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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8tkp | ||||||
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タイトル | Structure of the C. elegans TMC-2 complex | ||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN / Mechanosensory transduction Macromolecular complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() striated muscle dense body / mechanosensitive monoatomic ion channel activity / calcium ion homeostasis / calcium ion binding / magnesium ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
![]() | Clark, S. / Jeong, H. / Goehring, A. / Posert, R. / Gouaux, E. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of the TMC-2 complex suggests roles of lipid-mediated subunit contacts in mechanosensory transduction. 著者: Sarah Clark / Hanbin Jeong / Rich Posert / April Goehring / Eric Gouaux / ![]() 要旨: Mechanotransduction is the process by which a mechanical force, such as touch, is converted into an electrical signal. Transmembrane channel-like (TMC) proteins are an evolutionarily conserved family ...Mechanotransduction is the process by which a mechanical force, such as touch, is converted into an electrical signal. Transmembrane channel-like (TMC) proteins are an evolutionarily conserved family of membrane proteins whose function has been linked to a variety of mechanosensory processes, including hearing and balance sensation in vertebrates and locomotion in . TMC1 and TMC2 are components of ion channel complexes, but the molecular features that tune these complexes to diverse mechanical stimuli are unknown. express two TMC homologs, TMC-1 and TMC-2, both of which are the likely pore-forming subunits of mechanosensitive ion channels but differ in their expression pattern and functional role in the worm. Here, we present the single-particle cryo-electron microscopy structure of the native TMC-2 complex isolated from . The complex is composed of two copies of the pore-forming TMC-2 subunit, the calcium and integrin binding protein CALM-1 and the transmembrane inner ear protein TMIE. Comparison of the TMC-2 complex to the recently published cryo-EM structure of the TMC-1 complex highlights conserved protein-lipid interactions, as well as a π-helical structural motif in the pore-forming helices, that together suggest a mechanism for TMC-mediated mechanosensory transduction. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 369.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 286.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 41356MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Transmembrane ... , 2種, 4分子 ADCF
#1: タンパク質 | 分子量: 136232.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: tmc-2, B0416.1 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 12668.813 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: CELE_Y39A1C.1, Y39A1C.1 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 1種, 2分子 BE
#2: タンパク質 | 分子量: 23568.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: calm-1, CELE_F30A10.1, F30A10.1 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-糖 , 3種, 4分子 
#4: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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#5: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
#10: 糖 |
-非ポリマー , 6種, 48分子 










#6: 化合物 | ChemComp-TWT / #7: 化合物 | ChemComp-PEE / #8: 化合物 | ChemComp-R16 / #9: 化合物 | #11: 化合物 | ChemComp-CA / #12: 化合物 | ChemComp-PLM / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: TISSUE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: C. elegans TMC-2 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris pH 8.0, 150 mM NaCl, 0.02% GDN |
試料 | 濃度: 0.003 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Native TMC-2 complex, isolated from transgenic C. elegans. |
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 207726 / 対称性のタイプ: POINT |