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- PDB-8tjg: Structure of Nei2 from Mycobacterium smegmatis in complex with Zn2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tjg
タイトルStructure of Nei2 from Mycobacterium smegmatis in complex with Zn2+
要素DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
キーワードHYDROLASE / Nei2 / Nei / DNA glycosylase / AP LYASE / ENDONUCLEASE VIII / Mycobacterium smegmatis / Zn2+
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair / damaged DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Nei2, N-terminal / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal ...Nei2, N-terminal / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Warren, G. / Shuman, S.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM126945 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30-GM124165 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用
ジャーナル: Mbio / 年: 2024
タイトル: Structure and in vivo psoralen DNA crosslink repair activity of mycobacterial Nei2.
著者: Warren, G.M. / Shuman, S.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2023年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9562
ポリマ－28,8911
非ポリマー651
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.065, 57.177, 66.287
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase


分子量: 28891.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
遺伝子: nei / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: I7G4T3
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.63 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, 15% PEG-3350, cryoprotected in 100% paraffin oil

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→66.29 Å / Num. obs: 69151 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.45→1.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1522 / CC1/2: 0.782 / Rpim(I) all: 0.305

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→43.3 Å / SU ML: 0.1307 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.6353
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1999 3196 4.62 %
Rwork0.161 65955 -
obs0.1629 69151 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→43.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1935 0 1 245 2181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00841974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04212684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.017282
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.470.28731090.23672437X-RAY DIFFRACTION82.61
1.47-1.490.28821330.22482566X-RAY DIFFRACTION89.13
1.49-1.520.29251120.21742753X-RAY DIFFRACTION94.37
1.52-1.550.25881070.19742884X-RAY DIFFRACTION96.45
1.55-1.570.19291130.18742888X-RAY DIFFRACTION98.91
1.57-1.60.19361320.16932937X-RAY DIFFRACTION99.84
1.6-1.640.22741530.1612930X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.670.19591170.1532891X-RAY DIFFRACTION99.97
1.67-1.710.16881510.15522944X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.750.23211460.16582902X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.80.20931500.16162899X-RAY DIFFRACTION100
1.8-1.850.2161460.15992929X-RAY DIFFRACTION100
1.85-1.910.20231200.15242920X-RAY DIFFRACTION99.9
1.91-1.980.17871650.1552904X-RAY DIFFRACTION99.97
1.98-2.060.17051240.15222924X-RAY DIFFRACTION100
2.06-2.160.17921440.1532899X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.270.17381540.14782931X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.410.15821240.15522910X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.60.23471420.15752937X-RAY DIFFRACTION99.94
2.6-2.860.19531910.17732866X-RAY DIFFRACTION99.84
2.86-3.270.21141820.16422866X-RAY DIFFRACTION100
3.27-4.120.19951310.14952939X-RAY DIFFRACTION100
4.13-43.30.19691500.15962899X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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