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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8tnx | ||||||||||||
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タイトル | Substrate Binding Plasticity Revealed by Cryo-EM Structures of SLC26A2 | ||||||||||||
![]() | Sulfate transporter | ||||||||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / SLC26A2 / sulfate transporter | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() Defective SLC26A2 causes chondrodysplasias / sulfate transmembrane transport / Multifunctional anion exchangers / Transport and synthesis of PAPS / sulfate transport / sulfate transmembrane transporter activity / chondrocyte proliferation / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity ...Defective SLC26A2 causes chondrodysplasias / sulfate transmembrane transport / Multifunctional anion exchangers / Transport and synthesis of PAPS / sulfate transport / sulfate transmembrane transporter activity / chondrocyte proliferation / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / solute:inorganic anion antiporter activity / bicarbonate transmembrane transporter activity / chloride transmembrane transporter activity / microvillus membrane / chondrocyte differentiation / ossification / apical plasma membrane / extracellular exosome / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å | ||||||||||||
![]() | Hu, W. / Song, A. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Substrate binding plasticity revealed by Cryo-EM structures of SLC26A2. 著者: Wenxin Hu / Alex Song / Hongjin Zheng 要旨: SLC26A2 is a vital solute carrier responsible for transporting essential nutritional ions, including sulfate, within the human body. Pathogenic mutations within SLC26A2 give rise to a spectrum of ...SLC26A2 is a vital solute carrier responsible for transporting essential nutritional ions, including sulfate, within the human body. Pathogenic mutations within SLC26A2 give rise to a spectrum of human diseases, ranging from lethal to mild symptoms. The molecular details regarding the versatile substrate-transporter interactions and the impact of pathogenic mutations on SLC26A2 transporter function remain unclear. Here, using cryo-electron microscopy, we determine three high-resolution structures of SLC26A2 in complexes with different substrates. These structures unveil valuable insights, including the distinct features of the homodimer assembly, the dynamic nature of substrate binding, and the potential ramifications of pathogenic mutations. This structural-functional information regarding SLC26A2 will advance our understanding of cellular sulfate transport mechanisms and provide foundations for future therapeutic development against various human diseases. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 219.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 169.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 41428MC ![]() 8tnwC ![]() 8tnyC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 74410.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: SLC26A2 with oxalate / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: NONE |
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3次元再構成 | 解像度: 3.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 137202 / 対称性のタイプ: POINT |