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万見
- PDB-8tkb: tRNA 2-phosphotransferase (Tpt1) from Pyrococcus horikoshii in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tkb
タイトルtRNA 2-phosphotransferase (Tpt1) from Pyrococcus horikoshii in complex with 5'-AMP
要素Probable RNA 2'-phosphotransferase
キーワードTRANSFERASE / tRNA 2'-PHOSPHOTRANSFERASE / TPT1 / tRNA SPLICING / 5'-AMP / AMP
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA 2'-phosphotransferase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの） / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
RNA 2'-phosphotransferase KptA, putative / Phosphotransferase KptA/Tpt1 / RNA 2'-phosphotransferase, N-terminal domain / RNA 2'-phosphotransferase, C-terminal domain / RNA 2'-phosphotransferase, Tpt1 / KptA family
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / : / Probable RNA 2'-phosphotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Jacewicz, A. / Dantuluri, S. / Shuman, S.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM126945 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30-GM124165 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
Other governmentHEI-S10OD021527 米国
引用ジャーナル: Rna / 年: 2025
タイトル: Structures of RNA phosphotransferase Tpt1 reveal distinct binding modes for an RNA 2'-PO 4 splice junction versus a 5'-PO 4 mononucleotide.
著者: Jacewicz, A. / Damha, M.J. / Shuman, S.
履歴
登録2023年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable RNA 2'-phosphotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,96115
ポリマ－20,8391
非ポリマー1,12214
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.937, 43.665, 122.861
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Probable RNA 2'-phosphotransferase


分子量: 20839.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
遺伝子: kptA, PH0160 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Codon Plus
参照: UniProt: O57899, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）

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非ポリマー , 5種, 93分子

#2: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: AMP*YM
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris-Bicine (pH 8.3), 0.1 M amino acid additives mixture (0.02 M each of DL-glutamic acid monohydrate, DL-alanine, glycine, DL-lysine monohydrate and DL-serine), 16-29.6% ethylene ...詳細: 0.1 M Tris-Bicine (pH 8.3), 0.1 M amino acid additives mixture (0.02 M each of DL-glutamic acid monohydrate, DL-alanine, glycine, DL-lysine monohydrate and DL-serine), 16-29.6% ethylene glycol, and 8-14.8% PEG-8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→43.67 Å / Num. obs: 23319 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 28.84 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.016 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.71→1.74 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 1.114 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1195 / CC1/2: 0.837 / Rpim(I) all: 0.343 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8TFI

8tfi


解像度: 1.71→41.14 Å / SU ML: 0.198 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.7962
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2092 1151 4.95 %
Rwork0.1847 22110 -
obs0.1859 23261 99.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→41.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1466 0 58 79 1603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01211562
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21882110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0824225
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0119262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.6271248
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.790.35211340.27772718X-RAY DIFFRACTION99.58
1.79-1.880.2431440.22042724X-RAY DIFFRACTION99.69
1.88-20.20621530.18962699X-RAY DIFFRACTION99.06
2-2.150.24151350.17962745X-RAY DIFFRACTION99.48
2.15-2.370.19811490.17572719X-RAY DIFFRACTION99.38
2.37-2.710.24651320.18682797X-RAY DIFFRACTION99.63
2.71-3.420.20061490.18542795X-RAY DIFFRACTION99.19
3.42-41.140.19181550.17682913X-RAY DIFFRACTION98.3
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.664582265540.380303218352-1.024982431062.3862425322-0.826178019915.332070855830.04229731497870.0874105539199-0.02607543528440.0423959093906-0.03819406626860.0337456295466-0.07004506084250.096367379045-0.01077507609180.164880280745-0.00905738215425-0.02405897019180.1557383739470.01422719130170.1753068843726.2102832338714.449718680752.0441917118
23.586826899470.2524908538721.594367417273.853028602130.8858923527354.01063122778-0.0916538378562-0.04416039899270.100479958337-0.0764569889560.0898439725925-0.269435962906-0.1200958548040.1980647559740.00415907108510.184307825246-0.005713565623550.003363883597060.190159842172-0.02266878425990.2316252029917.403981021711.7761631079430.5095953399
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 82 )1 - 821 - 82
22chain 'A' and (resid 83 through 177 )83 - 17783 - 177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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