: 6826.676 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2D, ALR, MLL2, MLL4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: O14686, [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic23D HN(CA)CB
121isotropic23D CBCA(CO)NH
131isotropic23D CC(CO)NH
141isotropic23D HBHA(CO)NH
151isotropic23D HNCA
161isotropic23D H(CCO)NH
171isotropic23D 1H-13C NOESY
181isotropic23D 1H-15N NOESY
191isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1101isotropic22D 1H-13C HSQC
1111isotropic22D 1H-15N HSQC
1121isotropic23D 1H-13C NOESY aromatic
1131isotropic21D 1H

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 2.0 mM [U-13C; U-15N] Protein, 90% H2O/10% D2O / Label: 15N-13C_sample / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 2.0 mM / 構成要素: Protein / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 150 mM / Label: Condition-1 / pH: 7.0 Not defined / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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