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- PDB-8tg0: Solution NMR structure of the cold shock domain of the Arabidopsi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8tg0
タイトルSolution NMR structure of the cold shock domain of the Arabidopsis thaliana glycine-rich protein AtGRP2
要素Cold shock protein 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Glycine-rich protein / cold shock
機能・相同性
機能・相同性情報


: / response to desiccation / vegetative to reproductive phase transition of meristem / seed development / stamen development / cold acclimation / response to abscisic acid / response to water deprivation / regulation of cellular respiration / response to cold ...: / response to desiccation / vegetative to reproductive phase transition of meristem / seed development / stamen development / cold acclimation / response to abscisic acid / response to water deprivation / regulation of cellular respiration / response to cold / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / vesicle / nucleic acid binding / mRNA binding / nucleolus / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily ...Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold shock domain / Cold shock protein domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Cold shock protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Pougy, K.C. / Almeida, F.C.L. / Pinheiro, A.S.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq) ブラジル
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2024
タイトル: Structural basis of nucleic acid recognition by the N-terminal cold shock domain of the plant glycine-rich protein AtGRP2.
著者: Pougy, K.C. / Moraes, B.S. / Malizia-Motta, C.L.F. / Lima, L.M.T.R. / Sachetto-Martins, G. / Almeida, F.C.L. / Pinheiro, A.S.
履歴
登録2023年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cold shock protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,6651
ポリマ-9,6651
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: NMR relaxation study
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Cold shock protein 2 / AtCSP2 / Cold shock domain-containing protein 2 / Glycine-rich protein 2 / AtGRP2


分子量: 9665.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: CSP2, CSDP2, GRP2, At4g38680, F20M13.240 / プラスミド: pET-RP1B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q41188
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic12D 1H-15N HSQC
124isotropic23D HN(CA)CB
134isotropic23D CBCA(CO)NH
144isotropic23D HNCA
154isotropic23D HNCO
164isotropic23D HN(CA)CO
174isotropic23D HBHA(CO)NH
184isotropic12D 1H-13C HSQC
194isotropic13D CC(CO)NH
1104isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1114isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1124isotropic12D (HB)CB(CGCD)HD
1134isotropic12D (HB)CB(CGCDCE)HE
1143isotropic12D 1H-1H TOCSY
1154isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1164isotropic13D 1H-15N NOESY
1173isotropic12D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution220 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 250 uM PMSF, 3 mM sodium azide, 1.3 mM [U-100% 15N] cold shock protein 2, 95% H2O/5% D2O15N_ sample95% H2O/5% D2O
solution420 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 250 uM PMSF, 3 mM sodium azide, 1.3 mM [U-13C; U-15N] cold shock protein 2, 95% H2O/5% D2O15N_13C_ sample95% H2O/5% D2O
solution320 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 250 uM PMSF, 3 mM sodium azide, 1.3 mM cold shock protein 2, 100% D2O1H_ sample100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
50 mMsodium chloridenatural abundance2
250 uMPMSFnatural abundance2
3 mMsodium azidenatural abundance2
20 mMsodium phosphatenatural abundance4
50 mMsodium chloridenatural abundance4
250 uMPMSFnatural abundance4
3 mMsodium azidenatural abundance4
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
50 mMsodium chloridenatural abundance3
250 uMPMSFnatural abundance3
3 mMsodium azidenatural abundance3
1.3 mMcold shock protein 2[U-100% 15N]2
1.3 mMcold shock protein 2[U-13C; U-15N]4
1.3 mMcold shock protein 2natural abundance3
試料状態イオン強度: NaCl 50 mM / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / : 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD9001
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readstructure calculation
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3
詳細: The structures are based on a total of 2216 restraints, 2150 of which are NOE-derived distance constraints and 66 are dihedral angle restraints
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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