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- PDB-8thw: Cac1 PIP motif bound to PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8thw
タイトルCac1 PIP motif bound to PCNA
要素Proliferating cell nuclear antigen,Chromatin assembly factor 1 subunit p90
キーワードPROTEIN BINDING / Sliding clamp / histone chaperone / replication-coupled nucleosome assembly / chromatin assembly / gene silencing / protein complex / PIP
機能・相同性
機能・相同性情報


Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / CAF-1 complex / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / positive regulation of DNA metabolic process / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins ...Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / CAF-1 complex / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Polymerase switching / positive regulation of DNA metabolic process / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / DNA replication-dependent chromatin assembly / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / PCNA complex / Termination of translesion DNA synthesis / lagging strand elongation / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / Dual incision in TC-NER / chromosome, centromeric region / mismatch repair / subtelomeric heterochromatin formation / translesion synthesis / positive regulation of DNA repair / replication fork / positive regulation of DNA replication / nucleotide-excision repair / nucleosome assembly / nucleosome / mitotic cell cycle / chromatin organization / DNA replication / chromosome, telomeric region / DNA repair / chromatin / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Chromatin assembly factor 1 subunit Cac1, C-terminal domain / Chromatin assembly factor 1 subunit A / Chromatin assembly factor 1 subunit A dimerization domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal ...: / Chromatin assembly factor 1 subunit Cac1, C-terminal domain / Chromatin assembly factor 1 subunit A / Chromatin assembly factor 1 subunit A dimerization domain / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / Chromatin assembly factor 1 subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Veltri, E. / Hoitsma, N.M. / Dieckman, L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)2047553 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural Basis for the Interaction Between Yeast Chromatin Assembly Factor 1 and Proliferating Cell Nuclear Antigen.
著者: Orndorff, K.S. / Veltri, E.J. / Hoitsma, N.M. / Williams, I.L. / Hall, I. / Jaworski, G.E. / Majeres, G.E. / Kallepalli, S. / Vito, A.F. / Struble, L.R. / Borgstahl, G.E.O. / Dieckman, L.M.
履歴
登録2023年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen,Chromatin assembly factor 1 subunit p90
B: Proliferating cell nuclear antigen,Chromatin assembly factor 1 subunit p90
C: Proliferating cell nuclear antigen,Chromatin assembly factor 1 subunit p90


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,1673
ポリマ－97,1673
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area36210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.615, 87.360, 76.511
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.330, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen,Chromatin assembly factor 1 subunit p90 / PCNA / CAF-1 90 kDa subunit / RAP1 localization factor 2


分子量: 32388.873 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: POL30, YBR088C, YBR0811, RLF2, CAC1, YPR018W, YP9531.12
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15873, UniProt: Q12495

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M magnesium acetate tetrahydrate (Mg Ac4H) and 11% w/v PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. obs: 35223 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 40.21 Å2 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2 % / Num. unique obs: 1437 / CC1/2: 0.634 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACTデータ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5V7K

5v7k


解像度: 2.6→24.89 Å / SU ML: 0.3569 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.6088
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2674 2862 8.13 %
Rwork0.2162 32355 -
obs0.2204 35217 61.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→24.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6315 0 0 0 6315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00866408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.35528625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08121011
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00891101
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.16782418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.640.5104280.3484318X-RAY DIFFRACTION11.71
2.64-2.690.3285410.3049454X-RAY DIFFRACTION17.52
2.69-2.740.3599620.3359698X-RAY DIFFRACTION26.21
2.74-2.80.3855690.3573764X-RAY DIFFRACTION29.4
2.8-2.860.3668780.3328880X-RAY DIFFRACTION33.23
2.86-2.920.3497890.3169997X-RAY DIFFRACTION37.46
2.92-30.3629990.33731089X-RAY DIFFRACTION41.67
3-3.080.37091120.31481217X-RAY DIFFRACTION46.76
3.08-3.170.37371190.32221368X-RAY DIFFRACTION51.99
3.17-3.270.35641430.29191519X-RAY DIFFRACTION57.53
3.27-3.390.28691460.25811673X-RAY DIFFRACTION63.38
3.39-3.520.32471550.24591811X-RAY DIFFRACTION67.82
3.52-3.680.30021720.23382035X-RAY DIFFRACTION76.82
3.68-3.880.30741870.21962203X-RAY DIFFRACTION83.16
3.88-4.120.28562070.20442344X-RAY DIFFRACTION89.16
4.12-4.430.24952280.18152514X-RAY DIFFRACTION95.18
4.43-4.880.21552330.15342623X-RAY DIFFRACTION99.24
4.88-5.580.23552280.18172611X-RAY DIFFRACTION99.34
5.58-70.23912350.21852634X-RAY DIFFRACTION99.62
7-24.890.1822310.1772603X-RAY DIFFRACTION98.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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