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- PDB-8u1w: Structure of Norovirus (Hu/GII.4/Sydney/NSW0514/2012/AU) protease... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8u1w
タイトルStructure of Norovirus (Hu/GII.4/Sydney/NSW0514/2012/AU) protease bound to inhibitor NV-004
要素Peptidase C37
キーワードVIRAL PROTEIN/INHIBITOR / Protease / 3-chymotrypsin-like protease / 3CL-pro / VIRAL PROTEIN / VIRAL PROTEIN-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell / RNA helicase activity / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain ...Viral polyprotein, Caliciviridae N-terminal / Viral polyprotein N-terminal / Norovirus 3C-like protease (NV 3CLpro) domain profile. / Norovirus peptidase C37 / Southampton virus-type processing peptidase / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Chem-FHR / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Norovirus Hu/GII.4/Sydney/NSW0514/2012/AU (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Eruera, A.R. / Campbell, A.C. / Krause, K.L.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
Ministry of Business, Innovation and Employment (New Zealand)UOOX1904 ニュージーランド
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2023
タイトル: Crystal Structure of Inhibitor-Bound GII.4 Sydney 2012 Norovirus 3C-Like Protease.
著者: Eruera, A.R. / McSweeney, A.M. / McKenzie-Goldsmith, G.M. / Opel-Reading, H.K. / Thomas, S.X. / Campbell, A.C. / Stubbing, L. / Siow, A. / Hubert, J.G. / Brimble, M.A. / Ward, V.K. / Krause, K.L.
履歴
登録2023年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_torsion / refine / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _software.version / _struct_conn.pdbx_dist_value
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies
詳細: Ligand occupancy was refined. Previously the occupancies for each NV-004 molecule were set to 1.0. After refinement the occupancies were: Refined occupancy NV-004a = 1.0 Refined occupancy NV-004b = 0.89
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase C37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4466
ポリマ－19,3301
非ポリマー1,1155
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.442, 53.415, 49.992
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-367-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidase C37


分子量: 19330.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Norovirus Hu/GII.4/Sydney/NSW0514/2012/AU (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: K4L8Z7
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-FHR / ~{N}-[(2~{S})-3-cyclohexyl-1-oxidanylidene-1-[[(2~{S})-1-oxidanylidene-3-[(3~{S})-2-oxidanylidenepyrrolidin-3-yl]propan-2-yl]amino]propan-2-yl]-1~{H}-indole-2-carboxamide


タイプ: peptide-like / 分子量: 452.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H32N4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.2 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: 20% w/v PEG 3350, 8% Tacsimate pH 4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95364 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95364 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→48.85 Å / Num. obs: 17894 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 4.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.84→1.88 Å / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1050 / CC1/2: 0.85 / Rpim(I) all: 0.339 / Rrim(I) all: 0.546 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→48.85 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 18.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1911 895 5 %Random Selection
Rwork0.1651 ---
obs0.1663 17891 99.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→48.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1196 0 70 102 1368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061297
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91760
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.726451
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006221
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.84-1.950.26291440.21112744X-RAY DIFFRACTION99
1.95-2.10.21141500.17082854X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.310.19011490.17122820X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.650.20631510.18312851X-RAY DIFFRACTION100
2.65-3.340.2031490.17632840X-RAY DIFFRACTION100
3.34-48.850.16621520.14592887X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.8063 Å / Origin y: -14.3436 Å / Origin z: 7.5299 Å
111213212223313233
T0.1976 Å2-0.0045 Å20.0133 Å2-0.1868 Å2-0.0049 Å2--0.2023 Å2
L1.4621 °2-0.4628 °20.1443 °2-1.3344 °2-0.1028 °2--1.7439 °2
S0.0072 Å °-0.0687 Å °0.0437 Å °0.0678 Å °0.0423 Å °0.1652 Å °-0.0641 Å °-0.0476 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 1 through 173)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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