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- PDB-8two: AvrB bound with UDP and RIN4_T166-Rha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8two
タイトルAvrB bound with UDP and RIN4_T166-Rha
要素
  • Avirulence protein B
  • RPM1-interacting protein 4
キーワードTRANSFERASE / Protein complex
機能・相同性Avirulence B/C / Avirulence B/C superfamily / Avirulence protein / extracellular region / alpha-L-rhamnopyranose / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Avirulence protein B
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas syringae (バクテリア)
Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Peng, W. / Orth, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM134945 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2024
タイトル: Pseudomonas effector AvrB is a glycosyltransferase that rhamnosylates plant guardee protein RIN4.
著者: Peng, W. / Garcia, N. / Servage, K.A. / Kohler, J.J. / Ready, J.M. / Tomchick, D.R. / Fernandez, J. / Orth, K.
履歴
登録2023年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Avirulence protein B
B: RPM1-interacting protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2594
ポリマ－39,6912
非ポリマー5682
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area14080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.990, 119.236, 39.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Avirulence protein B


分子量: 36262.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae (バクテリア)
遺伝子: avrB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13835
#2: タンパク質・ペプチド RPM1-interacting protein 4


分子量: 3428.589 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RIN4, At3g25070, MJL12_1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: UDP*YM
#4: 糖 ChemComp-RAM / alpha-L-rhamnopyranose / alpha-L-rhamnose / 6-deoxy-alpha-L-mannopyranose / L-rhamnose / rhamnose / α-L-ラムノピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
LRhapaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-rhamnopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-RhapIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
RhaSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM Tris (pH 7.5~7.8), 27%~32% PEG 550 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 2.0.1 / 波長: 1.0358 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0358 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→52.15 Å / Num. obs: 16986 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 49.65 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 6.61
反射 シェル解像度: 2.09→2.13 Å / Num. unique obs: 828 / CC1/2: 0.233

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
xia2データ削減
DIALSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.09→52.15 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2899 1661 10 %
Rwork0.2205 --
obs0.2275 16606 97.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→52.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2515 0 35 0 2550
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0172608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5543547
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.905353
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07383
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.015465
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.09-2.160.43361210.42491093X-RAY DIFFRACTION89
2.16-2.230.41871300.36761169X-RAY DIFFRACTION93
2.23-2.30.35631290.3631152X-RAY DIFFRACTION93
2.3-2.40.38191360.31751225X-RAY DIFFRACTION98
2.4-2.510.36241410.29491279X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.640.2991380.27241239X-RAY DIFFRACTION100
2.64-2.80.35191390.26131259X-RAY DIFFRACTION100
2.8-3.020.31921410.23221271X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.320.28351440.21821284X-RAY DIFFRACTION100
3.32-3.80.2741410.19341274X-RAY DIFFRACTION100
3.8-4.790.2411450.18611305X-RAY DIFFRACTION100
4.79-52.150.27681560.18671395X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.4834 Å / Origin y: 22.8961 Å / Origin z: 9.8324 Å
111213212223313233
T0.3324 Å20.0036 Å2-0.0224 Å2-0.3257 Å20.0195 Å2--0.2805 Å2
L1.8347 °20.3574 °2-0.4156 °2-0.944 °2-0.4167 °2--0.2916 °2
S-0.035 Å °0.105 Å °-0.0555 Å °0.0229 Å °0.0298 Å °0.1937 Å °-0.0235 Å °0.0533 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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