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- PDB-8txn: Adaptive mechanism of collagen IV scaffold assembly in Drosophila... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8txn
タイトルAdaptive mechanism of collagen IV scaffold assembly in Drosophila: crystal structure of recombinant NC1 hexamer
要素Collagen alpha-1(IV) chain, Collagen IV - chain Viking, Collagen alpha-1(IV) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / collagen IV / trimerization domain / hexamer assembly / basement membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic digestive tract morphogenesis / Collagen degradation / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Collagen chain trimerization / anterior Malpighian tubule development / Malpighian tubule morphogenesis / collagen type IV trimer / Integrin cell surface interactions / dorsal closure / somatic muscle development ...post-embryonic digestive tract morphogenesis / Collagen degradation / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Collagen chain trimerization / anterior Malpighian tubule development / Malpighian tubule morphogenesis / collagen type IV trimer / Integrin cell surface interactions / dorsal closure / somatic muscle development / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / basement membrane organization / intestinal epithelial structure maintenance / cardiac muscle cell development / extracellular matrix structural constituent / basement membrane / extracellular matrix / : / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Collagen IV, non-collagenous / Collagen IV, non-collagenous domain superfamily / C-terminal tandem repeated domain in type 4 procollagen / Collagen IV carboxyl-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / C-terminal tandem repeated domain in type 4 procollagens / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / PHOSPHATE ION / Collagen alpha-1(IV) chain / Viking, isoform A
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Boudko, S.P.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK018381 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK131101 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2023
タイトル: Collagen IV of basement membranes: IV. Adaptive mechanism of collagen IV scaffold assembly in Drosophila.
著者: Summers, J.A. / Yarbrough, M. / Liu, M. / McDonald, W.H. / Hudson, B.G. / Pastor-Pareja, J.C. / Boudko, S.P.
履歴
登録2023年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(IV) chain, Collagen IV - chain Viking, Collagen alpha-1(IV) chain
D: Collagen alpha-1(IV) chain, Collagen IV - chain Viking, Collagen alpha-1(IV) chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,85625
ポリマ－159,3882
非ポリマー2,46823
水15,529862
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14460 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area39860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.120, 139.120, 103.381
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Collagen alpha-1(IV) chain, Collagen IV - chain Viking, Collagen alpha-1(IV) chain


分子量: 79694.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: residues 1550-1779 of the alpha-1(IV) chain, follwed by residues 1510-1739 of the Viking chain, followed by residues 1550-1779 of the alpha-1(IV) chain
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Col4a1, Cg25C, DCg1, CG4145, vkg, 1209, 6072, alpha(IV)2/vkg, col4a2, ColIV, colIV, ColIValpha2, Coll IV, Coll IValpha2, coll-IV, coll. IV, collagen-IV, CT25584, DmColA2, Dmel\CG16858, l(2) ...遺伝子: Col4a1, Cg25C, DCg1, CG4145, vkg, 1209, 6072, alpha(IV)2/vkg, col4a2, ColIV, colIV, ColIValpha2, Coll IV, Coll IValpha2, coll-IV, coll. IV, collagen-IV, CT25584, DmColA2, Dmel\CG16858, l(2)01209, veg, Vkg, VkgC, CG16858, Dmel_CG16858, Col4a1
プラスミド: pcDNA-CVC / 細胞株 (発現宿主): expiCHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08120, UniProt: Q9VMV5

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非ポリマー , 9種, 885分子

#2: 化合物
ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 862 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Na/K phosphate, 0.2 M sodium chloride, and 26 % (w/v) PEG 1,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2020年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→52.05 Å / Num. obs: 114327 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rrim(I) all: 0.092 / Net I/σ(I): 17.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 5634 / Rrim(I) all: 0.589 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→51.69 Å / SU ML: 0.1357 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.46
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1644 2003 1.75 %
Rwork0.1416 112286 -
obs0.142 114289 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→51.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10422 0 156 862 11440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006210983
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.889114932
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05891611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00711952
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.53844015
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.790.20851400.17067960X-RAY DIFFRACTION99.98
1.79-1.840.20921440.15857999X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.90.18261410.15997986X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.960.15961430.14658014X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.030.17771420.14797984X-RAY DIFFRACTION99.99
2.03-2.110.19031400.13888013X-RAY DIFFRACTION99.99
2.11-2.20.17321430.13938024X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.320.1631400.13657972X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.470.19471440.14928042X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.660.1731430.14228002X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.920.16341460.15638013X-RAY DIFFRACTION100
2.92-3.350.16721410.13318049X-RAY DIFFRACTION100
3.35-4.220.13631470.12728084X-RAY DIFFRACTION100
4.22-51.690.14871490.13998144X-RAY DIFFRACTION99.92
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -46.1722433371 Å / Origin y: 5.28789600051 Å / Origin z: -0.777609654235 Å
111213212223313233
T0.10706891836 Å20.00897486720804 Å20.0129949057213 Å2-0.104799767551 Å2-0.00508448094123 Å2--0.079049906889 Å2
L0.840878557977 °20.107065483229 °2-0.0898773693449 °2-0.60339933281 °20.0909456199861 °2--0.445673606311 °2
S0.011498750632 Å °0.0224557629291 Å °-0.0863976732348 Å °-0.0117558460827 Å °-0.0148534977454 Å °-0.0137850761625 Å °-0.0132959239968 Å °-0.0205491662797 Å °0.00178667772278 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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