+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8tfh | ||||||
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Title | Ricin in complex with Fab JB4 | ||||||
Components |
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Keywords | TOXIN/IMMUNE SYSTEM / Ricin toxin / Fab / TOXIN / TOXIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information rRNA N-glycosylase / rRNA N-glycosylase activity / AMP binding / defense response / carbohydrate binding / toxin activity / killing of cells of another organism / negative regulation of translation Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) Ricinus communis (castor bean) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.29 Å | ||||||
Authors | Rudolph, M.J. / Mantis, N. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2023 Title: Structural Basis of Antibody-Mediated Inhibition of Ricin Toxin Attachment to Host Cells. Authors: Vance, D.J. / Rudolph, M.J. / Davis, S.A. / Mantis, N.J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 8tfh.cif.gz | 402.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb8tfh.ent.gz | 331.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 8tfh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 8tfh_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 8tfh_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | 8tfh_validation.xml.gz | 37.5 KB | Display | |
Data in CIF | 8tfh_validation.cif.gz | 50.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tf/8tfh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tf/8tfh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 8tflC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 29129.852 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Ricinus communis (castor bean) / References: UniProt: P02879, rRNA N-glycosylase |
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#2: Protein | Mass: 28989.580 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Details: Lectin binds Gal/GalNac / Source: (natural) Ricinus communis (castor bean) / References: UniProt: P02879, rRNA N-glycosylase |
-Antibody , 2 types, 2 molecules HL
#3: Antibody | Mass: 24160.938 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) |
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#4: Antibody | Mass: 23280.883 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) |
-Sugars , 2 types, 3 molecules
#5: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#6: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 4 types, 26 molecules
#7: Chemical | #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 5.11 Å3/Da / Density % sol: 75.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 1.5 M ammonium sulfate and 25% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Jun 1, 2020 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.29→50 Å / Num. obs: 32952 / % possible obs: 97.4 % / Redundancy: 7.5 % / CC1/2: 0.44 / Net I/σ(I): 1.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.29→33.84 Å / SU ML: 0.61 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 35.84 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.29→33.84 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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