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- PDB-8tjy: Structure of Gabija AB complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tjy
タイトルStructure of Gabija AB complex
要素
  • Endonuclease GajA
  • Gabija protein GajB
キーワードIMMUNE SYSTEM / Anti-phage defense / Tetramer / DNA recognition and cleavage / Viral infection / Bacterial immune system
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA helicase complex / recombinational repair / 3'-5' DNA helicase activity / endonuclease activity / defense response to virus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Overcoming lysogenization defect protein-like, TOPRIM domain / OLD protein-like, TOPRIM domain / AAA domain, group 15 / AAA ATPase domain / AAA domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase C-terminal domain / UvrD-like helicase, ATP-binding domain / UvrD-like DNA helicase ATP-binding domain profile. / DNA helicase, UvrD/REP type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Endonuclease GajA / Gabija protein GajB
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Shen, Z.F. / Yang, X.Y. / Fu, T.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Molecular basis of Gabija anti-phage supramolecular assemblies.
著者: Xiao-Yuan Yang / Zhangfei Shen / Jiale Xie / Jacelyn Greenwald / Ila Marathe / Qingpeng Lin / Wen Jun Xie / Vicki H Wysocki / Tian-Min Fu /
要旨: As one of the most prevalent anti-phage defense systems in prokaryotes, Gabija consists of a Gabija protein A (GajA) and a Gabija protein B (GajB). The assembly and function of the Gabija system ...As one of the most prevalent anti-phage defense systems in prokaryotes, Gabija consists of a Gabija protein A (GajA) and a Gabija protein B (GajB). The assembly and function of the Gabija system remain unclear. Here we present cryo-EM structures of Bacillus cereus GajA and GajAB complex, revealing tetrameric and octameric assemblies, respectively. In the center of the complex, GajA assembles into a tetramer, which recruits two sets of GajB dimer at opposite sides of the complex, resulting in a 4:4 GajAB supramolecular complex for anti-phage defense. Further biochemical analysis showed that GajA alone is sufficient to cut double-stranded DNA and plasmid DNA, which can be inhibited by ATP. Unexpectedly, the GajAB displays enhanced activity for plasmid DNA, suggesting a role of substrate selection by GajB. Together, our study defines a framework for understanding anti-phage immune defense by the GajAB complex.
履歴
登録2023年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endonuclease GajA
B: Gabija protein GajB
C: Endonuclease GajA
D: Gabija protein GajB
E: Endonuclease GajA
F: Gabija protein GajB
G: Endonuclease GajA
H: Gabija protein GajB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)496,8788
ポリマ－496,8788
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Endonuclease GajA / Gabija protein GajA / Nicking endonuclease GajA


分子量: 67079.469 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 遺伝子: gajA, IIE_04982 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: J8H9C1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質
Gabija protein GajB / Putative helicase GajB


分子量: 57139.992 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 遺伝子: gajB, IIE_04983 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J8HQ06

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetramer of Gabija protein A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Bacillus cereus (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 942091 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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